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- PDB-7sbn: Human glutaminase C (Y466W) with L-Gln, closed conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sbn
タイトルHuman glutaminase C (Y466W) with L-Gln, closed conformation
要素Isoform 3 of Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / Cancer / Mitochondrial metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


L-glutamine catabolic process / glutamate biosynthetic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / Glutamate and glutamine metabolism / glutaminase / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes ...L-glutamine catabolic process / glutamate biosynthetic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / Glutamate and glutamine metabolism / glutaminase / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes / protein homotetramerization / chemical synaptic transmission / mitochondrial matrix / synapse / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMINE / Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Nguyen, T.-T.T. / Cerione, R.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM122575 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA201402 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: High-resolution structures of mitochondrial glutaminase C tetramers indicate conformational changes upon phosphate binding.
著者: Nguyen, T.T. / Ramachandran, S. / Hill, M.J. / Cerione, R.A.
履歴
登録2021年9月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 3 of Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
B: Isoform 3 of Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
C: Isoform 3 of Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
D: Isoform 3 of Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)238,5078
ポリマ－237,9234
非ポリマー5854
水6,143341
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8820 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area61510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.057, 140.148, 177.226
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.372, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質
Isoform 3 of Glutaminase kidney isoform, mitochondrial / GLS / K-glutaminase / L-glutamine amidohydrolase


分子量: 59480.629 Da / 分子数: 4 / 変異: Y466W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLS, GLS1, KIAA0838 / プラスミド: pQE80L / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O94925, glutaminase
#2: 化合物
ChemComp-GLN / GLUTAMINE / グルタミン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 146.144 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H10N2O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 341 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 9% PEG 3350, 0.9 M LiCl and 0.1 M Tris pH 8.5 / PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月20日 / 詳細: mirror focusing
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→47.79 Å / Num. obs: 133802 / % possible obs: 98.46 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 30.92 Å2 / CC1/2: 0.982 / CC star: 0.995 / Rpim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 2.8
反射 シェル解像度: 2.14→2.18 Å / 冗長度: 2.8 % / Num. unique obs: 12085 / CC1/2: 0.46 / CC star: 0.794 / Rpim(I) all: 0.482 / % possible all: 88.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
HKL-2000721.2データ削減
HKL-2000721.2データスケーリング
PHENIX1.15.2_3472位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5d3o

5d3o


解像度: 2.14→47.79 Å / SU ML: 0.2672 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.9508
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2292 1999 1.49 %
Rwork0.1884 131803 -
obs0.189 133802 98.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→47.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12688 0 40 341 13069
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007313003
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.892217547
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04881940
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00622257
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.63887799
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.14-2.20.29311200.28928227X-RAY DIFFRACTION86.16
2.2-2.260.33191390.27279030X-RAY DIFFRACTION94.91
2.26-2.320.30781510.25229409X-RAY DIFFRACTION98.42
2.32-2.40.28661410.24099427X-RAY DIFFRACTION99.36
2.4-2.480.25061400.23079516X-RAY DIFFRACTION99.72
2.48-2.580.3091460.22199507X-RAY DIFFRACTION99.6
2.58-2.70.23421480.21349586X-RAY DIFFRACTION99.95
2.7-2.840.25081500.20539554X-RAY DIFFRACTION99.98
2.84-3.020.26661400.20829540X-RAY DIFFRACTION99.98
3.02-3.250.25221440.20869541X-RAY DIFFRACTION99.96
3.25-3.580.2311480.17759548X-RAY DIFFRACTION99.94
3.58-4.10.18881430.15319582X-RAY DIFFRACTION99.99
4.1-5.160.16871420.13389637X-RAY DIFFRACTION99.96
5.16-47.790.18251470.16149699X-RAY DIFFRACTION99.84
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.0913128506 Å / Origin y: 16.5730150906 Å / Origin z: 44.0358700838 Å
111213212223313233
T0.137454941726 Å2-3.63208516981E-6 Å2-0.00821457826904 Å2-0.170234663416 Å2-0.00235668905769 Å2--0.229057209391 Å2
L0.119666703837 °20.00017511087365 °20.0055001136175 °2-0.356802217197 °2-0.0947503086059 °2--0.835078160283 °2
S-0.0158930369336 Å °0.0215217506279 Å °0.018118742111 Å °-0.0286593288252 Å °0.0685896701662 Å °-0.0143524424126 Å °-0.0928200558148 Å °0.0138199449658 Å °-0.0517289734639 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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