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- PDB-7s7j: Structure of Human SPASTIN-IST1 complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s7j
タイトルStructure of Human SPASTIN-IST1 complex.
要素
  • IST1 homolog
  • Spastin
キーワードPROTEIN TRANSPORT / cytokinesis / MIT / AAA-ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


cytokinetic process / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / endoplasmic reticulum tubular network / positive regulation of microtubule depolymerization / MIT domain binding / ESCRT III complex disassembly / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting ...cytokinetic process / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / endoplasmic reticulum tubular network / positive regulation of microtubule depolymerization / MIT domain binding / ESCRT III complex disassembly / cytoskeleton-dependent cytokinesis / collateral sprouting / mitotic nuclear membrane reassembly / nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / positive regulation of collateral sprouting / midbody abscission / membrane fission / multivesicular body assembly / anterograde axonal transport / exit from mitosis / microtubule bundle formation / Flemming body / protein hexamerization / mitotic spindle disassembly / positive regulation of cytokinesis / axonal transport of mitochondrion / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / mitotic cytokinesis / positive regulation of proteolysis / alpha-tubulin binding / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / beta-tubulin binding / lipid droplet / axon cytoplasm / axonogenesis / establishment of protein localization / protein homooligomerization / spindle pole / azurophil granule lumen / intracellular protein localization / nuclear envelope / protein transport / midbody / cytoplasmic vesicle / nuclear membrane / microtubule binding / microtubule / endosome / cadherin binding / axon / protein domain specific binding / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / Neutrophil degranulation / chromatin / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spastin, chordate / Spastin / Vacuolar protein sorting-associated protein Ist1 / Vacuolar protein sorting-associated protein IST1-like / Regulator of Vps4 activity in the MVB pathway / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain ...Spastin, chordate / Spastin / Vacuolar protein sorting-associated protein Ist1 / Vacuolar protein sorting-associated protein IST1-like / Regulator of Vps4 activity in the MVB pathway / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / IST1 homolog / Spastin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Skalicky, J.J. / Sundquist, W.I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1R01GM112080-01 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Comprehensive analysis of the human ESCRT-III-MIT domain interactome reveals new cofactors for cytokinetic abscission.
著者: Wenzel, D.M. / Mackay, D.R. / Skalicky, J.J. / Paine, E.L. / Miller, M.S. / Ullman, K.S. / Sundquist, W.I.
履歴
登録2021年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Spastin
B: IST1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,9356
ポリマ－12,5152
非ポリマー4204
水2,018112
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: surface plasmon resonance, NMR chemical shift mapping Fluorescense Polarization
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area6620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.614, 79.614, 36.331
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41
Space group name HallI4bw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x,z+3/4
#3: y+1/2,-x,z+3/4
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: -y+1,x+1/2,z+5/4
#7: y+1,-x+1/2,z+5/4
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-515-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Spastin / Spastic paraplegia 4 protein


分子量: 9779.303 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPAST, ADPSP, FSP2, KIAA1083, SPG4 / プラスミド: pCA528 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UBP0, microtubule-severing ATPase
#2: タンパク質・ペプチド IST1 homolog / hIST1 / Putative MAPK-activating protein PM28


分子量: 2735.975 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 342-364 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P53990

-
非ポリマー , 5種, 116分子

#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.55 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 40% v/v PEG 300, 100 mM Sodium cacodylate / Hydrochloric acid pH=6.5, 200 mM Calcium Acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: CS-PAD CXI-1 / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→33.05 Å / Num. obs: 74704 / % possible obs: 94.18 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 10.39 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.107 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 1.15→1.17 Å / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 1.647 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique obs: 1425 / CC1/2: 0.865 / Χ2: 0.47 / % possible all: 72.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX1.17.1_3660位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EAB

3eab


解像度: 1.15→33.05 Å / SU ML: 0.0854 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.0478
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1572 3893 5.21 %
Rwork0.1486 70810 -
obs0.1491 74703 94.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→33.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数843 0 25 112 980
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071892
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.90751181
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561125
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0048152
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7277370
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.15-1.160.20311010.22591886X-RAY DIFFRACTION69.28
1.16-1.180.19251280.20422220X-RAY DIFFRACTION82.73
1.18-1.190.21851400.19422494X-RAY DIFFRACTION93.6
1.19-1.210.18441410.20182538X-RAY DIFFRACTION93.02
1.21-1.230.19581330.18892537X-RAY DIFFRACTION94.85
1.23-1.250.21471340.18512469X-RAY DIFFRACTION93.26
1.25-1.270.17021500.18112586X-RAY DIFFRACTION94.97
1.27-1.290.19211380.17692564X-RAY DIFFRACTION94.67
1.29-1.310.18791340.19432370X-RAY DIFFRACTION89.94
1.31-1.330.1891380.16582519X-RAY DIFFRACTION95.51
1.33-1.360.17941420.16182559X-RAY DIFFRACTION94.34
1.36-1.390.14551420.15812590X-RAY DIFFRACTION96.2
1.39-1.420.17371380.15222525X-RAY DIFFRACTION95.14
1.42-1.450.14571370.15752602X-RAY DIFFRACTION95.97
1.45-1.490.18531360.14942554X-RAY DIFFRACTION96.14
1.49-1.530.14751430.15292529X-RAY DIFFRACTION93.26
1.53-1.570.17631400.14642578X-RAY DIFFRACTION95.97
1.57-1.620.1271460.14082584X-RAY DIFFRACTION97.43
1.62-1.680.14931440.13812608X-RAY DIFFRACTION97.18
1.68-1.750.13261440.13662627X-RAY DIFFRACTION96.55
1.75-1.830.17391480.1352622X-RAY DIFFRACTION97.43
1.83-1.920.13331220.13762499X-RAY DIFFRACTION93.14
1.92-2.040.13581450.13572674X-RAY DIFFRACTION98.46
2.04-2.20.14381460.12782595X-RAY DIFFRACTION98.77
2.2-2.420.14091520.13182633X-RAY DIFFRACTION98.41
2.42-2.770.16281340.14052573X-RAY DIFFRACTION95.28
2.77-3.490.17241430.15042673X-RAY DIFFRACTION99.4
3.49-33.050.14721540.14892602X-RAY DIFFRACTION97.08
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.109030952 Å / Origin y: 6.39695215232 Å / Origin z: 3.52068011107 Å
111213212223313233
T0.0493200529798 Å2-0.0104137232665 Å20.0043240693062 Å2-0.0485373520616 Å2-0.000925893561402 Å2--0.0735757832151 Å2
L2.06968115299 °2-0.237544652625 °20.113120317699 °2-1.86982191999 °2-0.212376243702 °2--1.41971088212 °2
S-0.0219840108965 Å °-0.0355577817924 Å °-0.100654540876 Å °0.0086124561455 Å °0.0263938337374 Å °0.00110388075118 Å °0.0457666473318 Å °-0.00642634069108 Å °-0.0125257770535 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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