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万見
- PDB-7pwt: Crystal structure of 14-3-3 sigma in complex with a C-terminal Es... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pwt
タイトルCrystal structure of 14-3-3 sigma in complex with a C-terminal Estrogen Receptor alpha phosphopeptide, stabilised by pyrrolidone derivative 228
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • C-terminus of Estrogen receptor alpha
キーワードCHAPERONE / Nuclear receptor / phosphorylation / trafficking / PPI stabiliser
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding ...regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / regulation of cell-cell adhesion / cAMP/PKA signal transduction / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / negative regulation of protein localization to plasma membrane / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of protein kinase activity / negative regulation of stem cell proliferation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / positive regulation of protein localization / positive regulation of cell adhesion / protein sequestering activity / protein export from nucleus / negative regulation of innate immune response / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of protein export from nucleus / stem cell proliferation / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / intracellular protein localization / regulation of protein localization / positive regulation of cell growth / regulation of cell cycle / cadherin binding / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / extracellular space / extracellular exosome / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 protein sigma / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PJN / 14-3-3 protein sigma
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.312 Å
データ登録者Andrei, S.A. / Bosica, F. / O'Mahony, G. / Ottmann, C.
資金援助 オランダ, 2件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission675179 オランダ
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)717.014.001 オランダ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2022
タイトル: Designing Selective Drug-like Molecular Glues for the Glucocorticoid Receptor/14-3-3 Protein-Protein Interaction.
著者: Pallesen, J.S. / Munier, C.C. / Bosica, F. / Andrei, S.A. / Edman, K. / Gunnarsson, A. / La Sala, G. / Putra, O.D. / Srdanovic, S. / Wilson, A.J. / Wissler, L. / Ottmann, C. / Perry, M.W.D. / O'Mahony, G.
履歴
登録2021年10月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
B: C-terminus of Estrogen receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,8544
ポリマ－27,4142
非ポリマー4412
水3,909217
1
A: 14-3-3 protein sigma
B: C-terminus of Estrogen receptor alpha
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
B: C-terminus of Estrogen receptor alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,7098
ポリマ－54,8284
非ポリマー8814
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+11
Buried area4050 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area22060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.838, 151.081, 77.721
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 26542.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド C-terminus of Estrogen receptor alpha


分子量: 870.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-PJN / (2~{R})-1-(2-hydroxyphenyl)-2-(4-nitrophenyl)-4-oxidanyl-3-(phenylcarbonyl)-2~{H}-pyrrol-5-one


分子量: 416.383 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H16N2O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1 : 1 (v/v) 0.1 M Tris, pH 7.0, 0.2 magnesium chloride hexahydrate and 10 % v/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.5419 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5419 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→29.53 Å / Num. obs: 16214 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.16 / Rpim(I) all: 0.07 / Rrim(I) all: 0.176 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 2.31→2.35 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.792 / Num. unique obs: 551 / CC1/2: 0.881 / Rpim(I) all: 0.429 / Rrim(I) all: 0.907

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4.9 Å29.53 Å
Translation4.9 Å29.53 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX3500精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JC3

4jc3


解像度: 2.312→29.526 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2535 771 4.83 %
Rwork0.228 15206 -
obs0.2293 15977 94.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 185.96 Å2 / Biso mean: 52.6796 Å2 / Biso min: 12.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.312→29.526 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1826 0 48 218 2092
Biso mean--83.55 45.69 -
残基数----232
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.3123-2.45710.39191240.4029207179
2.4571-2.64670.29011130.3114262799
2.6467-2.91280.27221380.2734262399
2.9128-3.33380.27521340.2409260599
3.3338-4.19830.24791280.1945257095
4.1983-29.520.20171340.185271097
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1856-1.0767-0.42833.62930.88083.4823-0.04990.3694-0.0903-0.0893-0.23480.4330.488-1.04810.22470.4239-0.2381-0.02890.6583-0.07560.306718.869412.269814.5058
21.99637.43195.04912.0274-1.684.11460.8973-1.1802-0.10131.4582-0.27210.02720.06760.1439-0.27950.4566-0.22390.01650.5518-0.09170.376920.048813.117325.7761
34.2653-0.2169-0.37964.3227-3.25229.2903-0.13180.2153-0.117-0.15560.16230.01520.11750.0043-0.0270.2475-0.0850.02120.1904-0.06470.282640.085529.239124.2912
45.1497-0.4373-3.51790.90650.38343.7232-0.30540.5072-0.2551-0.05410.0150.04210.1085-0.59560.32260.2664-0.0401-0.04470.2522-0.04080.262621.522225.822832.406
55.06660.2583-2.46445.49641.03638.3334-0.32271.0185-0.0382-0.46820.0447-0.1457-0.3105-0.67030.34120.3818-0.113-0.09220.46820.00220.276923.024925.417617.2466
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 137 through 231 )A137 - 231
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 591 through 595 )B591 - 595
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid -4 through 37 )A-4 - 37
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 38 through 105 )A38 - 105
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 106 through 136 )A106 - 136

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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