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- PDB-7q16: Human 14-3-3 zeta fused to the BAD peptide including phosphoserine-74 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7q16
タイトルHuman 14-3-3 zeta fused to the BAD peptide including phosphoserine-74
要素14-3-3 protein zeta/delta,Bcl2-associated agonist of cell death
キーワードSIGNALING PROTEIN / apoptotic regulation / phosphorylation / phosphopeptide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP metabolic process / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / positive regulation of type B pancreatic cell development / BAD-BCL-2 complex / Golgi reassembly / synaptic target recognition / pore complex assembly / glucose catabolic process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization ...ADP metabolic process / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress / positive regulation of type B pancreatic cell development / BAD-BCL-2 complex / Golgi reassembly / synaptic target recognition / pore complex assembly / glucose catabolic process / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / BH3-only proteins associate with and inactivate anti-apoptotic BCL-2 members / tube formation / respiratory system process / type B pancreatic cell proliferation / cellular response to lipid / regulation of synapse maturation / activation of cysteine-type endopeptidase activity / Rap1 signalling / regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of protein localization to nucleus / AKT phosphorylates targets in the cytosol / positive regulation of mitochondrial membrane potential / positive regulation of T cell differentiation / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / positive regulation of B cell differentiation / NRAGE signals death through JNK / GP1b-IX-V activation signalling / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / : / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / positive regulation of proteolysis / Regulation of localization of FOXO transcription factors / phosphoserine residue binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Activation of BAD and translocation to mitochondria / protein targeting / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / positive regulation of autophagy / cellular response to glucose starvation / ATP metabolic process / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of innate immune response / protein sequestering activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / ERK1 and ERK2 cascade / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of epithelial cell proliferation / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / TP53 Regulates Metabolic Genes / lung development / Negative regulation of NOTCH4 signaling / regulation of protein stability / positive regulation of insulin secretion / : / phospholipid binding / cytokine-mediated signaling pathway / cellular response to mechanical stimulus / cellular response to nicotine / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein localization / melanosome / glucose homeostasis / cellular response to hypoxia / protein phosphatase binding / angiogenesis / DNA-binding transcription factor binding / vesicle / blood microparticle / mitochondrial outer membrane / transmembrane transporter binding / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / protein phosphorylation / protein domain specific binding / focal adhesion / lipid binding / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Bcl2-associated agonist of cell death / Pro-apoptotic Bcl-2 protein, BAD / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein
類似検索 - ドメイン・相同性
14-3-3 protein zeta/delta / Bcl2-associated agonist of cell death
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.356 Å
データ登録者Sluchanko, N.N. / Tugaeva, K.V. / Gushchin, I. / Remeeva, A. / Kovalev, K. / Cooley, R.B.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Science Foundation19-74-10031 ロシア
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2021
タイトル: Crystal structure of human 14-3-3 zeta complexed with the noncanonical phosphopeptide from proapoptotic BAD.
著者: Sluchanko, N.N. / Tugaeva, K.V. / Gushchin, I. / Remeeva, A. / Kovalev, K. / Cooley, R.B.
履歴
登録2021年10月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月26日Group: Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen ...pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / refine
Item: _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details ..._pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _refine.pdbx_diffrn_id
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta,Bcl2-associated agonist of cell death


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,5531
ポリマ－27,5531
非ポリマー00
水1,02757
1
A: 14-3-3 protein zeta/delta,Bcl2-associated agonist of cell death

A: 14-3-3 protein zeta/delta,Bcl2-associated agonist of cell death


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,1062
ポリマ－55,1062
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area24790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.698, 112.147, 75.719
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta,Bcl2-associated agonist of cell death / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / BAD / Bcl-2-binding component 6 / Bcl-2-like ...Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / BAD / Bcl-2-binding component 6 / Bcl-2-like protein 8 / Bcl2-L-8 / Bcl-xL/Bcl-2-associated death promoter / Bcl2 antagonist of cell death


分子量: 27552.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YWHAZ, BAD, BBC6, BCL2L8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63104, UniProt: Q92934
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 57 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.16 M calcium acetate, 0.08 M sodium cacodylate pH 6.5, 14.4 % w/v PEG 8000, 20 % v/v glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9724 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9724 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.356→45.062 Å / Num. obs: 11472 / % possible obs: 93.2 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 52.49 Å2 / CC1/2: 0.996 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.356→2.523 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.07 / Num. unique obs: 574 / CC1/2: 0.523

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
STARANISOデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ZFD

6zfd


解像度: 2.356→45.062 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.96 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2414 583 5.13 %
Rwork0.1968 10771 -
obs0.1989 11354 73.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 148.3 Å2 / Biso mean: 60.2522 Å2 / Biso min: 29.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.356→45.062 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1883 0 0 57 1940
Biso mean---55.79 -
残基数----240
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031911
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5642578
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035283
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002337
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5091173
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3564-2.59360.3022470.29885824
2.5936-2.96880.30431350.2683249569
2.9688-3.74010.27392050.21863635100
3.7401-45.0620.20761960.16953783100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4282-0.4118-0.45270.41290.56111.03940.16970.78260.3955-0.75940.0191-0.1457-0.6032-0.0248-0.00030.5188-0.02660.03460.4420.03760.562728.178318.847-2.5905
20.8586-0.2856-0.50880.7558-0.82091.7959-0.09350.32340.3974-0.15610.1852-0.01260.01950.7238-0.00050.349-0.05720.00810.4638-0.04930.555230.682815.3613.9939
30.27340.1935-0.22430.49480.20140.9909-0.22480.03930.08020.41790.35360.42870.0309-0.0829-0.00040.32730.0154-0.01670.3790.01470.428523.30632.965510.7517
40.1085-0.6468-0.18241.31390.2152-0.0192-0.1081-0.3034-0.21820.61340.1408-1.10010.21670.259-0.00390.47630.0239-0.09570.48670.04540.566431.0317-6.10214.4048
50.611-0.3787-0.44841.0304-1.35533.52350.2596-0.56060.7510.17250.0339-0.5442-1.43040.67530.25770.5634-0.20140.00140.6914-0.22510.902331.81923.936317.4483
60.57010.2855-0.11251.17961.27851.58480.03-0.14810.03540.66460.01410.05860.09950.10160.00020.5206-0.0036-0.0460.5001-0.0510.357225.855210.917520.146
71.9861.5015-0.20221.37190.26270.9725-0.4668-1.16760.34482.03640.6001-0.9299-0.15680.6038-0.00980.86230.0704-0.12710.7806-0.10380.402525.804411.800228.5002
81.56490.24981.10260.35590.30640.5501-0.3013-0.52070.10190.49520.211-0.05670.2167-0.1898-0.00040.70980.0310.16650.5075-0.04830.436215.655212.116424.6893
90.1768-0.171-0.26990.06970.15870.2936-0.1328-0.78380.03640.44910.04030.53160.2157-0.4009-0.00030.76420.02640.27210.7704-0.07850.61957.444413.299328.9513
100.4433-0.10150.31990.1868-0.0651.0416-1.0889-0.17531.7714-0.2872-0.4610.5599-1.99710.4006-0.08631.13770.0537-0.02090.7741-0.09151.05255.874727.109717.3622
110.87880.06180.64840.66260.55070.6965-0.0565-0.051-0.146-0.12250.30420.95230.02540.0561-0.00050.5115-0.05640.18820.6348-0.06140.63385.985410.990819.2467
120.90360.5745-0.88710.3584-0.57380.8884-1.6107-1.03810.10020.23270.3991-0.2282-0.39860.3809-0.18130.47040.0979-0.05410.6660.09590.5185-10.95365.878923.4146
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 15 )A2 - 15
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 16 through 37 )A16 - 37
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 38 through 68 )A38 - 68
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 69 through 103 )A69 - 103
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 104 through 111 )A104 - 111
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 112 through 135 )A112 - 135
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 136 through 159 )A136 - 159
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 160 through 184 )A160 - 184
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 185 through 201 )A185 - 201
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 202 through 210 )A202 - 210
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 211 through 229 )A211 - 229
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 230 through 241 )A230 - 241

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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