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- PDB-7ss1: The structure of NTMT1 in complex with compound GD433 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ss1
タイトルThe structure of NTMT1 in complex with compound GD433
要素N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / ntmt1 / methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / inhibitor (酵素阻害剤) / TRANSFERASE (転移酵素) / TRANSFERASE-INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / spindle organization / histone methyltransferase activity / chromosome segregation ...N-terminal peptidyl-glycine methylation / N-terminal peptidyl-serine dimethylation / N-terminal peptidyl-serine trimethylation / protein N-terminal methyltransferase / N-terminal peptidyl-proline dimethylation / N-terminal protein N-methyltransferase activity / protein methyltransferase activity / spindle organization / histone methyltransferase activity / chromosome segregation / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Alpha-N-methyltransferase NTM1 / AdoMet dependent proline di-methyltransferase / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AKF / S-アデノシル-L-ホモシステイン / N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Yadav, R. / Guangping, D. / Deng, Y. / Huang, R. / Noinaj, N.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Discovery of a first-in-class small molecule inhibitor for Protein N-terminal methyltransferases 1/2
著者: Yadav, R. / Guangping, D. / Deng, Y. / Huang, R. / Noinaj, N.
履歴
登録2021年11月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
B: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2206
ポリマ－54,6402
非ポリマー1,5804
水0
1
A: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1103
ポリマ－27,3201
非ポリマー7902
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1103
ポリマ－27,3201
非ポリマー7902
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.909, 89.909, 141.542
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid 4 through 5 and (name N...
21(chain B and (resid 4 through 38 or resid 40...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain A and ((resid 4 through 5 and (name N...A4 - 5
121(chain A and ((resid 4 through 5 and (name N...A4 - 301
131(chain A and ((resid 4 through 5 and (name N...A4 - 301
141(chain A and ((resid 4 through 5 and (name N...A4 - 301
151(chain A and ((resid 4 through 5 and (name N...A4 - 301
211(chain B and (resid 4 through 38 or resid 40...B4 - 38
221(chain B and (resid 4 through 38 or resid 40...B40 - 100
231(chain B and (resid 4 through 38 or resid 40...B102 - 124
241(chain B and (resid 4 through 38 or resid 40...B126 - 177
251(chain B and (resid 4 through 38 or resid 40...B179 - 301
261(chain B and (resid 4 through 38 or resid 40...B401

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要素

#1: タンパク質 N-terminal Xaa-Pro-Lys N-methyltransferase 1 / Alpha N-terminal protein methyltransferase 1A / Methyltransferase-like protein 11A / N-terminal ...Alpha N-terminal protein methyltransferase 1A / Methyltransferase-like protein 11A / N-terminal RCC1 methyltransferase / X-Pro-Lys N-terminal protein methyltransferase 1A / NTM1A


分子量: 27320.074 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NTMT1, C9orf32, METTL11A, NRMT, NRMT1, AD-003 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BV86, protein N-terminal methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-AKF / (1R,3S,4R)-1-azabicyclo[2.2.2]octan-3-yl {2-[2-(4-fluoro-3-hydroxyphenyl)-1,3-thiazol-4-yl]propan-2-yl}carbamate


分子量: 405.486 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H24FN3O3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M CHES: NaOH (pH 9.5), 10% (w/v) PEG 3000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 25773 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.138 / Χ2: 1.755 / Net I/σ(I): 5 / Num. measured all: 244434
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.4-2.49101.70425540.3050.5681.7971.402100
2.49-2.5910.31.70825930.4560.561.7991.299100
2.59-2.710.21.40225640.7330.4611.4761.236100
2.7-2.85101.02626090.9010.3411.0821.17100
2.85-3.029.30.68225770.9560.2350.7221.16199.9
3.02-3.269.70.38125610.9870.1280.4021.289100
3.26-3.5810.30.19725980.9940.0650.2081.775100
3.58-4.190.13825820.9940.0490.1472.53399.6
4.1-5.177.60.07925230.9970.0310.0863.40197.8
5.17-508.40.05526120.9990.020.0582.9998.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.18精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6PVB

6pvb


解像度: 2.4→42.85 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 45.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2992 1974 7.69 %
Rwork0.2482 23681 -
obs0.2519 25655 98.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 207.01 Å2 / Biso mean: 98.3947 Å2 / Biso min: 48.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→42.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3499 0 108 0 3607
Biso mean--107.48 --
残基数----441
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2015X-RAY DIFFRACTION18.052TORSIONAL
12B2015X-RAY DIFFRACTION18.052TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4-2.440.61791320.6501155791
2.44-2.510.56091470.58341724100
2.51-2.580.51141410.53191689100
2.58-2.660.51921390.47851714100
2.66-2.760.47741380.4225168799
2.76-2.870.42081430.38451690100
2.87-30.40241500.346171699
3-3.160.3571380.3185167199
3.16-3.350.37531500.27851719100
3.35-3.610.31861430.25821701100
3.61-3.980.32041380.2378170799
3.98-4.550.24391390.1991169198
4.55-5.730.21291350.1894169098
5.73-42.850.2281410.1681172599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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