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万見
- PDB-7qrg: Structure of the post-fusion complex between precursor membrane e... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qrg
タイトルStructure of the post-fusion complex between precursor membrane ectodomain (prM) and envelope ectodomain protein (E) from tick-borne encephalitis virus
要素
  • Envelope protein E
  • Genome polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / class II fusion envelope protein / precursor membrane protein / chaperone / post-fusion / flavivirus
機能・相同性
機能・相同性情報


flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity ...flavivirin / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / nucleoside-triphosphate phosphatase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell perinuclear region of cytoplasm / host cell endoplasmic reticulum membrane / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #350 / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. ...Immunoglobulin-like - #350 / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Tick-borne encephalitis virus (ダニ媒介脳炎ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Vaney, M.C. / Rouvinski, A. / Rey, F.A.
資金援助 フランス, 3件
組織認可番号国
Pasteur Institute フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-13-ISV8-0002-01 フランス
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Evolution and activation mechanism of the flavivirus class II membrane-fusion machinery.
著者: Vaney, M.C. / Dellarole, M. / Duquerroy, S. / Medits, I. / Tsouchnikas, G. / Rouvinski, A. / England, P. / Stiasny, K. / Heinz, F.X. / Rey, F.A.
#1: ジャーナル: EMBO Rep / 年: 2020
タイトル: Extensive flavivirus E trimer breathing accompanies stem zippering of the post-fusion hairpin.
著者: Medits, I. / Vaney, M.C. / Rouvinski, A. / Rey, M. / Chamot-Rooke, J. / Rey, F.A. / Heinz, F.X. / Stiasny, K.
履歴
登録2022年1月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Envelope protein E
D: Genome polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,2724
ポリマ－63,0882
非ポリマー1842
水25214
1
A: Envelope protein E
D: Genome polyprotein
ヘテロ分子

A: Envelope protein E
D: Genome polyprotein
ヘテロ分子

A: Envelope protein E
D: Genome polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)189,81612
ポリマ－189,2636
非ポリマー5536
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_895-y+3,x-y+4,z1
crystal symmetry operation3_485-x+y-1,-x+3,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.935, 97.935, 115.164
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 Envelope protein E


分子量: 47796.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The N-terminal end of E (Molecule 1) is linked to the C-terminal of ectodomain prM (Molecule 2) by a linker of 14 residues (GGGGENLYFQGGGG). This linker of 14 residues is only described in ...詳細: The N-terminal end of E (Molecule 1) is linked to the C-terminal of ectodomain prM (Molecule 2) by a linker of 14 residues (GGGGENLYFQGGGG). This linker of 14 residues is only described in the sequence of E (Molecule 1) at its N-terminal. For purification, at the C-terminal of E it is added an enterokinase site with a dstrep-tag sequence : (GPFEDDDDKAGWSHPQFEKGGGSGGGSGGGSWSHPQFEK). The residue TRP 101 from the fusion loop is mutated to ASP 101.
由来: (組換発現) Tick-borne encephalitis virus (WESTERN SUBTYPE) (ウイルス)
株: Neudoerfl / プラスミド: PT389 / Cell (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P14336
#2: タンパク質 Genome polyprotein


分子量: 15290.941 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The C-terminal end of prM (Molecule 3) is linked to the N-terminal of E (Molecule 1) by a linker of 14 residues (GGGGENLYFQGGGG). This linker is described in the sequence of E (Molecule 1). ...詳細: The C-terminal end of prM (Molecule 3) is linked to the N-terminal of E (Molecule 1) by a linker of 14 residues (GGGGENLYFQGGGG). This linker is described in the sequence of E (Molecule 1). The furin site is deleted from one amino acid (Arginine). Intact furin site : ...RTRRSVL... Mutated furin site: ...RTRSVL...
由来: (組換発現) Tick-borne encephalitis virus (WESTERN SUBTYPE) (ウイルス)
株: Neudoerfl / プラスミド: PT389 / Cell (発現宿主): SCHNEIDER 2
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P14336
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M Na Malonate, 0.1M HEPES pH 6.7, 18.9% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→48.97 Å / Num. obs: 15904 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 5.7 % / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.238 / Rpim(I) all: 0.117 / Rrim(I) all: 0.286 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / Rmerge(I) obs: 2.73 / Num. unique obs: 2299 / CC1/2: 0.306 / Rpim(I) all: 1.31 / Rrim(I) all: 3.25

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1URZ, 3C5X

1urz

3c5x


解像度: 2.8→48.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.889 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.861 / SU R Cruickshank DPI: 1.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.116 / SU Rfree Blow DPI: 0.351 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.356
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.264 826 5.19 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.23 15902 98.2 %-
原子変位パラメータBiso max: 241.56 Å2 / Biso mean: 79.9 Å2 / Biso min: 33.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--13.7134 Å20 Å20 Å2
2---13.7134 Å20 Å2
3---27.4269 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.5 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→48.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3642 0 12 14 3668
Biso mean--81.62 49.59 -
残基数----479
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1276SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes90HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes543HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3732HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion490SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3756SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3732HARMONIC20.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg5061HARMONIC20.93
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.73
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.88
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.99 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2821 140 4.93 %
Rwork0.2585 2697 -
all0.2598 2837 -
obs--99.06 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.52120.1419-1.75845.0411-1.68711.7225-0.02830.1055-0.0985-0.08510.0315-0.1170.1043-0.003-0.00320.034-0.17630.1941-0.088-0.0375-0.0673-23.676818.4511-33.2327
20.9544-0.37321.62020.2563-0.00292.27330.0927-0.2372-0.06240.1142-0.0739-0.23180.08520.28-0.0188-0.04090.0326-0.0060.05520.0391-0.0578-33.554925.471143.7362
31.1831-0.7486-1.0895-0.4729-1.59675.3815-0.01510.03110.10630.0258-0.053-0.14880.00610.20830.068-0.109-0.0123-0.0209-0.1064-0.02960.0788-34.299427.57277.6421
40.0118-0.0027-0.0006-0.0036-0.0080.00880.0002-0.00130.00020.0011-0.00040.001-0.0007-0.00030.0002-0.01270.01690.02090.0256-0.0106-0.0006-29.334221.6731-4.758
50.330.5188-0.46710.4891-0.59650.1851-0.00170.00450.0259-0.01960.00910.001-0.0016-0.0136-0.00750.0254-0.0410.03190.07180.03440.028-33.719728.4646-23.4209
64.00722.519-1.92382.99151.01492.85350.0537-0.10940.05730.0248-0.01640.078-0.16840.1647-0.0373-0.0616-0.2144-0.0372-0.0803-0.1336-0.071-33.807849.107733.9212
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{D|1:80}D1 - 80
2X-RAY DIFFRACTION2{A|-1:51}A-1 - 51
3X-RAY DIFFRACTION2{A|138:191}A138 - 191
4X-RAY DIFFRACTION2{A|285:302}A285 - 302
5X-RAY DIFFRACTION3{A|52:62}A52 - 62
6X-RAY DIFFRACTION3{A|122:137}A122 - 137
7X-RAY DIFFRACTION3{A|192:241}A192 - 241
8X-RAY DIFFRACTION3{A|257:284}A257 - 284
9X-RAY DIFFRACTION4{A|63:121}A63 - 121
10X-RAY DIFFRACTION5{A|242:256}A242 - 256
11X-RAY DIFFRACTION6{A|303:403}A303 - 403

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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