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万見
- PDB-7sib: Myocilin OLF mutant K500R -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sib
タイトルMyocilin OLF mutant K500R
要素Myocilin, C-terminal fragment
キーワードCELL ADHESION / olfactomedin / beta-propeller
機能・相同性
機能・相同性情報


skeletal muscle hypertrophy / clustering of voltage-gated sodium channels / myosin light chain binding / non-canonical Wnt signaling pathway / myelination in peripheral nervous system / frizzled binding / node of Ranvier / negative regulation of stress fiber assembly / negative regulation of Rho protein signal transduction / ERBB2-ERBB3 signaling pathway ...skeletal muscle hypertrophy / clustering of voltage-gated sodium channels / myosin light chain binding / non-canonical Wnt signaling pathway / myelination in peripheral nervous system / frizzled binding / node of Ranvier / negative regulation of stress fiber assembly / negative regulation of Rho protein signal transduction / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of mitochondrial depolarization / regulation of MAPK cascade / fibronectin binding / negative regulation of cell-matrix adhesion / positive regulation of focal adhesion assembly / rough endoplasmic reticulum / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of JNK cascade / bone development / receptor tyrosine kinase binding / mitochondrial intermembrane space / neuron projection development / osteoblast differentiation / cytoplasmic vesicle / : / mitochondrial outer membrane / mitochondrial inner membrane / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cilium / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain / Olfactomedin-like domain profile. / Olfactomedin-like domains
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Scelsi, H.S. / Barlow, B.M. / Lieberman, R.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI) 米国
引用ジャーナル: Dis Model Mech / 年: 2023
タイトル: Quantitative differentiation of benign and misfolded glaucoma-causing myocilin variants on the basis of protein thermal stability.
著者: Scelsi, H.F. / Hill, K.R. / Barlow, B.M. / Martin, M.D. / Lieberman, R.L.
履歴
登録2021年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title ..._citation.journal_volume / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myocilin, C-terminal fragment
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3804
ポリマ－31,2251
非ポリマー1553
水4,576254
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.301, 50.776, 50.651
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.313, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Myocilin, C-terminal fragment / Myocilin 35 kDa N-terminal fragment


分子量: 31224.996 Da / 分子数: 1 / 変異: K500R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYOC, GLC1A, TIGR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99972
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.84 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2 / 詳細: 8% PEG 8000, 0.5M magnesium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2021年3月10日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→35.75 Å / Num. obs: 23925 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 8.88 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.07484 / Rpim(I) all: 0.03523 / Rrim(I) all: 0.08297 / Net I/σ(I): 18.17
反射 シェル解像度: 1.78→1.844 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Mean I/σ(I) obs: 6.03 / Num. unique obs: 2286 / CC1/2: 0.953 / CC star: 0.988 / Rpim(I) all: 0.1051 / Rrim(I) all: 0.2336 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.17.1_3660位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6pke

6pke


解像度: 1.78→35.75 Å / SU ML: 0.163 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.7749
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1822 1992 8.33 %
Rwork0.1469 21933 -
obs0.1498 23925 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 11.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→35.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2067 0 8 254 2329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00592189
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84812997
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0589329
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005383
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3635304
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.78-1.820.221250.17231515X-RAY DIFFRACTION95.52
1.82-1.870.21041420.15521536X-RAY DIFFRACTION99.41
1.87-1.930.19571400.14051561X-RAY DIFFRACTION99.94
1.93-1.990.21821450.14081568X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.060.17171460.14411563X-RAY DIFFRACTION99.94
2.06-2.140.18861420.14921562X-RAY DIFFRACTION99.94
2.14-2.240.19421420.14131557X-RAY DIFFRACTION100
2.24-2.360.17951430.14461571X-RAY DIFFRACTION100
2.36-2.510.19641420.15541560X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.70.241440.161577X-RAY DIFFRACTION99.94
2.7-2.970.16171440.15661577X-RAY DIFFRACTION100
2.97-3.40.19221450.15131575X-RAY DIFFRACTION100
3.4-4.290.14461430.13081581X-RAY DIFFRACTION99.94
4.29-35.750.14821490.14161630X-RAY DIFFRACTION99.66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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