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万見
- PDB-7sej: Structure-based design of prefusion-stabilized human metapneumovi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sej
タイトルStructure-based design of prefusion-stabilized human metapneumovirus fusion proteins
要素
  • Fusion glycoprotein F1 subunit
  • Fusion glycoprotein F2 subunit
キーワードVIRAL PROTEIN / human metapneumovirus / fusion protein
機能・相同性Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0 / fusion of virus membrane with host plasma membrane / host cell plasma membrane / virion membrane / plasma membrane / Fusion glycoprotein F0
機能・相同性情報
生物種Human metapneumovirus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Hsieh, C.-L. / Rush, S.A. / McLellan, J.S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Robert A. Welch FoundationF-0003-19620604 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure-based design of prefusion-stabilized human metapneumovirus fusion proteins.
著者: Hsieh, C.L. / Rush, S.A. / Palomo, C. / Chou, C.W. / Pickens, W. / Mas, V. / McLellan, J.S.
履歴
登録2021年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Fusion glycoprotein F2 subunit
F: Fusion glycoprotein F1 subunit
C: Fusion glycoprotein F2 subunit
A: Fusion glycoprotein F1 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,8298
ポリマ－120,9444
非ポリマー8854
水2,450136
1
B: Fusion glycoprotein F2 subunit
F: Fusion glycoprotein F1 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9144
ポリマ－60,4722
非ポリマー4422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9220 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area20800 Å2
手法PISA
2
C: Fusion glycoprotein F2 subunit
A: Fusion glycoprotein F1 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,9144
ポリマ－60,4722
非ポリマー4422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8780 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area20550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.379, 105.809, 90.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.260, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 Fusion glycoprotein F2 subunit


分子量: 11015.444 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Human metapneumovirus (ウイルス) / Cell (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: H6X1Z0
#2: タンパク質 Fusion glycoprotein F1 subunit


分子量: 49456.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: the protein is cleaved into the two subunits (entities 1 and 2) as it transported through ER-Golgi
由来: (組換発現) Human metapneumovirus (ウイルス) / Cell (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: H6X1Z0
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 136 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 500 nl of hMPV F (10 mg/ml) with 500 nl of reservoir solution containing 0.1 M MES pH 6.0 and 12%(v/v) PEK 20k.

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→45.4 Å / Num. obs: 35650 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 40.37 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Rpim(I) all: 0.073 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 2.51→2.6 Å / Rmerge(I) obs: 0.038 / Mean I/σ(I) obs: 15.5 / Num. unique obs: 801 / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.037

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5wb0

5wb0


解像度: 2.51→45.31 Å / SU ML: 0.3247 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.5753
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2527 1802 5.06 %
Rwork0.209 33814 -
obs0.2113 35616 97.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→45.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6562 0 56 136 6754
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00526707
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.70019073
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04731088
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061155
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.04472470
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.51-2.580.30861580.26242576X-RAY DIFFRACTION98.03
2.58-2.650.33331650.25772608X-RAY DIFFRACTION98.33
2.65-2.740.2831200.23732612X-RAY DIFFRACTION98.03
2.74-2.840.31591130.24172587X-RAY DIFFRACTION96.77
2.84-2.950.31431200.2522561X-RAY DIFFRACTION94.63
2.95-3.080.2841220.26142625X-RAY DIFFRACTION98.39
3.08-3.250.29011660.2372633X-RAY DIFFRACTION98.59
3.25-3.450.30051510.21982562X-RAY DIFFRACTION97.31
3.45-3.720.2481250.21432545X-RAY DIFFRACTION95.46
3.72-4.090.23391420.20032631X-RAY DIFFRACTION98.58
4.09-4.680.20781240.17452602X-RAY DIFFRACTION96.98
4.68-5.90.23441350.18152652X-RAY DIFFRACTION97.65
5.9-45.310.18721610.17482620X-RAY DIFFRACTION96.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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