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- PDB-7saf: Fragment of streptococcal M87 protein fused to GCN4 adaptor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7saf
タイトルFragment of streptococcal M87 protein fused to GCN4 adaptor
要素General control transcription factor GCN4/M protein chimera
キーワードCELL ADHESION / coiled-coil / virulence factor
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly ...FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / Oxidative Stress Induced Senescence / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / cellular response to nutrient levels / amino acid biosynthetic process / cellular response to amino acid starvation / RNA polymerase II transcription regulator complex / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
M protein repeat / M protein repeat / : / Streptococcal M proteins C repeat profile. / : / Basic region leucine zipper / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / General control transcription factor GCN4 / M protein
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Kolesinski, P. / Ghosh, P.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID) 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: An M protein coiled coil unfurls and exposes its hydrophobic core to capture LL-37
著者: Kolesinski, P. / Wang, K.C. / Hirose, Y. / Nizet, V. / Ghosh, P. / Stallings, C.L. / Dotsch, V.
履歴
登録2021年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: General control transcription factor GCN4/M protein chimera
B: General control transcription factor GCN4/M protein chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2754
ポリマ－17,0852
非ポリマー1902
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area9630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.223, 97.223, 40.681
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Space group name HallP4nw2abw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+3/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+1/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+1/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+3/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 General control transcription factor GCN4/M protein chimera / Amino acid biosynthesis regulatory protein / General control protein GCN4


分子量: 8542.565 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Amino acids 35-38: partial PreScission protease site; amino acids 39-67: GCN4 adaptor - GCN4 from Saccharomyces cerevisiae (amino acids 250-278); amino acids 68-105: M87 protein fragment from ...詳細: Amino acids 35-38: partial PreScission protease site; amino acids 39-67: GCN4 adaptor - GCN4 from Saccharomyces cerevisiae (amino acids 250-278); amino acids 68-105: M87 protein fragment from Streptococcus pyogenes (amino acids 68-105)
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
遺伝子: GCN4, AAS101, AAS3, ARG9, YEL009C, emm
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P03069, UniProt: Q6TLP8
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.6 M monobasic ammonium phosphate, 0.1 M Tris-HCl, pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→43.48 Å / Num. obs: 7580 / % possible obs: 99.75 % / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 55.23 Å2 / CC1/2: 0.987 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.3865 / Rpim(I) all: 0.1165 / Rrim(I) all: 0.4042 / Net I/σ(I): 31.4
反射 シェル解像度: 2.45→2.538 Å / Rmerge(I) obs: 4.684 / Mean I/σ(I) obs: 0.78 / Num. unique obs: 738 / CC1/2: 0.556 / CC star: 0.846 / Rpim(I) all: 1.459 / Rrim(I) all: 4.911

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KQL

1kql


解像度: 2.45→43.48 Å / SU ML: 0.3889 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 34.9661
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2717 383 5.06 %
Rwork0.2574 7180 -
obs0.2581 7563 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 76.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→43.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1046 0 10 2 1058
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00721070
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.86971447
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391157
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0043189
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.1067140
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.80.38071200.2922330X-RAY DIFFRACTION99.88
2.8-3.530.31841100.3072376X-RAY DIFFRACTION99.92
3.53-43.480.24541530.23312474X-RAY DIFFRACTION99.55
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.378518368793.79837844163-7.676419771273.13013287091-4.15440111749.49861317043-0.1249938871310.3492001143880.15571361220.246293716072-0.1282676032160.0154623846253-0.0299458545529-0.03662732865820.1671669222380.5167872975850.06517112689540.1823612300790.6350411837270.275582061060.534401919528-35.0808537886-11.8872846029-6.01472093243
26.604369801827.87279489152-8.371038167238.00695267918-6.878960585778.13625352993-0.22432843299-0.342485178318-0.741762926371-0.0641115028177-0.523847236182-0.6839189925510.1677226189580.6753478865620.8428770574930.720357350942-0.01197160637270.1555203926041.042683872970.4334335274510.724405496845-29.3954327967-9.69367445621-4.92870465136
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 38 through 99)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 36 through 105)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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