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万見
- PDB-7r8z: Ancestral protein AncEn of Phosphomethylpyrimidine kinases family -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r8z
タイトルAncestral protein AncEn of Phosphomethylpyrimidine kinases family
要素Phosphomethylpyrimidine Kinase
キーワードTRANSFERASE / ancestral protein reconstruction / 5-Phosphohydroxymethyl-2-methylpyrimidine kinase / Phosphomethylpyrimidine kinases family / enzyme evolution
機能・相同性BETA-MERCAPTOETHANOL / D(-)-TARTARIC ACID
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Munoz, S. / Fuentes-Ugarte, N. / Maturana, P. / Gonzalez-Ordenes, F. / Cea, P. / Castro-Fernandez, V.
資金援助 チリ, 3件
組織認可番号国
Comision Nacional Cientifica y Technologica (CONICYT)1150460 チリ
Comision Nacional Cientifica y Technologica (CONICYT)3160332 チリ
Comision Nacional Cientifica y Technologica (CONICYT)EQM 120208 チリ
引用ジャーナル: Mol.Biol.Evol. / 年: 2024
タイトル: Deciphering Structural Traits for Thermal and Kinetic Stability across Protein Family Evolution through Ancestral Sequence Reconstruction
著者: Cea, P.A. / Perez, M. / Herrera, S.M. / Munoz, S.M. / Fuentes-Ugarte, N. / Coche-Miranda, J. / Maturana, P. / Guixe, V. / Castro-Fernandez, V.
履歴
登録2021年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / audit_author / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / entity / entity_poly / entity_poly_seq / pdbx_contact_author / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / software / struct_conf / struct_conn / struct_sheet_range
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity_poly.nstd_monomer / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly_seq.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_refine_tls.L[1][1] / _pdbx_refine_tls.L[1][2] / _pdbx_refine_tls.L[1][3] / _pdbx_refine_tls.L[2][2] / _pdbx_refine_tls.L[2][3] / _pdbx_refine_tls.L[3][3] / _pdbx_refine_tls.S[1][1] / _pdbx_refine_tls.S[1][2] / _pdbx_refine_tls.S[1][3] / _pdbx_refine_tls.S[2][1] / _pdbx_refine_tls.S[2][2] / _pdbx_refine_tls.S[2][3] / _pdbx_refine_tls.S[3][1] / _pdbx_refine_tls.S[3][2] / _pdbx_refine_tls.S[3][3] / _pdbx_refine_tls.T[1][1] / _pdbx_refine_tls.T[1][2] / _pdbx_refine_tls.T[1][3] / _pdbx_refine_tls.T[2][2] / _pdbx_refine_tls.T[2][3] / _pdbx_refine_tls.T[3][3] / _pdbx_refine_tls.origin_x / _pdbx_refine_tls.origin_y / _pdbx_refine_tls.origin_z / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_label_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.beg_label_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id / _pdbx_refine_tls_group.end_label_seq_id / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_special_symmetry.auth_seq_id / _refine.B_iso_mean / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _software.version / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Atomic clashes
詳細: The new model considerably reduces the clashscore value and includes a modification of two hydroxycysteine residues.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12024年8月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphomethylpyrimidine Kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1384
ポリマ－30,7601
非ポリマー3783
水79344
1
A: Phosphomethylpyrimidine Kinase
ヘテロ分子

A: Phosphomethylpyrimidine Kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,2768
ポリマ－61,5202
非ポリマー7576
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation1
Buried area3470 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area19580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.451, 78.451, 142.973
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Space group name HallP4cw2c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z+3/4
#3: y,-x,z+1/4
#4: x,-y,-z+1/2
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z+1/4
#8: -y,-x,-z+3/4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-442-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Phosphomethylpyrimidine Kinase


分子量: 30759.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: phosphooxymethylpyrimidine kinase
#2: 化合物 ChemComp-TAR / D(-)-TARTARIC ACID / D-酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#3: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.64 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: Protein condition: Protein 20 mg/mL, HEPES 50 mM pH 8.0, NaCl 150 mM and 2-mercaptoethanol 5 mM Reservoir condition: Potassium sodium tartrate 0.8 M, Tris 0.1 M pH 8.0, PEG-MME 5000 0.5% v/v

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.45867 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月5日
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromator - Water-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.45867 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.298→36.15 Å / Num. obs: 20580 / % possible obs: 99.77 % / 冗長度: 25 % / Biso Wilson estimate: 55.41 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.08904 / Rpim(I) all: 0.01809 / Rrim(I) all: 0.0909 / Net I/σ(I): 26.96
反射 シェル解像度: 2.298→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 1.648 / Mean I/σ(I) obs: 1.91 / Num. unique obs: 1984 / CC1/2: 0.826 / CC star: 0.951 / Rpim(I) all: 0.338 / Rrim(I) all: 1.683

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JXH

1jxh


解像度: 2.3→36.15 Å / SU ML: 0.2632 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.9365
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2236 1029 5 %
Rwork0.2036 19542 -
obs0.2046 20571 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 69.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→36.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1636 0 24 44 1704
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00231686
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.51782288
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431277
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042298
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5043602
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.420.26211420.25872685X-RAY DIFFRACTION98.85
2.42-2.570.28431440.22672732X-RAY DIFFRACTION100
2.57-2.770.2671450.24092755X-RAY DIFFRACTION100
2.77-3.050.3011450.23012765X-RAY DIFFRACTION100
3.05-3.490.26981470.22442797X-RAY DIFFRACTION100
3.49-4.390.22371490.18572821X-RAY DIFFRACTION100
4.39-36.150.17851570.18722987X-RAY DIFFRACTION99.68
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.292993915070.361625634684-1.796509252772.68302046432-0.1336714971041.916151806390.141893047359-0.3821247509650.226857477548-0.1891793477410.03996436725870.0788369049507-0.286211621118-0.006711816039170.0001440875313980.3384018709880.02674114330040.01954033664420.549984614622-0.0161499765670.396637340736-10.80321590624.58291906491-10.2307410407
23.627768643441.45376668666-0.7727525889461.46513094991-0.3902597943751.115244173210.0015552891414-0.0713860537783-0.3629999503620.0579968101194-0.08343328519310.2442821366910.122868264734-0.589967420419-0.001122649987280.2805566156330.004646316374990.01382748459740.766712429987-0.02752301290590.496959774552-26.8237496552-5.01663446901-7.51251299576
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 97 )1 - 971 - 94
22chain 'A' and (resid 98 through 242 )98 - 24295 - 222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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