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- PDB-7qe8: Human cationic trypsin (TRY1) complexed with serine protease inhi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qe8
タイトルHuman cationic trypsin (TRY1) complexed with serine protease inhibitor Kazal type 1 (SPINK1)
要素
  • Serine protease inhibitor Kazal-type 1
  • Trypsin-1
キーワードHYDROLASE / TRY1 / SPINK1 / serine protease / protease-inhibitor complex / catalytic triad
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / regulation of acrosome reaction / positive regulation of pancreatic juice secretion / regulation of store-operated calcium entry / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of calcium ion import / cellular response to peptide hormone stimulus / sperm capacitation / endopeptidase inhibitor activity ...negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / Uptake of dietary cobalamins into enterocytes / regulation of acrosome reaction / positive regulation of pancreatic juice secretion / regulation of store-operated calcium entry / negative regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / negative regulation of calcium ion import / cellular response to peptide hormone stimulus / sperm capacitation / endopeptidase inhibitor activity / Activation of Matrix Metalloproteinases / positive regulation of peptide hormone secretion / extracellular matrix disassembly / trypsin / nitric oxide mediated signal transduction / digestion / response to nutrient levels / positive regulation of epithelial cell proliferation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / collagen-containing extracellular matrix / response to ethanol / blood microparticle / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I1, Kazal-type, metazoa / Kazal serine protease inhibitors family signature. / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site ...Proteinase inhibitor I1, Kazal-type, metazoa / Kazal serine protease inhibitors family signature. / Kazal-type serine protease inhibitor domain / Kazal type serine protease inhibitors / Kazal domain superfamily / Kazal domain / Kazal domain profile. / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease inhibitor Kazal-type 1 / Serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Nagel, F. / Palm, G.J. / Delcea, M. / Lammers, M.
資金援助European Union, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)637877European Union
European Union (EU)ESF/14-BM-A55-0047/16European Union
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2022
タイトル: Structural and Biophysical Insights into SPINK1 Bound to Human Cationic Trypsin.
著者: Nagel, F. / Palm, G.J. / Geist, N. / McDonnell, T.C.R. / Susemihl, A. / Girbardt, B. / Mayerle, J. / Lerch, M.M. / Lammers, M. / Delcea, M.
履歴
登録2021年12月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Trypsin-1
B: Trypsin-1
C: Serine protease inhibitor Kazal-type 1
D: Serine protease inhibitor Kazal-type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,0397
ポリマ－60,7514
非ポリマー2883
水181
1
A: Trypsin-1
D: Serine protease inhibitor Kazal-type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4713
ポリマ－30,3752
非ポリマー961
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2180 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area12380 Å2
手法PISA
2
B: Trypsin-1
C: Serine protease inhibitor Kazal-type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5674
ポリマ－30,3752
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area11990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.626, 77.626, 187.349
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Space group name HallP312"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+1/3
#3: -x+y,-x,z+2/3
#4: x-y,-y,-z+2/3
#5: -x,-x+y,-z+1/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 Trypsin-1 / Beta-trypsin / Cationic trypsinogen / Serine protease 1 / Trypsin I


分子量: 24121.201 Da / 分子数: 2 / 変異: S200A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRSS1, TRP1, TRY1, TRYP1 / プラスミド: pET47b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07477, trypsin
#2: タンパク質 Serine protease inhibitor Kazal-type 1 / Pancreatic secretory trypsin inhibitor / Tumor-associated trypsin inhibitor / TATI


分子量: 6254.053 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPINK1, PSTI / プラスミド: pET47b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00995
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 1 ul protein solution (20 mg/mL in 20 mM HEPES, pH 7.4, 150 mM NaCl) + 1 ul well solution (15% PEG 4000, 0.3 M AS), cryo 15% PEG 4000, 0.3 M AS, 8% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月20日 / 詳細: DCM Si(111)
放射モノクロメーター: DCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 15112 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 19.1 % / Biso Wilson estimate: 85.6 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.17 / Rsym value: 0.166 / Net I/σ(I): 16.32
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / 冗長度: 19.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 2371 / CC1/2: 0.55 / Rrim(I) all: 2.721 / Rsym value: 2.651 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSVERSION Feb 5, 2021データ削減
XDSVERSION Feb 5, 2021データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TRN_A, 1CGI_I

解像度: 2.9→45.75 Å / SU ML: 0.399 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.487
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2431 1509 9.99 %
Rwork0.2229 13589 -
obs0.225 15098 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 100.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→45.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4214 0 15 1 4230
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01054320
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.61885863
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0829637
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01774
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.5387602
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9-2.990.37421330.36571191X-RAY DIFFRACTION97.64
2.99-3.10.37771330.33421199X-RAY DIFFRACTION100
3.1-3.230.34031370.33551221X-RAY DIFFRACTION100
3.23-3.370.33331390.28761219X-RAY DIFFRACTION100
3.37-3.550.28231360.26471220X-RAY DIFFRACTION100
3.55-3.770.25511300.24251211X-RAY DIFFRACTION99.85
3.77-4.060.26161380.22791239X-RAY DIFFRACTION100
4.06-4.470.24561360.19431226X-RAY DIFFRACTION100
4.47-5.120.22061400.19291250X-RAY DIFFRACTION99.93
5.12-6.440.23361350.2191280X-RAY DIFFRACTION100
6.45-45.750.1891520.18371333X-RAY DIFFRACTION99.46
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 2.85751608147 Å / Origin y: -22.8467911327 Å / Origin z: 11.6924138972 Å
111213212223313233
T0.873217124037 Å2-0.276353378849 Å2-0.25945411626 Å2-0.677371276093 Å20.157093655712 Å2--0.747447550667 Å2
L2.8252442398 °21.05267376098 °2-0.805705452881 °2-0.942758312526 °2-0.125428332687 °2--1.81850265099 °2
S-0.146797497796 Å °0.434560241109 Å °0.174205071999 Å °-0.253055227166 Å °0.204870874383 Å °0.267925616763 Å °0.0936002007952 Å °-0.466005147323 Å °-0.0428801158663 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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