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Yorodumi- PDB-7qm2: Crystal structure of the PP1/PTG/beta-cyclodextrin ternary complex -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7qm2 | ||||||
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Title | Crystal structure of the PP1/PTG/beta-cyclodextrin ternary complex | ||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE / phosphatase / carbohydrate binding | ||||||
Function / homology | Function and homology information glycogen binding / protein phosphatase type 1 complex / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway ...glycogen binding / protein phosphatase type 1 complex / regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / glycogen granule / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / glycogen biosynthetic process / regulation of translational initiation / myosin phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / Maturation of hRSV A proteins / entrainment of circadian clock by photoperiod / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / ribonucleoprotein complex binding / dephosphorylation / Myoclonic epilepsy of Lafora / Glycogen synthesis / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / adherens junction / response to lead ion / lung development / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / Circadian Clock / presynapse / perikaryon / protein phosphatase binding / dendritic spine / molecular adaptor activity / cell cycle / cell division / glutamatergic synapse / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.685 Å | ||||||
Authors | Semrau, M.S. / Storici, P. / Lolli, G. | ||||||
Funding support | Italy, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2022 Title: Molecular architecture of the glycogen- committed PP1/PTG holoenzyme. Authors: Semrau, M.S. / Giachin, G. / Covaceuszach, S. / Cassetta, A. / Demitri, N. / Storici, P. / Lolli, G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7qm2.cif.gz | 384.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7qm2.ent.gz | 316.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7qm2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7qm2_validation.pdf.gz | 1.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7qm2_full_validation.pdf.gz | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | 7qm2_validation.xml.gz | 32.8 KB | Display | |
Data in CIF | 7qm2_validation.cif.gz | 45.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qm/7qm2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qm/7qm2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7qf7SC 7qfaC 7qfbSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
Other databases |
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-Links
-Assembly
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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-Components
#1: Protein | Mass: 34162.148 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: phosphatase domain (residues 7-300) Mutation: First residues GHMGS derive from the expression tag Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PPP1CA, PPP1A Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase #2: Protein | Mass: 23039.740 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: residues 70-264) Mutation: First residues GPLGS derive from the expression tag Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PPP1R3C, PPP1R5 Production host: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (bacteria) References: UniProt: Q9UQK1 #3: Polysaccharide | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.25 Å3/Da / Density % sol: 71.06 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5 / Details: 0.1 M sodium acetate, 1 M sodium malonate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ELETTRA / Beamline: 11.2C / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 14, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.685→120.585 Å / Num. obs: 36706 / % possible obs: 66.3 % / Redundancy: 32 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.363 / Rpim(I) all: 0.09 / Net I/σ(I): 13.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.685→2.883 Å / Redundancy: 33.9 % / Num. unique obs: 1837 / CC1/2: 0.422 / % possible all: 18.9 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 7QF7, 7QFB Resolution: 2.685→52.294 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.97 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 152.67 Å2 / Biso mean: 62.5772 Å2 / Biso min: 27.81 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.685→52.294 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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