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万見
- PDB-7q51: yeast Gid10 bound to a Phe/N-peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q51
タイトルyeast Gid10 bound to a Phe/N-peptide
要素
  • FWLPANLW peptide
  • Uncharacterized protein YGR066C
キーワードLIGASE / GID / CTLH / ubiquitin / E3 ligase / metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


protein catabolic process in the vacuole / GID complex / protein targeting to vacuole / vacuole / response to osmotic stress / response to starvation / negative regulation of gluconeogenesis / protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process
類似検索 - 分子機能
Vacuolar import/degradation protein Vid24 / Vacuolar import and degradation protein
類似検索 - ドメイン・相同性
GID complex substrate-recognition subunit 10
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Chrustowicz, J. / Sherpa, D. / Prabu, J.R. / Schulman, B.A.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB1035 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU 3196/1 ドイツ
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2022
タイトル: Multifaceted N-Degron Recognition and Ubiquitylation by GID/CTLH E3 Ligases.
著者: Chrustowicz, J. / Sherpa, D. / Teyra, J. / Loke, M.S. / Popowicz, G.M. / Basquin, J. / Sattler, M. / Prabu, J.R. / Sidhu, S.S. / Schulman, B.A.
履歴
登録2021年11月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uncharacterized protein YGR066C
B: FWLPANLW peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2703
ポリマ－27,2342
非ポリマー351
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1390 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area11010 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)99.228, 99.228, 81.022
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-460-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Uncharacterized protein YGR066C


分子量: 26188.107 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: YGR066C / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P53242
#2: タンパク質・ペプチド FWLPANLW peptide


分子量: 1046.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.9

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→42.97 Å / Num. obs: 22659 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 22.54
反射 シェル解像度: 2.22→2.35 Å / Num. unique obs: 6117 / CC1/2: 0.946

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7NS3

7ns3


解像度: 2.22→42.97 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2222 1128 5 %
Rwork0.187 --
obs0.1888 22544 97.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→42.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1734 0 1 87 1822
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041820
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7952483
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.363242
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051255
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005320
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.22-2.320.35991170.37122212X-RAY DIFFRACTION80
2.32-2.440.29861400.27442643X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.60.24461440.22842742X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.80.26061420.20822698X-RAY DIFFRACTION99
2.8-3.080.25411420.21422717X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.520.22661450.19082756X-RAY DIFFRACTION100
3.52-4.430.22281460.1632764X-RAY DIFFRACTION100
4.44-42.970.19061520.17182884X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 36.3931 Å / Origin y: -35.786 Å / Origin z: -0.263 Å
111213212223313233
T0.6139 Å2-0.0323 Å2-0.0177 Å2-0.5358 Å2-0.0097 Å2--0.3015 Å2
L3.0016 °21.1053 °2-0.2826 °2-1.448 °2-0.2938 °2--3.1113 °2
S-0.0578 Å °-0.0259 Å °0.0022 Å °-0.1072 Å °0.0389 Å °0.0445 Å °0.0725 Å °0.0646 Å °0.014 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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