The protein is a monomer, but is an oligomer in the presence of concentrated ionic liquid. Under ...The protein is a monomer, but is an oligomer in the presence of concentrated ionic liquid. Under these conditions, SAXS indicates that the radius of gyration increased to over 20 angstroms compared with 15 angstroms in buffer.
研究の焦点であるリガンドがあるか
Y
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.31 %
結晶化
温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: ethanolammonium formate 14.4mol% (ca. 50wt%) in water
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データ収集
回折
平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源
由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 1.2398 Å
検出器
タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2018年5月2日
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 1.2398 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.046→54.2 Å / Num. obs: 7613 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.7 % / CC1/2: 0.981 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル
解像度: 2.05→2.1 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique obs: 571 / CC1/2: 0.852 / % possible all: 100