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万見
- PDB-7s1b: Crystal structure of Epstein-Barr virus glycoproteins gH/gL/gp42-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s1b
タイトルCrystal structure of Epstein-Barr virus glycoproteins gH/gL/gp42-peptide in complex with human neutralizing antibodies 769C2 and 770F7
要素
  • (Envelope glycoprotein ...) x 2
  • 769C2 Fab heavy chain
  • 769C2 Fab light chain
  • 770F7 Fab heavy chain
  • 770F7 Fab light chain
  • Soluble gp42
キーワードIMMUNE SYSTEM / Antibody / Fab / gH/gL / Epstein-Barr virus / herpesvirus
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell endosome membrane / carbohydrate binding / host cell Golgi apparatus / symbiont entry into host cell / fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type / Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type superfamily / Viral glycoprotein L / Envelope glycoprotein L / Herpesvirus glycoprotein H main domain / Herpesvirus glycoprotein H / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein H C-terminal domain / C-type lectin-like/link domain superfamily ...Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type / Herpesvirus glycoprotein L, rhadinovirus-type superfamily / Viral glycoprotein L / Envelope glycoprotein L / Herpesvirus glycoprotein H main domain / Herpesvirus glycoprotein H / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal / Herpesvirus glycoprotein H, C-terminal domain superfamily / Herpesvirus glycoprotein H C-terminal domain / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein L / Envelope glycoprotein H / Glycoprotein 42
類似検索 - 構成要素
生物種Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Chen, W.-H. / Cohen, J.I. / Kanekiyo, M. / Joyce, M.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1ZIAAI000978-13 米国
引用ジャーナル: Immunity / 年: 2022
タイトル: Epstein-Barr virus gH/gL has multiple sites of vulnerability for virus neutralization and fusion inhibition.
著者: Chen, W.H. / Kim, J. / Bu, W. / Board, N.L. / Tsybovsky, Y. / Wang, Y. / Hostal, A. / Andrews, S.F. / Gillespie, R.A. / Choe, M. / Stephens, T. / Yang, E.S. / Pegu, A. / Peterson, C.E. / ...著者: Chen, W.H. / Kim, J. / Bu, W. / Board, N.L. / Tsybovsky, Y. / Wang, Y. / Hostal, A. / Andrews, S.F. / Gillespie, R.A. / Choe, M. / Stephens, T. / Yang, E.S. / Pegu, A. / Peterson, C.E. / Fisher, B.E. / Mascola, J.R. / Pittaluga, S. / McDermott, A.B. / Kanekiyo, M. / Joyce, M.G. / Cohen, J.I.
履歴
登録2021年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope glycoprotein H
B: Envelope glycoprotein L
H: 770F7 Fab heavy chain
L: 770F7 Fab light chain
X: 769C2 Fab heavy chain
Y: 769C2 Fab light chain
C: Soluble gp42
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,64011
ポリマ－183,7557
非ポリマー8854
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, Purification the protein complex by gel filtration (S200 column)
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18990 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area70940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.326, 107.703, 110.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.110, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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Envelope glycoprotein ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Envelope glycoprotein H / gH


分子量: 72838.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: gH, BXLF2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03231
#2: タンパク質 Envelope glycoprotein L / gL


分子量: 12503.114 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: gL, BKRF2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P03212

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抗体 , 4種, 4分子 HLXY

#3: 抗体 770F7 Fab heavy chain


分子量: 24626.635 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#4: 抗体 770F7 Fab light chain


分子量: 23397.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#5: 抗体 769C2 Fab heavy chain


分子量: 23840.705 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#6: 抗体 769C2 Fab light chain


分子量: 22782.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)

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タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 5分子 C

#7: タンパク質・ペプチド Soluble gp42


分子量: 3766.208 Da / 分子数: 1 / Fragment: Residues 47-79 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: BZLF2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0C6Z5
#8: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.51 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M HEPES pH7.4, 24% PEG3350, 7.5% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→71.32 Å / Num. obs: 40453 / % possible obs: 89.7 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 30.02 Å2 / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / Num. unique obs: 2692 / CC1/2: 0.77

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5W0K

5w0k


解像度: 3.03→71.32 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 29.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.288 2005 5.49 %
Rwork0.2409 34536 -
obs0.2436 36541 89.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 167.49 Å2 / Biso mean: 46.8968 Å2 / Biso min: 6.21 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.03→71.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12201 0 56 0 12257
Biso mean--50.43 --
残基数----1596
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.03-3.110.3765900.36741710180062
3.11-3.190.43051250.34772076220176
3.19-3.290.35731150.31162207232281
3.29-3.390.35221500.29752245239583
3.39-3.510.32541390.26592368250786
3.51-3.650.29341550.26312505266091
3.65-3.820.31231490.24692516266593
3.82-4.020.29841440.22732604274895
4.02-4.270.25411540.20482648280296
4.27-4.60.22611550.18672674282998
4.6-5.070.23531530.18752708286198
5.07-5.80.25091550.20912728288399
5.8-7.310.27141630.24612758292199
7.31-71.320.25281580.2172789294799
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.27510.2736-0.3380.927-0.4560.41730.1285-0.0207-0.15440.0134-0.1149-0.0534-0.06280.00890.00690.1139-0.0148-0.03020.09950.03690.0295-0.4654.183-1.791
21.4414-0.27080.41950.9273-0.25370.9963-0.0453-0.0789-0.2797-0.10290.01210.3610.3802-0.0602-0.0044-0.12410.0049-0.08050.37460.21320.8253-48.683-10.38211.967
30.1397-0.10630.10130.5332-0.31110.77990.07870.0951-0.0936-0.4821-0.2156-0.06360.114-0.01690.00240.55540.1126-0.02440.1694-0.0119-0.48038.86126.278-49.402
40.2846-0.23130.08250.567-0.40030.9759-0.1205-0.01470.1278-0.0498-0.1564-0.0592-0.14470.12380.11330.52280.0231-0.07850.09430.0576-0.00089.66545.18-47.531
50.0645-0.0388-0.20080.01360.08250.4465-0.1141-0.0852-0.0569-0.04540.04470.01980.2056-0.00830.08720.5941-0.0934-0.0580.95260.34690.8755-53.345-26.4350.282
60.0469-0.0001-0.02850.0845-0.00250.0042-0.0079-0.33730.02790.22810.0069-0.0287-0.08850.0255-0.04530.6475-0.08320.12281.09850.30980.917-67.003-13.5457.896
71.48390.5923-0.11030.4980.15860.2280.0071-0.24150.18560.1427-0.09470.2134-0.011-0.15960.00740.17680.08860.15890.16950.05990.3572-4.66622.7853.552
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 18:674 )A18 - 674
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 26:124 )B26 - 124
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN H AND RESID 1:226 )H1 - 226
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN L AND RESID 1:215 )L1 - 215
5X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN X AND RESID 9:210 )X9 - 210
6X-RAY DIFFRACTION6( CHAIN Y AND RESID 2:213 )Y2 - 213
7X-RAY DIFFRACTION7( CHAIN C AND RESID 47:79 )C47 - 79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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