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- PDB-7rxj: Fab236 in complex with the C-terminal alpha-TSR domain of P. falc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rxj
タイトルFab236 in complex with the C-terminal alpha-TSR domain of P. falciparum
要素
  • Circumsporozoite protein
  • Fab236 heavy chain
  • Fab236 light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Malaria / Antibody / Sporozoite / Circumsporozoite protein / alpha-TSR domain
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell surface binding / symbiont entry into host / entry into host cell by a symbiont-containing vacuole / heparan sulfate proteoglycan binding / side of membrane / cell surface / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Plasmodium circumsporozoite protein / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Circumsporozoite protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.345 Å
データ登録者Pholcharee, T. / Oyen, D. / Wilson, I.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Bill & Melinda Gates FoundationOPP1170236 米国
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2022
タイトル: A novel CSP C-terminal epitope targeted by an antibody with protective activity against Plasmodium falciparum.
著者: Beutler, N. / Pholcharee, T. / Oyen, D. / Flores-Garcia, Y. / MacGill, R.S. / Garcia, E. / Calla, J. / Parren, M. / Yang, L. / Volkmuth, W. / Locke, E. / Regules, J.A. / Dutta, S. / Emerling, ...著者: Beutler, N. / Pholcharee, T. / Oyen, D. / Flores-Garcia, Y. / MacGill, R.S. / Garcia, E. / Calla, J. / Parren, M. / Yang, L. / Volkmuth, W. / Locke, E. / Regules, J.A. / Dutta, S. / Emerling, D. / Early, A.M. / Neafsey, D.E. / Winzeler, E. / King, C.R. / Zavala, F. / Burton, D.R. / Wilson, I.A. / Rogers, T.F.
履歴
登録2021年8月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Fab236 light chain
A: Fab236 heavy chain
L: Fab236 light chain
H: Fab236 heavy chain
I: Circumsporozoite protein
G: Circumsporozoite protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,5116
ポリマ－108,5116
非ポリマー00
水2,504139
1
B: Fab236 light chain
A: Fab236 heavy chain
G: Circumsporozoite protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2563
ポリマ－54,2563
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
L: Fab236 light chain
H: Fab236 heavy chain
I: Circumsporozoite protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2563
ポリマ－54,2563
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)130.137, 45.564, 201.087
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.04, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 Fab236 light chain


分子量: 22792.162 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#2: 抗体 Fab236 heavy chain


分子量: 24009.908 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#3: タンパク質 Circumsporozoite protein


分子量: 7453.486 Da / 分子数: 2
Fragment: C-terminal alpha-TSR domain (UNP residues 310-375)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: PF3D7_0304600 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7K740
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.35 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 30% PEG2000 MME, 0.2 M ammonium sulfate, 0.1 M acetate, pH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.345→50 Å / Num. obs: 46380 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 5.2 % / CC1/2: 0.946 / Rpim(I) all: 0.055 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.345→2.44 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 1678 / CC1/2: 0.828 / Rpim(I) all: 0.254 / Rsym value: 0.463 / % possible all: 71.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.16_3549: ???)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Homology model

解像度: 2.345→42.24 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2486 2436 5.26 %
Rwork0.2175 --
obs0.2193 46326 92.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.345→42.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7260 0 0 139 7399
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067437
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.75210168
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.2764408
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491166
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051304
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.345-2.39270.261310.2762681X-RAY DIFFRACTION24
2.3927-2.44470.3223980.28991907X-RAY DIFFRACTION70
2.4447-2.50160.34091070.29632409X-RAY DIFFRACTION87
2.5016-2.56410.34671280.31082669X-RAY DIFFRACTION94
2.5641-2.63340.42881470.31092676X-RAY DIFFRACTION98
2.6334-2.71090.37251400.29022759X-RAY DIFFRACTION99
2.7109-2.79840.33151360.27932764X-RAY DIFFRACTION99
2.7984-2.89840.28871670.27352768X-RAY DIFFRACTION100
2.8984-3.01440.33011510.27122787X-RAY DIFFRACTION100
3.0144-3.15160.30681480.2852787X-RAY DIFFRACTION100
3.1516-3.31770.31331480.24672767X-RAY DIFFRACTION100
3.3177-3.52540.26471610.222810X-RAY DIFFRACTION100
3.5254-3.79750.23451750.20362787X-RAY DIFFRACTION100
3.7975-4.17930.22511870.18392757X-RAY DIFFRACTION100
4.1793-4.78340.1641720.14362792X-RAY DIFFRACTION100
4.7834-6.02380.1771750.16772829X-RAY DIFFRACTION100
6.0238-42.240.21921650.18672941X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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