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万見
- PDB-3g33: Crystal structure of CDK4/cyclin D3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g33
タイトルCrystal structure of CDK4/cyclin D3
要素
  • CCND3 protein
  • Cell division protein kinase 4
キーワードCELL CYCLE / Ser/Thr protein kinase / phosphorylation / ATP-binding / Cell division / Disease mutation / Kinase / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Proto-oncogene / Serine/threonine-protein kinase / Transferase / Cyclin
機能・相同性
機能・相同性情報


cyclin D3-CDK6 complex / cyclin D3-CDK4 complex / cyclin D1-CDK4 complex / cyclin D2-CDK4 complex / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / cellular response to ionomycin / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 ...cyclin D3-CDK6 complex / cyclin D3-CDK4 complex / cyclin D1-CDK4 complex / cyclin D2-CDK4 complex / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 / cellular response to ionomycin / regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / Evasion of Oncogene Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Evasion of Oxidative Stress Induced Senescence Due to Defective p16INK4A binding to CDK4 and CDK6 / Drug-mediated inhibition of CDK4/CDK6 activity / regulation of type B pancreatic cell proliferation / Transcriptional regulation by RUNX2 / cellular response to phorbol 13-acetate 12-myristate / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / PTK6 Regulates Cell Cycle / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / microtubule organizing center / bicellular tight junction / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / T cell proliferation / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular response to interleukin-4 / cyclin binding / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / MAPK6/MAPK4 signaling / Oncogene Induced Senescence / Meiotic recombination / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / RMTs methylate histone arginines / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / positive regulation of fibroblast proliferation / Cyclin D associated events in G1 / regulation of cell population proliferation / positive regulation of protein phosphorylation / regulation of gene expression / cellular response to lipopolysaccharide / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / nuclear membrane / transcription regulator complex / regulation of cell cycle / protein phosphorylation / response to xenobiotic stimulus / cell division / protein serine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / protein kinase binding / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain ...Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cyclin-dependent kinase 4 / G1/S-specific cyclin-D3 / G1/S-specific cyclin-D3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Takaki, T. / Echalier, A. / Brown, N.R. / Hunt, T. / Endicott, J.A. / Noble, M.E.M.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: The structure of CDK4/cyclin D3 has implications for models of CDK activation.
著者: Takaki, T. / Echalier, A. / Brown, N.R. / Hunt, T. / Endicott, J.A. / Noble, M.E.
履歴
登録2009年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein kinase 4
B: CCND3 protein
C: Cell division protein kinase 4
D: CCND3 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,4814
ポリマ－136,4814
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7170 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area47220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.297, 141.297, 143.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein kinase 4 / Cyclin-dependent kinase 4 / PSK-J3


分子量: 34184.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK4
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P11802, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 CCND3 protein / Cyclin D3 / isoform CRA_b


分子量: 34056.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CCND3, hCG_16683
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q6FG62, UniProt: P30281*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.13 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 0.1 M Hepes, 15% PEG 3,350, 10% tacsimate, pH 6.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9765 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM Q315r / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9765 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→57.83 Å / Num. obs: 29147 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 105 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.039 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 3→3.16 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.507 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique all: 4033 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0066精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→47.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 66.121 / SU ML: 0.524 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.525 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31442 1481 5.1 %RANDOM
Rwork0.2814 ---
obs0.28304 27629 98 %-
all-27629 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.487 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.52 Å20 Å20 Å2
2--0.52 Å20 Å2
3----1.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→47.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8158 0 0 0 8158
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.0228338
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.5351.9811308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.19251033
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg25.66822.652362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.552151417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.7491578
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.040.21273
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0216288
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.0861.55187
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.16428358
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.19333151
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.3664.52950
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.403 105 -
Rwork0.383 1874 -
obs--92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.8369-1.3441-0.1466.9305-0.63973.27630.38810.75941.3832-0.8861-0.145-0.3146-1.0026-0.1431-0.24310.8573-0.01740.16331.18880.28220.8488-36.075-11.789-57.33
29.13670.4989-2.23954.4302-2.76647.719-0.1136-0.8110.37920.2510.04-0.1256-0.0790.34340.07350.01760.02310.00720.85550.04920.52528.515-34.051-36.031
35.25570.9590.38395.88032.25415.6216-0.07460.606-1.1003-0.74160.2123-0.13720.51240.1497-0.13780.4651-0.03340.06411.05760.11920.84825.346-48.484-65.01
46.9099-0.08661.00793.58870.76579.69250.0502-0.4965-0.1712-0.0493-0.0770.05670.44480.13520.02690.05020.00110.05670.78220.12360.4456-20.249-37.721-36.81
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A10 - 300
2X-RAY DIFFRACTION2B23 - 254
3X-RAY DIFFRACTION3C10 - 300
4X-RAY DIFFRACTION4D23 - 254

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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