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- PDB-5d3o: Crystal structure of full length human glutaminase C expressed in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d3o
タイトルCrystal structure of full length human glutaminase C expressed in E.coli
要素Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
キーワードHYDROLASE / Glutaminase C / GAC
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine catabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes ...glutamine catabolic process / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / glutamate biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / intracellular glutamate homeostasis / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / glutaminase / glutaminase activity / suckling behavior / TP53 Regulates Metabolic Genes / chemical synaptic transmission / protein homotetramerization / mitochondrial matrix / synapse / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Recoverin; domain 1 - #210 / Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Recoverin; domain 1 / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. ...Recoverin; domain 1 - #210 / Glutaminase, EF-hand domain / EF-hand domain / Glutaminase / Glutaminase / Recoverin; domain 1 / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.791 Å
データ登録者Huang, Q.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM-103485 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of full length human glutaminase C expressed in E.coli
著者: Huang, Q.
履歴
登録2015年8月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
B: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,0482
ポリマ-116,0482
非ポリマー00
00
1
A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
B: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial

A: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial
B: Glutaminase kidney isoform, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)232,0964
ポリマ-232,0964
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_554x,-y,-z-11
Buried area8140 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area60620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.609, 139.371, 179.789
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Glutaminase kidney isoform, mitochondrial / GLS / K-glutaminase / L-glutamine amidohydrolase


分子量: 58023.996 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GLS, GLS1, KIAA0838 / プラスミド: pSUMO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O94925, glutaminase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.85 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 15% PEG6000, 1.0M LiCl, 0.1M Tris-HCL, pH8.0 / PH範囲: 7.5-8.5 / Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→50 Å / Num. obs: 32955 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.108 / Net I/σ(I): 16.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7_650精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.791→37.772 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 30.98 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2657 1455 5 %
Rwork0.2141 --
obs0.2167 29104 87.69 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.267 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-41.1713 Å2-0 Å2-0 Å2
2---25.6208 Å2-0 Å2
3----15.5505 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.791→37.772 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6082 0 0 0 6082
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096212
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1578371
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.5242279
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08920
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051075
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7914-2.89120.4061140.39662083X-RAY DIFFRACTION67
2.8912-3.00690.47431400.35972345X-RAY DIFFRACTION77
3.0069-3.14370.43891510.35252575X-RAY DIFFRACTION84
3.1437-3.30930.38861150.29972717X-RAY DIFFRACTION86
3.3093-3.51650.31661300.25372741X-RAY DIFFRACTION88
3.5165-3.78780.30721540.20052867X-RAY DIFFRACTION92
3.7878-4.16850.20111580.17892861X-RAY DIFFRACTION91
4.1685-4.77070.1771770.15422998X-RAY DIFFRACTION95
4.7707-6.00670.22631640.19283173X-RAY DIFFRACTION99
6.0067-37.77520.25161520.1893289X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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