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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7qru | ||||||
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タイトル | Structure of Bacillus pseudofirmus Mrp antiporter complex, monomer | ||||||
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機能・相同性 | ![]() : / monoatomic ion transmembrane transporter activity / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lee, Y. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Ion transfer mechanisms in Mrp-type antiporters from high resolution cryoEM and molecular dynamics simulations. 著者: Yongchan Lee / Outi Haapanen / Anton Altmeyer / Werner Kühlbrandt / Vivek Sharma / Volker Zickermann / ![]() ![]() ![]() 要旨: Multiple resistance and pH adaptation (Mrp) cation/proton antiporters are essential for growth of a variety of halophilic and alkaliphilic bacteria under stress conditions. Mrp-type antiporters are ...Multiple resistance and pH adaptation (Mrp) cation/proton antiporters are essential for growth of a variety of halophilic and alkaliphilic bacteria under stress conditions. Mrp-type antiporters are closely related to the membrane domain of respiratory complex I. We determined the structure of the Mrp antiporter from Bacillus pseudofirmus by electron cryo-microscopy at 2.2 Å resolution. The structure resolves more than 99% of the sidechains of the seven membrane subunits MrpA to MrpG plus 360 water molecules, including ~70 in putative ion translocation pathways. Molecular dynamics simulations based on the high-resolution structure revealed details of the antiport mechanism. We find that switching the position of a histidine residue between three hydrated pathways in the MrpA subunit is critical for proton transfer that drives gated trans-membrane sodium translocation. Several lines of evidence indicate that the same histidine-switch mechanism operates in respiratory complex I. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 399.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 325.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 14124MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Na+/H+ antiporter subunit ... , 4種, 5分子 DAEeG
#1: タンパク質 | 分子量: 54605.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: BTR22_14495 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() | ||
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#2: タンパク質 | 分子量: 89301.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: BTR22_14510 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() | ||
#5: タンパク質 | 分子量: 18357.852 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: BTR22_14490 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() #7: タンパク質 | | 分子量: 14947.675 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: BTR22_14480 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() |
-Na(+)/H(+) antiporter subunit ... , 3種, 3分子 BCF
#3: タンパク質 | 分子量: 15748.639 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: BTR22_14505 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() |
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#4: タンパク質 | 分子量: 12229.499 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 株: ATCC BAA-2126 / JCM 17055 / OF4 / 遺伝子: mrpC, BpOF4_13200 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() |
#6: タンパク質 | 分子量: 10024.184 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: BTR22_14485 / 発現宿主: ![]() ![]() ![]() |
-非ポリマー , 2種, 363分子 ![](data/chem/img/3PE.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#8: 化合物 | ![]() #9: 水 | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: MrpABCDEFG complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 8 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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3次元再構成![]() | 解像度: 2.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 513743 / 対称性のタイプ: POINT |