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- PDB-7q1e: CPAP:TUBULIN:IIH5 ALPHAREP COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q1e
タイトルCPAP:TUBULIN:IIH5 ALPHAREP COMPLEX
要素
  • Centromere protein J
  • Tubulin alpha chain
  • Tubulin beta chain
  • iiH5 ALPHAREP
キーワードCELL CYCLE / MICROTUBULE / CENTROMERE PROTEIN J / CENTRIOLE
機能・相同性
機能・相同性情報


astral microtubule nucleation / centriole elongation / gamma-tubulin small complex / positive regulation of centriole elongation / positive regulation of non-motile cilium assembly / positive regulation of establishment of protein localization / regulation of centriole replication / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / motile cilium assembly ...astral microtubule nucleation / centriole elongation / gamma-tubulin small complex / positive regulation of centriole elongation / positive regulation of non-motile cilium assembly / positive regulation of establishment of protein localization / regulation of centriole replication / procentriole replication complex / positive regulation of centriole replication / motile cilium assembly / positive regulation of spindle assembly / microtubule nucleation / non-motile cilium assembly / gamma-tubulin binding / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / smoothened signaling pathway / microtubule polymerization / microtubule-based process / centriole replication / cilium assembly / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / regulation of mitotic spindle organization / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / centriole / tubulin binding / AURKA Activation by TPX2 / ciliary basal body / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / structural constituent of cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / microtubule / transcription coactivator activity / protein domain specific binding / cell division / centrosome / GTP binding / protein kinase binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
T-complex protein 10, C-terminal domain / T-complex protein 10 family / T-complex protein 10 C-terminus / : / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal ...T-complex protein 10, C-terminal domain / T-complex protein 10 family / T-complex protein 10 C-terminus / : / Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tubulin beta chain / Tubulin alpha chain / Centromere protein J
類似検索 - 構成要素
生物種synthetic construct (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
Ovis aries (ヒツジ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Campanacci, V. / Gigant, b.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Fondation ARC フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Structural convergence for tubulin binding of CPAP and vinca domain microtubule inhibitors.
著者: Campanacci, V. / Urvoas, A. / Ammar Khodja, L. / Aumont-Nicaise, M. / Noiray, M. / Lachkar, S. / Curmi, P.A. / Minard, P. / Gigant, B.
履歴
登録2021年10月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin alpha chain
B: Tubulin beta chain
C: iiH5 ALPHAREP
D: iiH5 ALPHAREP
P: Centromere protein J
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,34210
ポリマ－147,1555
非ポリマー1,1875
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10300 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area47290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.59, 68.05, 420.92
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 4種, 5分子 ABCDP

#1: タンパク質 Tubulin alpha chain


分子量: 50204.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: A0A6P7DY20
#2: タンパク質 Tubulin beta chain


分子量: 49999.887 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: A0A6P3TCJ9
#3: タンパク質 iiH5 ALPHAREP


分子量: 18866.582 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質 Centromere protein J / CENP-J / Centrosomal P4.1-associated protein / LAG-3-associated protein / LYST-interacting protein 1


分子量: 9217.643 Da / 分子数: 1 / Mutation: A320V, L342M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CENPJ, CPAP, LAP, LIP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HC77

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非ポリマー , 4種, 33分子

#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.8 / 詳細: 8% PEG3350, 0.1M MES-K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→53.6 Å / Num. obs: 43707 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 35.6 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.212 / Net I/σ(I): 12.23
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 36.1 % / Num. unique obs: 4416 / CC1/2: 0.339 / Rrim(I) all: 5.39 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3 (6-FEB-2020)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6GWD

6gwd


解像度: 2.7→48.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU R Cruickshank DPI: 0.645 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.645 / SU Rfree Blow DPI: 0.311 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.316
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2544 2186 -RANDOM
Rwork0.1999 ---
obs0.2025 43707 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 124.89 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.1093 Å20 Å20 Å2
2---23.0361 Å20 Å2
3---16.9268 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9200 0 72 28 9300
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0099459HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg112881HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3165SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1672HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it9451HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1275SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7457SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.69
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.03
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.72 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.5197 44 -
Rwork0.3404 --
obs0.3493 875 100 %
精密化 TLS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.6649-0.5292-1.26691.21280.88927.7449-0.0718-0.0473-0.1208-0.04730.0691-0.1474-0.1208-0.14740.0027-0.08010.0580.0833-0.2852-0.0766-0.021265.5366-1.6043459.71
23.8668-0.0125-0.83451.54070.84885.91460.13910.1259-0.36450.1259-0.01930.1063-0.36450.1063-0.1198-0.40850.14930.1010.5929-0.2015-0.357661.893612.0409501.16
310.0211.88811.33721.26330.71833.59270.1291-0.2997-0.5492-0.2997-0.258-0.3215-0.5492-0.32150.1289-0.18940.19690.05420.3568-0.1375-0.369952.6421-1.3059426.058
44.948-2.78511.64917.7058-1.7453.1261-0.21390.29581.05480.29580.32290.33951.05480.3395-0.10890.52730.3040.2787-0.5565-0.0149-0.251983.2346-32.8906455.465
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* P|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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