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- PDB-7ryt: Crystal structure of Mycobacterium tuberculosis acetylated Homose... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ryt
タイトルCrystal structure of Mycobacterium tuberculosis acetylated Homoserine transacetylase with Coenzyme A
要素Homoserine O-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Alpha beta hydrolase / acetylated / acetyl tansferase / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine metabolic process / homoserine O-acetyltransferase / homoserine O-acetyltransferase activity / methionine biosynthetic process / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Homoserine/serine acetyltransferase MetX-like / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Homoserine O-acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.67 Å
データ登録者Jayasinghe, Y.P. / Ronning, D.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R21AI151924 米国
引用ジャーナル: Acs Infect Dis. / 年: 2023
タイトル: Structural and Functional Characterization of Mycobacterium tuberculosis Homoserine Transacetylase.
著者: Sharma, S. / Jayasinghe, Y.P. / Mishra, N.K. / Orimoloye, M.O. / Wong, T.Y. / Dalluge, J.J. / Ronning, D.R. / Aldrich, C.C.
履歴
登録2021年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Homoserine O-acetyltransferase
B: Homoserine O-acetyltransferase
C: Homoserine O-acetyltransferase
D: Homoserine O-acetyltransferase
E: Homoserine O-acetyltransferase
F: Homoserine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)236,73116
ポリマ－231,7216
非ポリマー5,01010
水6,648369
1
A: Homoserine O-acetyltransferase
B: Homoserine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,0847
ポリマ－77,2402
非ポリマー1,8435
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6340 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area25780 Å2
手法PISA
2
C: Homoserine O-acetyltransferase
D: Homoserine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,7754
ポリマ－77,2402
非ポリマー1,5352
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5620 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area26110 Å2
手法PISA
3
E: Homoserine O-acetyltransferase
F: Homoserine O-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,8715
ポリマ－77,2402
非ポリマー1,6313
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5810 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area25560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.018, 160.991, 161.976
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質
Homoserine O-acetyltransferase / HAT / Homoserine transacetylase / HTA


分子量: 38620.180 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: metXA, metA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P9WJY9, homoserine O-acetyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 369 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.09 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M ammonium tartrate dibasic, 18% w/v polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12712 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12712 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→50 Å / Num. obs: 75155 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.206 / Rpim(I) all: 0.083 / Rrim(I) all: 0.224 / Χ2: 1.337 / Net I/σ(I): 5.1 / Num. measured all: 465929
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.54-2.584.30.78835300.5870.3790.8810.49293.8
2.58-2.634.90.75736500.6890.3350.8340.49696.1
2.63-2.685.90.68936750.8060.2740.7450.51597.7
2.68-2.746.20.59737280.8470.2370.6460.58298.5
2.74-2.86.30.54737350.8630.2150.590.698.9
2.8-2.866.40.47537620.8990.1860.5120.65899
2.86-2.936.40.42437300.9120.1660.4570.70598.9
2.93-3.016.50.3837390.9210.150.410.81398.6
3.01-3.16.50.3437590.9360.1340.3660.86498.8
3.1-3.26.50.29637490.9460.1160.3190.93398.6
3.2-3.316.50.25837750.9530.1030.2791.16198.5
3.31-3.456.50.22137590.960.0890.241.36998.6
3.45-3.66.60.19737460.9710.0790.2131.68898.5
3.6-3.796.60.17237830.9760.0690.1861.97198.8
3.79-4.036.30.1537820.9820.0610.1632.2398.6
4.03-4.346.20.13237730.9830.0550.1442.35398.1
4.34-4.785.50.11237040.9860.050.1232.1895.9
4.78-5.4760.10237910.990.0430.1111.98197.3
5.47-6.897.10.09439210.9840.0360.1011.90699.8
6.89-506.70.06240640.9970.0240.0672.44898.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6PUX

6pux


解像度: 2.67→39.06 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2378 1836 2.67 %
Rwork0.179 66833 -
obs0.1805 68669 98.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 117.66 Å2 / Biso mean: 25.2626 Å2 / Biso min: 5.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.67→39.06 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16210 0 312 369 16891
Biso mean--41.63 22.13 -
残基数----2195
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.67-2.740.32371380.23575054519298
2.74-2.820.28691380.21615075521399
2.82-2.910.29561440.22265107525199
2.91-3.020.27961430.21455081522499
3.02-3.140.27841390.20785101524099
3.14-3.280.25631410.20535122526399
3.28-3.450.281370.1935109524699
3.45-3.670.24871390.18025136527599
3.67-3.950.23171390.16035141528099
3.95-4.350.20071440.15315150529498
4.35-4.980.18811360.14655034517096
4.98-6.270.22291460.15915263540999
6.27-39.060.17391520.15335460561299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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