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万見
- PDB-7sj3: Structure of CDK4-Cyclin D3 bound to abemaciclib -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sj3
タイトルStructure of CDK4-Cyclin D3 bound to abemaciclib
要素
  • Cyclin-dependent kinase 4
  • G1/S-specific cyclin-D3
キーワードCELL CYCLE / CDK / cyclin / kinase / inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin D3-CDK4 complex / cyclin D1-CDK4 complex / cyclin D2-CDK4 complex / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / cellular response to ionomycin / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 ...cyclin D3-CDK4 complex / cyclin D1-CDK4 complex / cyclin D2-CDK4 complex / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / cellular response to ionomycin / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / regulation of type B pancreatic cell proliferation / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / Transcriptional regulation by RUNX2 / mitotic cell cycle phase transition / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / PTK6 Regulates Cell Cycle / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / bicellular tight junction / cyclin-dependent kinase / cellular response to interleukin-4 / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / T cell proliferation / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cyclin binding / : / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / MAPK6/MAPK4 signaling / Oncogene Induced Senescence / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Cyclin D associated events in G1 / positive regulation of fibroblast proliferation / regulation of cell population proliferation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / cellular response to lipopolysaccharide / nuclear membrane / Oxidative Stress Induced Senescence / transcription regulator complex / regulation of cell cycle / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of protein phosphorylation / cell division / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / nucleolus / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma ...Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6ZV / Cyclin-dependent kinase 4 / G1/S-specific cyclin-D3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Hilgers, M.T. / Pelletier, L.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other privateNA 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of CDK4-Cyclin D3 bound to abemaciclib
著者: Hilgers, M.T. / Pelletier, L.A.
履歴
登録2021年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 4
B: G1/S-specific cyclin-D3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5643
ポリマ－64,0572
非ポリマー5071
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4070 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area23160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.654, 117.654, 170.278
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-310-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 4 / Cell division protein kinase 4 / PSK-J3


分子量: 34762.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11802, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 G1/S-specific cyclin-D3


分子量: 29294.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCND3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P30281
#3: 化合物 ChemComp-6ZV / N-{5-[(4-ethylpiperazin-1-yl)methyl]pyridin-2-yl}-5-fluoro-4-[4-fluoro-2-methyl-1-(propan-2-yl)-1H-benzimidazol-6-yl]py rimidin-2-amine / Abemaciclib / LY-2835219


分子量: 506.593 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H32F2N8 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.98 % / 解説: single, rod-shaped
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM MES pH 6.5, 10% PEG 8000, 200mM sodium acetate, 10mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.97931 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月14日
放射モノクロメーター: Kohzu HLD-4 with diamond 111 crystals
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.51→19.78 Å / Num. obs: 24294 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 21.6 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.107 / Net I/σ(I): 21.5 / Num. measured all: 523823
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.51-2.6522.11.5987654234630.8240.3431.6342.699.8
7.94-19.7818.10.041148708220.9990.010.04357.992.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2精密化
autoPROC1.0.4データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.5.5位相決定
Coot0.9.3モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2F2C, 3G33

2f2c

3g33


解像度: 2.51→19.78 Å / SU ML: 0.3152 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.8421
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2335 1241 5.11 %
Rwork0.1996 23044 -
obs0.2013 24285 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 89.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→19.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4015 0 40 45 4100
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00424145
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.82265629
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0516639
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0053715
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.4611546
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.51-2.610.32251510.2692486X-RAY DIFFRACTION99.66
2.61-2.730.36391170.25552522X-RAY DIFFRACTION99.62
2.73-2.870.25621500.2342484X-RAY DIFFRACTION99.62
2.87-3.050.28351400.22652520X-RAY DIFFRACTION99.7
3.05-3.290.28651340.23322536X-RAY DIFFRACTION99.81
3.29-3.620.24891310.21392544X-RAY DIFFRACTION99.81
3.62-4.140.23421340.18582579X-RAY DIFFRACTION99.82
4.14-5.190.19921540.17132603X-RAY DIFFRACTION99.93
5.2-19.780.20421300.18942770X-RAY DIFFRACTION99.45
精密化 TLS

L11: 0 °2 / L12: 0 °2 / L13: 0 °2 / L22: 0 °2 / L23: 0 °2 / L33: 0 °2 / S11: 0 Å ° / S12: 0 Å ° / S13: 0 Å ° / S21: 0 Å ° / S22: 0 Å ° / S23: 0 Å ° / S31: 0 Å ° / S32: 0 Å ° / S33: 0 Å ° / T11: 0 Å2 / T12: 0 Å2 / T13: 0 Å2 / T22: 0 Å2 / T23: 0 Å2 / T33: 0 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDOrigin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
115.9934939192-44.919626241918.9412670739
225.2965863919-38.790804221213.0668572424
313.7968026652-37.41496588512.4549824202
420.3169252264-29.04401313071.82556197347
511.6057962402-33.0021011593-10.4397535236
612.5181470542-29.567326668-23.0961133311
715.5077051812-18.4105183639-8.84851492156
845.7162550865-36.5858752212.02272309302
942.6037415167-48.33767572294.76507713558
1052.3316022537-26.7418699416-6.72730367685
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 2 through 25 )AB2 - 252 - 25
22chain 'A' and (resid 26 through 80 )AB26 - 8026 - 73
33chain 'A' and (resid 81 through 114 )AB81 - 11474 - 100
44chain 'A' and (resid 115 through 171 )AB115 - 171101 - 157
55chain 'A' and (resid 173 through 230 )AB173 - 230159 - 216
66chain 'A' and (resid 231 through 265 )AB231 - 265217 - 245
77chain 'A' and (resid 266 through 295 )AB266 - 295246 - 275
88chain 'B' and (resid 11 through 70 )BC11 - 701 - 60
99chain 'B' and (resid 71 through 156 )BC71 - 15661 - 146
1010chain 'B' and (resid 157 through 255 )BC157 - 255147 - 242

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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