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- PDB-7qfb: Crystal structure of Protein Phosphatase 1 in complex with PP1-bi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qfb
タイトルCrystal structure of Protein Phosphatase 1 in complex with PP1-binding peptide from PTG
要素
  • Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3C
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
キーワードHYDROLASE / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


glycogen binding / regulation of glycogen catabolic process / regulation of glycogen biosynthetic process / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / glycogen granule / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand ...glycogen binding / regulation of glycogen catabolic process / regulation of glycogen biosynthetic process / PTW/PP1 phosphatase complex / protein phosphatase type 1 complex / glycogen granule / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / regulation of translational initiation in response to stress / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / glycogen biosynthetic process / regulation of canonical Wnt signaling pathway / dephosphorylation / protein serine/threonine phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / glycogen metabolic process / histone H2AXS140 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / Triglyceride catabolism / entrainment of circadian clock by photoperiod / Maturation of hRSV A proteins / phosphatase activity / telomere maintenance in response to DNA damage / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / transition metal ion binding / positive regulation of glycogen biosynthetic process / ribonucleoprotein complex binding / protein dephosphorylation / Myoclonic epilepsy of Lafora / Glycogen synthesis / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / adherens junction / lung development / circadian regulation of gene expression / response to lead ion / regulation of circadian rhythm / : / presynapse / protein phosphatase binding / molecular adaptor activity / dendritic spine / perikaryon / iron ion binding / cell division / nucleolus / glutamatergic synapse / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3C / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B/C/D, metazoa / : / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain / CBM21 domain superfamily / Carbohydrate/starch-binding module (family 21) / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain profile. / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain ...Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3C / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3B/C/D, metazoa / : / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain / CBM21 domain superfamily / Carbohydrate/starch-binding module (family 21) / CBM21 (carbohydrate binding type-21) domain profile. / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / : / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Semrau, M.S. / Storici, P. / Lolli, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular architecture of the glycogen- committed PP1/PTG holoenzyme.
著者: Semrau, M.S. / Giachin, G. / Covaceuszach, S. / Cassetta, A. / Demitri, N. / Storici, P. / Lolli, G.
履歴
登録2021年12月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,26015
ポリマ－37,1262
非ポリマー1,13513
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4770 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area13450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.382, 68.338, 119.780
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34162.148 Da / 分子数: 1 / 断片: phosphatase domain (residues 7-300) / 変異: First residue GHMGS derive from the expression tag / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Protein phosphatase 1 regulatory subunit 3C / Protein phosphatase 1 regulatory subunit 5 / PP1 subunit R5 / Protein targeting to glycogen / PTG


分子量: 2963.407 Da / 分子数: 1 / 断片: peptide 81-107 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UQK1

-
非ポリマー , 4種, 176分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.38 % / Mosaicity: 0.08 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 1.6 M Lithium sulfate, 1.4 M sodium malonate / PH範囲: 6 to 8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 11.2C / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→68.34 Å / Num. obs: 35005 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.3 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.195 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.202 / Net I/σ(I): 10 / Num. measured all: 499594 / Scaling rejects: 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.05-2.1114.31.5223854226960.7370.4151.5792.1100
8.94-68.3410.90.07855505080.9970.0230.08223.599.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.11.1精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ZEG

6zeg


解像度: 2.05→59.89 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1914 1791 5.13 %
Rwork0.1593 33142 -
obs0.1609 34933 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.91 Å2 / Biso mean: 38.6283 Å2 / Biso min: 17.92 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→59.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2502 0 65 163 2730
Biso mean--60.56 48.39 -
残基数----312
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062626
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.923535
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.054376
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004450
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0421554
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.05-2.10550.27691250.23632539
2.1055-2.16740.24241370.20422494
2.1674-2.23740.21521300.19062508
2.2374-2.31730.18851430.18322512
2.3173-2.41010.22851360.18162515
2.4101-2.51980.24051390.1762528
2.5198-2.65270.22061410.16932533
2.6527-2.81890.17151460.16522509
2.8189-3.03650.20411250.16012560
3.0365-3.34210.20631290.15482556
3.3421-3.82560.1681380.13772588
3.8256-4.81950.14461420.12342587
4.8195-59.890.20131600.17262713
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.53180.1072-2.35631.61432.47626.46380.0379-0.0469-0.02510.42230.0317-0.5901-0.0616-0.0329-0.17410.3312-0.0016-0.04890.2376-0.02330.35678.60331.095430.7426
24.10212.31585.76373.45242.56538.27350.2786-0.85470.30330.6465-0.34610.04410.0917-0.58960.09520.441-0.0330.04270.2704-0.03360.2698-2.7991-2.552333.1853
32.59330.74240.25113.49750.46712.90620.02720.07460.06430.0229-0.031-0.0986-0.17940.0790.01860.20110.0049-0.00640.1819-0.01670.19630.1543-7.257518.7303
42.6190.16821.76273.23660.05344.66610.038-0.26430.0580.6332-0.1731-0.10310.1021-0.16870.10310.271-0.03470.01840.19510.00240.2029-3.2926-13.867228.298
54.02150.36650.89633.73010.58525.14560.1536-0.38230.24450.2125-0.15340.5804-0.0723-0.76150.03210.1984-0.01330.06620.3588-0.02670.3312-19.2433-15.746422.4007
63.87630.53210.11272.1631-0.12943.477-0.02770.2712-0.293-0.16470.02350.13150.3231-0.2459-0.00130.20720.0087-0.03160.2179-0.04290.2267-11.5597-21.79689.9402
74.4961.0274-0.03542.5914-0.22635.34330.05150.49580.1187-0.2312-0.2951-0.58560.19750.59050.26790.2051-0.00020.02710.2578-0.0210.20682.8007-13.53246.682
83.8540.966-3.39328.91323.19674.88980.23821.44560.3733-0.8367-0.33070.7969-0.3335-0.6282-0.1110.41540.0681-0.11180.53970.07110.3498-11.0432-6.7653-3.2992
92.44150.21571.48663.88991.41281.84580.01890.26050.06480.05120.0934-0.2669-0.12040.04-0.18230.2954-0.00550.06260.55560.02960.25638.3156-11.18361.5591
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 31 )A2 - 31
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 32 through 48 )A32 - 48
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 49 through 127 )A49 - 127
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 128 through 172 )A128 - 172
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 173 through 199 )A173 - 199
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 200 through 271 )A200 - 271
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 272 through 300 )A272 - 300
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 82 through 91 )B82 - 91
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 92 through 103 )B92 - 103

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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