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- PDB-7q1l: Glycosilated Human Serum Apo-tranferrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q1l
タイトルGlycosilated Human Serum Apo-tranferrin
要素Serotransferrin
キーワードMETAL TRANSPORT / Serotransferrin / iron-free (Apo)
機能・相同性
機能・相同性情報


iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / clathrin-coated pit / ERK1 and ERK2 cascade ...iron chaperone activity / transferrin receptor binding / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / positive regulation of cell motility / endocytic vesicle / positive regulation of bone resorption / positive regulation of phosphorylation / clathrin-coated pit / ERK1 and ERK2 cascade / ferric iron binding / osteoclast differentiation / actin filament organization / basal plasma membrane / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Iron uptake and transport / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / ferrous iron binding / regulation of protein stability / recycling endosome / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / antibacterial humoral response / late endosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Platelet degranulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / iron ion transport / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / vesicle / blood microparticle / transmembrane transporter binding / intracellular iron ion homeostasis / early endosome / endosome membrane / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Serotransferrin, mammalian / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Gavira, J.A. / Moreno, A. / Campos-Escamilla, C. / Gonzalez-Ramirez, L.A. / Siliqi, D.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPID2020-116261GB-I00 スペイン
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2021
タイトル: X-ray Characterization of Conformational Changes of Human Apo- and Holo-Transferrin.
著者: Campos-Escamilla, C. / Siliqi, D. / Gonzalez-Ramirez, L.A. / Lopez-Sanchez, C. / Gavira, J.A. / Moreno, A.
履歴
登録2021年10月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serotransferrin
B: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,80816
ポリマ－149,9742
非ポリマー1,83414
水1267
1
A: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,9589
ポリマ－74,9871
非ポリマー9718
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serotransferrin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8507
ポリマ－74,9871
非ポリマー8636
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.631, 102.148, 199.969
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Serotransferrin / Transferrin / Beta-1 metal-binding globulin / Siderophilin


分子量: 74987.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02787
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 5種, 19分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.94 %
結晶化温度: 291.5 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2 M Ammonium Citrate pH 7.0, 20% PEG 3350 / PH範囲: 7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1.127 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月27日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.127 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→37.35 Å / Num. obs: 36713 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.104 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 267933
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
3-3.1381.6063535644370.590.6061.7181.3100
10.39-37.356.60.0464679790.9990.0160.04331.298

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19-4092精密化
XDSデータ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HAV

2hav


解像度: 3→37.35 Å / SU ML: 0.4375 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.1701
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2494 1829 4.99 %
Rwork0.2195 34822 -
obs0.221 36651 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 120.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→37.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10488 0 117 7 10612
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004710946
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.852514790
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04481579
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00561933
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.22611520
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.080.39861330.37022636X-RAY DIFFRACTION99.89
3.08-3.170.39341300.34932650X-RAY DIFFRACTION100
3.17-3.270.34871370.332644X-RAY DIFFRACTION100
3.27-3.390.30141400.29652645X-RAY DIFFRACTION99.96
3.39-3.530.32431410.27272653X-RAY DIFFRACTION99.89
3.53-3.690.281200.25022654X-RAY DIFFRACTION99.96
3.69-3.880.29561300.23552665X-RAY DIFFRACTION99.89
3.88-4.120.22741340.21052661X-RAY DIFFRACTION99.75
4.12-4.440.20281400.18382682X-RAY DIFFRACTION99.65
4.44-4.890.21081590.16992661X-RAY DIFFRACTION100
4.89-5.590.23811530.19072695X-RAY DIFFRACTION99.96
5.59-7.040.25171700.21842709X-RAY DIFFRACTION99.86
7.04-37.350.23061420.20662867X-RAY DIFFRACTION99.73
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.429565415490.0257854203221-1.372452499432.761499490030.8573867620923.61551651040.0556483501755-0.352120737222-0.621362711305-0.195055819280.005464061792170.1927858025540.0308993135533-0.560337398365-0.0885850828730.71774951529-0.00174770716934-0.1550643906310.6601654105490.1623271387860.737033811524-25.0964064883-5.3628690653713.974408588
22.27451747684-0.4691334339020.04763308844262.65541202401-0.1636628530392.65889682560.14212236060.406191011274-1.62902203124-0.572072190056-0.135720037212-0.3547381205250.4113891628190.3033269056180.1309965196921.173948932010.0814346674373-0.228712794210.5758793108-0.1293569750531.46904530272-16.9670802002-17.54109033711.29236057863
31.611477373270.4490429471760.5602659713990.528612924459-0.8347355044671.911051060330.0392812218767-0.3507604844920.1797814433850.296861044040.01946007452450.322452920081-0.0389868094484-0.06363698460.03555536028361.221450469250.00841960129618-0.02396811660550.745806961951-0.04213579859850.911976080705-34.390636881913.2928375867-4.94038435057
43.38891602560.3398266055841.146087597076.33731736587-0.005479818984873.161234972710.07798668415890.359456010836-0.0953433178715-0.7683482929050.1410723589480.5840662827120.620055657829-0.761868066334-0.1426195783910.898992221281-0.173195478739-0.02988314870610.9646534254140.04673089014390.697793014213-51.815862642-3.76148471765-23.9748966156
53.809800096911.424246351370.3216005239973.63068183678-1.21618101693.69086556960.6837603611680.5219439190220.3010716530610.909322650795-0.2667782052310.1996912352051.79504373585-0.744743090829-0.4273185798761.17518860587-0.146784016095-0.08502671321140.843914205294-0.06345493433560.550075822744-42.6602637096-7.36034895624-8.83596959499
64.08220173034-0.840861125138-0.01220169569681.953119544810.7400251714972.559378012150.2483298998270.0621409190192-1.19232864705-0.225076865407-0.15360967271-0.3283853886870.211380036475-0.0193492346655-0.1328386512920.621798297648-0.0262681507106-0.02593552015030.5168923945470.009014515951071.010514100147.38173747228-4.5081053997918.4735234495
74.619760721871.139485846070.2184174500793.013448871041.11722651612.644539044530.299847628042-0.824156867798-0.8416902857020.16198452745-0.165037660881-0.1546426695410.1116018353320.427498300899-0.172733351590.788308187007-0.0393712735376-0.1219319470360.8738817304240.2287639716360.9647520305625.182653056650.87236216939631.9072276553
83.016114240321.83189939116-0.4077862296313.2036309681-1.288702290980.706344172734-0.1792642683820.7401306828-0.590777203093-1.22382975811-0.0931468829135-0.61704195669-0.131158804483-0.1350855663540.2017839715580.9192125461780.07963057935870.1040748492220.845770311146-0.02333016548340.78556492151819.01345934521.921194442614.6408546747
91.97447700735-1.163379221631.447688506672.77126205653-0.03483756108432.91900429692-0.0296139926538-1.05454871952-0.06450965468340.649598621005-0.138764095373-0.6375079158740.3901744958630.9604827297720.1549486252790.799342103522-0.108569843144-0.1211111068791.412520349560.1165985430981.0593077621432.130895713223.91830777744.4011746176
103.8517976511.413377449351.481031616342.807745348421.266548100825.486000798050.160126873565-0.4234986865720.2080130496890.1704503474210.0867271244458-0.7305431954-0.2888325420740.944020019591-0.2432654040920.7422146021950.04153360924120.1360097157840.991305289477-0.09042776187140.98499541666133.770555221828.432272764236.9042838148
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 4 through 259 )AA4 - 2591 - 256
22chain 'A' and (resid 260 through 316 )AA260 - 316257 - 313
33chain 'A' and (resid 317 through 392 )AA317 - 392314 - 389
44chain 'A' and (resid 393 through 640 )AA393 - 640390 - 637
55chain 'A' and (resid 641 through 679 )AA641 - 679638 - 676
66chain 'B' and (resid 4 through 226 )BH4 - 2261 - 223
77chain 'B' and (resid 227 through 316 )BH227 - 316224 - 313
88chain 'B' and (resid 317 through 392 )BH317 - 392314 - 389
99chain 'B' and (resid 393 through 489 )BH393 - 489390 - 486
1010chain 'B' and (resid 490 through 679 )BH490 - 679487 - 676

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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