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万見
- PDB-7ryj: Cryo EM analysis reveals inherent flexibility of authentic murine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ryj
タイトルCryo EM analysis reveals inherent flexibility of authentic murine papillomavirus capsids
要素Major capsid protein L1
キーワードVIRUS / MmuPV1 / papillomavirus / L1 / capsomer / subparticle
機能・相同性
機能・相同性情報


T=7 icosahedral viral capsid / endocytosis involved in viral entry into host cell / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Major capsid L1 (late) protein, Papillomavirus / Major capsid L1 (late) superfamily, Papillomavirus / L1 (late) protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein L1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus papillomavirus type 1 (パピローマウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Hartmann, S.R. / Hafenstein, S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10 OD026822-01 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorAl134910-01A1 米国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2021
タイトル: Cryo EM Analysis Reveals Inherent Flexibility of Authentic Murine Papillomavirus Capsids.
著者: Samantha R Hartmann / Daniel J Goetschius / Jiafen Hu / Joshua J Graff / Carol M Bator / Neil D Christensen / Susan L Hafenstein /
要旨: Human papillomavirus (HPV) is a significant health burden and leading cause of virus-induced cancers. However, studies have been hampered due to restricted tropism that makes production and ...Human papillomavirus (HPV) is a significant health burden and leading cause of virus-induced cancers. However, studies have been hampered due to restricted tropism that makes production and purification of high titer virus problematic. This issue has been overcome by developing alternative HPV production methods such as virus-like particles (VLPs), which are devoid of a native viral genome. Structural studies have been limited in resolution due to the heterogeneity, fragility, and stability of the VLP capsids. The mouse papillomavirus (MmuPV1) presented here has provided the opportunity to study a native papillomavirus in the context of a common laboratory animal. Using cryo EM to solve the structure of MmuPV1, we achieved 3.3 Å resolution with a local symmetry refinement method that defined smaller, symmetry related subparticles. The resulting high-resolution structure allowed us to build the MmuPV1 asymmetric unit for the first time and identify putative L2 density. We also used our program ISECC to quantify capsid flexibility, which revealed that capsomers move as rigid bodies connected by flexible linkers. The MmuPV1 flexibility was comparable to that of a HPV VLP previously characterized. The resulting MmuPV1 structure is a promising step forward in the study of papillomavirus and will provide a framework for continuing biochemical, genetic, and biophysical research for papillomaviruses.
履歴
登録2021年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月5日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-24741
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-24741
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)345,7416
ポリマ－345,7416
非ポリマー00
水00
1
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,744,475360
ポリマ－20,744,475360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.73 MDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,728,70630
ポリマ－1,728,70630
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Major capsid protein L1
B: Major capsid protein L1
C: Major capsid protein L1
D: Major capsid protein L1
E: Major capsid protein L1
F: Major capsid protein L1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 2.07 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,074,44836
ポリマ－2,074,44836
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
Major capsid protein L1


分子量: 57623.543 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Mus musculus papillomavirus type 1 (パピローマウイルス)
参照: UniProt: A0A2D3I4N0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Mouse papillomavirus 1 / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mouse papillomavirus 1 (パピローマウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Mus musculus
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分濃度: 1 X / 名称: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 45 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2859

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC2.8.3粒子像選択Template picker from manual picks
4cryoSPARC2.8.3CTF補正CTFFIND4
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 10181
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 10181 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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