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- PDB-7q6f: Vibrio maritimus FtsA 1-396 ATP, double filament -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q6f
タイトルVibrio maritimus FtsA 1-396 ATP, double filament
要素Cell division protein FtsA
キーワードCELL CYCLE / Bacterial cell division / Divisome / Actin homologue
機能・相同性
機能・相同性情報


FtsZ-dependent cytokinesis / cell division site / cytoplasmic side of plasma membrane / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cell division protein FtsA / SHS2 domain inserted in FTSA / Cell division protein FtsA / SHS2 domain inserted in FtsA / Cell division protein FtsA / : / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cell division protein FtsA
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio maritimus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Nierhaus, T. / Kureisaite-Ciziene, D. / Lowe, J.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust202754/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105184326 英国
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2022
タイトル: Bacterial divisome protein FtsA forms curved antiparallel double filaments when binding to FtsN.
著者: Nierhaus, T. / McLaughlin, S.H. / Burmann, F. / Kureisaite-Ciziene, D. / Maslen, S.L. / Skehel, J.M. / Yu, C.W.H. / Freund, S.M.V. / Funke, L.F.H. / Chin, J.W. / Lowe, J.
履歴
登録2021年11月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32022年10月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division protein FtsA
B: Cell division protein FtsA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,1276
ポリマ－85,0642
非ポリマー1,0634
水00
1
A: Cell division protein FtsA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0633
ポリマ－42,5321
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Cell division protein FtsA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0633
ポリマ－42,5321
非ポリマー5312
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)48.503, 109.628, 92.490
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.140, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASN / Beg label comp-ID: ASN / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Auth seq-ID: 8 - 389 / Label seq-ID: 8 - 389

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 Cell division protein FtsA


分子量: 42531.809 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio maritimus (バクテリア) / 遺伝子: ftsA, JCM19240_1885 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: A0A090T942
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.48 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 25.236 % v/v PEG 400, 2 % v/v 2 propanol, 0.17 M MgCl2, 0.04 M CaAc2, 0.08 M Tris/HCl pH 8.5, 0.02 M MES/NaOH pH 6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.31→109.76 Å / Num. obs: 14187 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 59.64 Å2 / CC1/2: 0.978 / Rmerge(I) obs: 0.297 / Rpim(I) all: 0.12 / Rrim(I) all: 0.321 / Net I/σ(I): 5.9 / Num. measured all: 98562 / Scaling rejects: 182
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3.31-3.46.41.309668610380.9540.5441.4192.299
14.8-109.766.60.08611721770.9950.0340.0929.799.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20rc1_4392精密化
REFMAC5.8.0230精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7Q6D

7q6d


解像度: 3.31→47.42 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2686 701 4.99 %
Rwork0.2303 13357 -
obs0.2322 14058 99.06 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 125.44 Å2 / Biso mean: 57.1669 Å2 / Biso min: 14.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.31→47.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5726 0 64 0 5790
Biso mean--42.13 --
残基数----764
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2330X-RAY DIFFRACTION1.41TORSIONAL
12B2330X-RAY DIFFRACTION1.41TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.31-3.570.36451340.31742627276198
3.57-3.920.3051220.268126812803100
3.92-4.490.25121660.217826672833100
4.49-5.660.26261310.20962667279899
5.66-47.420.22731480.19432715286399

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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