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万見
- PDB-7spz: Nucleotide-free Get3 in two open forms -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7spz
タイトルNucleotide-free Get3 in two open forms
要素ATPase ASNA1 homolog
キーワードCHAPERONE / Tail-anchored membrane protein targeting Deviant Walker A ATPase targeting factor
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATPase ASNA1 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Giardia lamblia ATCC 50803 (やつひげはらむし)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Fry, M.Y. / Maggiolo, A.O. / Clemons Jr., W.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM097572 米国
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Structurally derived universal mechanism for the catalytic cycle of the tail-anchored targeting factor Get3.
著者: Michelle Y Fry / Vladimíra Najdrová / Ailiena O Maggiolo / Shyam M Saladi / Pavel Doležal / William M Clemons /
要旨: Tail-anchored (TA) membrane proteins, accounting for roughly 2% of proteomes, are primarily targeted posttranslationally to the endoplasmic reticulum membrane by the guided entry of TA proteins (GET) ...Tail-anchored (TA) membrane proteins, accounting for roughly 2% of proteomes, are primarily targeted posttranslationally to the endoplasmic reticulum membrane by the guided entry of TA proteins (GET) pathway. For this complicated process, it remains unknown how the central targeting factor Get3 uses nucleotide to facilitate large conformational changes to recognize then bind clients while also preventing exposure of hydrophobic surfaces. Here, we identify the GET pathway in Giardia intestinalis and present the structure of the Get3-client complex in the critical postnucleotide-hydrolysis state, demonstrating that Get3 reorganizes the client-binding domain (CBD) to accommodate and shield the client transmembrane helix. Four additional structures of GiGet3, spanning the nucleotide-free (apo) open to closed transition and the ATP-bound state, reveal the details of nucleotide stabilization and occluded CBD. This work resolves key conundrums and allows for a complete model of the dramatic conformational landscape of Get3.
履歴
登録2021年11月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月10日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22022年8月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPase ASNA1 homolog
B: ATPase ASNA1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5244
ポリマ－78,3932
非ポリマー1312
水00
1
A: ATPase ASNA1 homolog
ヘテロ分子

A: ATPase ASNA1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5244
ポリマ－78,3932
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area2550 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area31010 Å2
手法PISA
2
B: ATPase ASNA1 homolog
ヘテロ分子

B: ATPase ASNA1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,5244
ポリマ－78,3932
非ポリマー1312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area28370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.138, 102.605, 138.801
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-400-

ZN

21B-400-

ZN

-
要素

#1: タンパク質 ATPase ASNA1 homolog / Arsenical pump-driving ATPase homolog / Arsenite-stimulated ATPase


分子量: 39196.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Giardia lamblia ATCC 50803 (やつひげはらむし)
株: ATCC 50803 / WB clone C6 / 遺伝子: GL50803_7953 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Nico21(DE3)
参照: UniProt: A8B3G9, 加水分解酵素; 酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.1 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3
詳細: 0.1 M MES, pH 5.3, 0.1 M magnesium chloride, 21% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月19日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→50 Å / Num. obs: 17087 / % possible obs: 84.2 % / 冗長度: 11.5 % / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 17.9
反射 シェル解像度: 2.77→2.82 Å / Num. unique obs: 997 / CC1/2: 0.511

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
HKL-3000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3IBG

3ibg


解像度: 3→28.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.831 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.768 / SU B: 26.846 / SU ML: 0.492 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.659 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3483 709 4.8 %RANDOM
Rwork0.29314 ---
obs0.2958 14025 91.16 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.526 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.68 Å2-0 Å20 Å2
2---0.21 Å2-0 Å2
3----1.46 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3→28.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5072 0 2 0 5074
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0135177
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0154890
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1521.647006
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.0151.57811276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2445635
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.82722.814263
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.33215902
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.7071528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0320.2695
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.025793
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021179
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9554.7762558
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.9544.7752557
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7827.1513187
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.7827.1533188
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.5354.8352618
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.5354.8352618
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.0697.2253820
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.53355.3675515
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.53355.3395513
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.077 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.421 36 -
Rwork0.319 615 -
obs--56.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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