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万見
- PDB-7sc4: filamin complex-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sc4
タイトルfilamin complex-1
要素Filamin-A/Integrin alpha-IIb light chain, form 2 chimera
キーワードCELL ADHESION / filamin / integrin / inside-out signaling / outside-in signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / formation of radial glial scaffolds / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / actin crosslink formation / tubulin deacetylation / blood coagulation, intrinsic pathway / OAS antiviral response / integrin alphaIIb-beta3 complex / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of neuron migration / platelet alpha granule membrane / protein localization to bicellular tight junction / Cell-extracellular matrix interactions / fibrinogen binding / Fc-gamma receptor I complex binding / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / apical dendrite / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / extracellular matrix binding / positive regulation of leukocyte migration / protein localization to cell surface / integrin complex / wound healing, spreading of cells / podosome / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / megakaryocyte development / cell adhesion mediated by integrin / GP1b-IX-V activation signalling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / receptor clustering / cortical cytoskeleton / SMAD binding / RHO GTPases activate PAKs / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / semaphorin-plexin signaling pathway / cilium assembly / mitotic spindle assembly / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / potassium channel regulator activity / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / release of sequestered calcium ion into cytosol / Integrin signaling / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / protein sequestering activity / regulation of cell migration / cell-matrix adhesion / Signal transduction by L1 / dendritic shaft / integrin-mediated signaling pathway / protein localization to plasma membrane / actin filament / mRNA transcription by RNA polymerase II / establishment of protein localization / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / G protein-coupled receptor binding / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / MAP2K and MAPK activation / cell-cell adhesion / negative regulation of protein catabolic process / cerebral cortex development / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / platelet aggregation / kinase binding / integrin binding / Z disc / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / actin filament binding / cell-cell junction / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Platelet degranulation / actin cytoskeleton / growth cone / GTPase binding / actin cytoskeleton organization / blood microparticle / angiogenesis / perikaryon / molecular adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / external side of plasma membrane / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / : ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin alpha cytoplasmic region / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Calponin homology domain / Integrin alpha, N-terminal / Integrin domain superfamily / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin alpha-IIb / Filamin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Liu, J. / Qin, J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01 HL58758 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)P01 HL73311 米国
American Heart Association18CDA34110364 米国
引用ジャーナル: Blood / 年: 2023
タイトル: A mechanism of platelet integrin alpha IIb beta 3 outside-in signaling through a novel integrin alpha IIb subunit-filamin-actin linkage.
著者: Liu, J. / Lu, F. / Ithychanda, S.S. / Apostol, M. / Das, M. / Deshpande, G. / Plow, E.F. / Qin, J.
履歴
登録2021年9月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Filamin-A/Integrin alpha-IIb light chain, form 2 chimera
B: Filamin-A/Integrin alpha-IIb light chain, form 2 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7633
ポリマ－26,6672
非ポリマー961
水1,982110
1
A: Filamin-A/Integrin alpha-IIb light chain, form 2 chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,3331
ポリマ－13,3331
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Filamin-A/Integrin alpha-IIb light chain, form 2 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4292
ポリマ－13,3331
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.248, 66.010, 71.889
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21221

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要素

#1: タンパク質 Filamin-A/Integrin alpha-IIb light chain, form 2 chimera / FLN-A / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Alpha-filamin / Endothelial actin-binding protein / ...FLN-A / Actin-binding protein 280 / ABP-280 / Alpha-filamin / Endothelial actin-binding protein / Filamin-1 / Non-muscle filamin


分子量: 13333.429 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FLNA, FLN, FLN1, ITGA2B, GP2B, ITGAB / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: P21333, UniProt: P08514
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.9 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2 M Ammonium Sulfate, 5% 2-propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97904 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月14日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97904 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 55864 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Χ2: 1.36 / Net I/σ(I): 20
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 604 / Χ2: 1.12 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-3000v1.0データ削減
HKL-3000v1.0データスケーリング
PHASERv1.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2BRQ

2brq


解像度: 1.85→35.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 5.114 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.147 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2612 1082 5.1 %RANDOM
Rwork0.1987 ---
obs0.2019 19972 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.89 Å2 / Biso mean: 34.845 Å2 / Biso min: 16.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.9 Å2-0 Å20 Å2
2---0.01 Å2-0 Å2
3---1.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→35.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1599 0 5 110 1714
Biso mean--64.59 40.17 -
残基数----220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0191722
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7571.9492346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4995235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.97123.46775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.94815248
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1021511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1450.2237
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0221379
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.896 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 93 -
Rwork0.263 1409 -
obs--98.3 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.54120.1912-0.28761.0233-0.30950.9022-0.02030.01130.0051-0.04710.0544-0.00980.04740.1375-0.03410.08280.00730.02760.037-0.00660.012211.844-19.28-13.499
20.4046-0.41160.27982.2509-1.17810.71980.06280.08490.01140.1908-0.2384-0.1687-0.13010.14310.17550.0748-0.0148-0.06870.03210.02480.100914.111-13.66610.999
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2236 - 2329
2X-RAY DIFFRACTION2B2236 - 2329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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