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- PDB-7rjl: Crystal structure of human Bromodomain containing protein 3 (BRD3... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7rjl | ||||||||||||
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Title | Crystal structure of human Bromodomain containing protein 3 (BRD3) in complex with SHMT | ||||||||||||
![]() |
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![]() | SIGNALING PROTEIN / Brd3 / SHMT / acetyllysine | ||||||||||||
Function / homology | ![]() cellular response to tetrahydrofolate / Carnitine synthesis / purine nucleobase biosynthetic process / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / serine binding / L-serine catabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine ...cellular response to tetrahydrofolate / Carnitine synthesis / purine nucleobase biosynthetic process / L-serine metabolic process / glycine metabolic process / serine binding / L-serine catabolic process / glycine hydroxymethyltransferase / glycine hydroxymethyltransferase activity / glycine biosynthetic process from serine / Metabolism of folate and pterines / tetrahydrofolate metabolic process / lncRNA binding / tetrahydrofolate interconversion / dTMP biosynthetic process / endodermal cell differentiation / small molecule binding / folic acid metabolic process / protein localization to chromatin / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / molecular condensate scaffold activity / cellular response to leukemia inhibitory factor / lysine-acetylated histone binding / mRNA 5'-UTR binding / pyridoxal phosphate binding / chromatin organization / protein homotetramerization / negative regulation of translation / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Fedorov, E. / Islam, K. / Ghosh, A. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Uncovering the Bromodomain Interactome using Site-Specific Azide-Acetyllysine Photochemistry, Proteomic Profiling and Structural Characterization Authors: Wagner, S. / Fedorov, E. / Sudhamalla, B. / Jnawali, H.N. / Debiec, R. / Ghosh, A. / Islam, K. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 168.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 135.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 7rjkC ![]() 7rjmC ![]() 7rjnC ![]() 7rjoC ![]() 6qjuS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 14586.843 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 24-144 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Protein/peptide | Mass: 758.887 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 270-275 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() References: UniProt: P34896, glycine hydroxymethyltransferase #3: Chemical | ChemComp-EDO / #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.16 Å3/Da / Density % sol: 43.12 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7 / Details: 35% v/v Tacsimate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 26, 2020 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.5→28.89 Å / Num. obs: 43125 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 5.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.096 / Net I/σ(I): 10.9 / Num. measured all: 239500 / Scaling rejects: 204 | ||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 6QJU Resolution: 1.5→24.79 Å / SU ML: 0.13 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 17.04 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 88.68 Å2 / Biso mean: 26.065 Å2 / Biso min: 11.4 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.5→24.79 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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