[日本語] English
万見
- PDB-7snv: H. neapolitanus carboxysomal rubisco/CsoSCA-peptide (1-50)complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7snv
タイトルH. neapolitanus carboxysomal rubisco/CsoSCA-peptide (1-50)complex
要素
  • Carboxysome shell carbonic anhydrase
  • Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
  • Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
キーワードLYASE (リアーゼ) / rubisco (リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ) / TIM-barrel (TIMバレル) / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


カルボキシソーム / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / 炭素固定 / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / monooxygenase activity / 炭酸脱水酵素 / carbonate dehydratase activity / magnesium ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, catalytic domain / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, N-terminal / Carboxysome shell carbonic anhydrase / Carboxysome shell carbonic anhydrase, N-terminal / Carboxysome shell carbonic anhydrase, C-terminal / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, C-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit ...: / : / : / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, catalytic domain / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, N-terminal / Carboxysome shell carbonic anhydrase / Carboxysome shell carbonic anhydrase, N-terminal / Carboxysome shell carbonic anhydrase, C-terminal / Carboxysome Shell Carbonic Anhydrase, C-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type I / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / Carboxysome shell carbonic anhydrase / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Halothiobacillus neapolitanus (紅色硫黄細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.07 Å
データ登録者Blikstad, C. / Dugan, E. / Laughlin, T.G. / Liu, M. / Shoemaker, S. / Remis, J. / Savage, D.F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-SC00016240 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2023
タイトル: Identification of a carbonic anhydrase-Rubisco complex within the alpha-carboxysome.
著者: Cecilia Blikstad / Eli J Dugan / Thomas G Laughlin / Julia B Turnšek / Mira D Liu / Sophie R Shoemaker / Nikoleta Vogiatzi / Jonathan P Remis / David F Savage /
要旨: Carboxysomes are proteinaceous organelles that encapsulate key enzymes of CO fixation-Rubisco and carbonic anhydrase-and are the centerpiece of the bacterial CO concentrating mechanism (CCM). In the ...Carboxysomes are proteinaceous organelles that encapsulate key enzymes of CO fixation-Rubisco and carbonic anhydrase-and are the centerpiece of the bacterial CO concentrating mechanism (CCM). In the CCM, actively accumulated cytosolic bicarbonate diffuses into the carboxysome and is converted to CO by carbonic anhydrase, producing a high CO concentration near Rubisco and ensuring efficient carboxylation. Self-assembly of the α-carboxysome is orchestrated by the intrinsically disordered scaffolding protein, CsoS2, which interacts with both Rubisco and carboxysomal shell proteins, but it is unknown how the carbonic anhydrase, CsoSCA, is incorporated into the α-carboxysome. Here, we present the structural basis of carbonic anhydrase encapsulation into α-carboxysomes from . We find that CsoSCA interacts directly with Rubisco via an intrinsically disordered N-terminal domain. A 1.98 Å single-particle cryoelectron microscopy structure of Rubisco in complex with this peptide reveals that CsoSCA binding is predominantly mediated by a network of hydrogen bonds. CsoSCA's binding site overlaps with that of CsoS2, but the two proteins utilize substantially different motifs and modes of binding, revealing a plasticity of the Rubisco binding site. Our results advance the understanding of carboxysome biogenesis and highlight the importance of Rubisco, not only as an enzyme but also as a central hub for mediating assembly through protein interactions.
履歴
登録2021年10月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年5月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
B: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
C: Carboxysome shell carbonic anhydrase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3893
ポリマ－72,3893
非ポリマー00
水3,603200
1
A: Ribulose bisphosphate carboxylase large chain
B: Ribulose bisphosphate carboxylase small chain
C: Carboxysome shell carbonic anhydrase
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)579,11024
ポリマ－579,11024
非ポリマー00
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation7

-
要素

#1: タンパク質 Ribulose bisphosphate carboxylase large chain / RuBisCO large subunit / Form 1 RuBisCO


分子量: 53831.723 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Halothiobacillus neapolitanus (strain ATCC 23641 / c2) (紅色硫黄細菌)
株: ATCC 23641 / c2 / 遺伝子: cbbL, Hneap_0922 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O85040, リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
#2: タンパク質 Ribulose bisphosphate carboxylase small chain / RuBisCO small subunit


分子量: 12866.575 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Halothiobacillus neapolitanus (strain ATCC 23641 / c2) (紅色硫黄細菌)
株: ATCC 23641 / c2 / 遺伝子: cbbS, rbcS, Hneap_0921 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P45686, リブロース1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ
#3: タンパク質・ペプチド Carboxysome shell carbonic anhydrase / CsoSCA / Carbonic anhydrase / CA / Carboxysome shell protein CsoS3


分子量: 5690.505 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Halothiobacillus neapolitanus (strain ATCC 23641 / c2) (紅色硫黄細菌)
参照: UniProt: O85042, 炭酸脱水酵素
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1H. neapolitanus carboxysomal rubisco/CsoSCA-peptide (1-50)complexCOMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2Ribulose bisphosphate carboxylase large chain (E.C.4.1.1.39), Ribulose bisphosphate carboxylase small chain (E.C.4.1.1.39)COMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3Carboxysome shell carbonic anhydrase (E.C.4.2.1.1)COMPLEX#31SYNTHETIC
分子量値: 0.533 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Halothiobacillus neapolitanus (strain ATCC 23641 / c2) (紅色硫黄細菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
125 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタンC4H11NO31
280 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム1
32 %glycerolグリセリンC3H8O31
試料濃度: 0.2665 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 0.5 uM of rubisco and 0.5 mM of peptide
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: blot for 3 seconds

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 57000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5742 / 詳細: 3 x 3 multishot image shift pattern.

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
7PHENIX1.19モデルフィッティング
9PHENIX1.19モデル精密化
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正詳細: CTF correction was performed during 3D reconstruction
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D4 (2回x4回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.07 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 52375 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL / Target criteria: Map-model FSC and geometry

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る