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- PDB-7ryy: Structure of the complex of LBD-TMD part of AMPA receptor GluA2 w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ryy
タイトルStructure of the complex of LBD-TMD part of AMPA receptor GluA2 with auxiliary subunit TARP gamma-5 bound to agonist glutamate
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPA receptor / ion channel / neurotransmission / synapse / TARP gamma-5
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / ligand-gated monoatomic cation channel activity / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / cellular response to glycine / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor binding / somatodendritic compartment / dendrite membrane / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / cytoskeletal protein binding / dendrite cytoplasm / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / SNARE binding / dendritic shaft / synaptic transmission, glutamatergic / synaptic membrane / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / PDZ domain binding / protein tetramerization / postsynaptic density membrane / establishment of protein localization / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / receptor internalization / cerebral cortex development / synaptic vesicle membrane / synaptic vesicle / presynapse / signaling receptor activity / presynaptic membrane / amyloid-beta binding / growth cone / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / perikaryon / postsynaptic membrane / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / axon / neuronal cell body / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.4 Å
データ登録者Klykov, O.V. / Gangwar, S.P. / Yelshanskaya, M.V. / Sobolevsky, A.I.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)CA206573 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS083660 米国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)NS107253 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1818086 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Structure and desensitization of AMPA receptor complexes with type II TARP γ5 and GSG1L.
著者: Oleg Klykov / Shanti Pal Gangwar / Maria V Yelshanskaya / Laura Yen / Alexander I Sobolevsky /
要旨: AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory neurotransmission. Their surface expression, trafficking, gating, and pharmacology are regulated by auxiliary subunits. Of the two types of ...AMPA receptors (AMPARs) mediate the majority of excitatory neurotransmission. Their surface expression, trafficking, gating, and pharmacology are regulated by auxiliary subunits. Of the two types of TARP auxiliary subunits, type I TARPs assume activating roles, while type II TARPs serve suppressive functions. We present cryo-EM structures of GluA2 AMPAR in complex with type II TARP γ5, which reduces steady-state currents, increases single-channel conductance, and slows recovery from desensitization. Regulation of AMPAR function depends on its ligand-binding domain (LBD) interaction with the γ5 head domain. GluA2-γ5 complex shows maximum stoichiometry of two TARPs per AMPAR tetramer, being different from type I TARPs but reminiscent of the auxiliary subunit GSG1L. Desensitization of both GluA2-GSG1L and GluA2-γ5 complexes is accompanied by rupture of LBD dimer interface, while GluA2-γ5 but not GluA2-GSG1L LBD dimers remain two-fold symmetric. Different structural architectures and desensitization mechanisms of complexes with auxiliary subunits endow AMPARs with broad functional capabilities.
履歴
登録2021年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-24748
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)466,23510
ポリマ－464,0724
非ポリマー2,1636
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area21500 Å2
ΔGint-195 kcal/mol
Surface area98360 Å2

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要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 116018.000 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: BacMam / 細胞株 (発現宿主): HEK293S-GnTi / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物 ChemComp-PCW / 1,2-DIOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / (Z,Z)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-10-OXO-7-[(1-OXO-9-OCTADECENYL)OXY]-3,5,9-TRIOXA-4-PHOSPHAHEPTACOS-18-EN-1-AMINIUM-4-OXIDE / O-(1-O,2-O-ジオレオイル-L-グリセロ-3-ホスホ)コリン


分子量: 787.121 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C44H85NO8P / コメント: DOPC, リン脂質*YM
#3: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GluA2 / タイプ: COMPLEX
詳細: Map displaying ligand binding, the transmembrane domain, and auxiliary subunit TARP gamma-5
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293S-GnTi / プラスミド: BacMam
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisC4H11NO31
2150 mMSodium ChlorideNaCl1
30.05 %DigitoninC56H92O291
40.005 %Cholesteryl hemisuccinateC31H50O41
試料濃度: 4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Protein extracted and reconstituted in detergent micelle
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K
詳細: 25 mM glutamate was added to the purified protein and incubated on ice for 30 min before sample preparation

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 51.18 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 3

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
4GctfCTF補正
12RELION3.1分類
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 3712556
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 99056 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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