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- PDB-7pu9: Crystal structure of CaM in complex with CDZ (form 2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pu9
タイトルCrystal structure of CaM in complex with CDZ (form 2)
要素Calmodulin-1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / Calmodulin / CDZ
機能・相同性
機能・相同性情報


CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation ...CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / Calmodulin induced events / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / Regulation of MECP2 expression and activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / eNOS activation / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / sperm midpiece / substantia nigra development / calcium channel complex / calyx of Held / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcomere / regulation of cytokinesis / VEGFR2 mediated vascular permeability / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / RAF activation / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Stimuli-sensing channels / cellular response to type II interferon / long-term synaptic potentiation / response to calcium ion / RAS processing / spindle pole / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / calcium-dependent protein binding / G2/M transition of mitotic cell cycle / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Platelet degranulation / myelin sheath / Ca2+ pathway / RAF/MAP kinase cascade / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / vesicle / transmembrane transporter binding / Extra-nuclear estrogen signaling / G protein-coupled receptor signaling pathway / centrosome
類似検索 - 分子機能
EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair ...EF-hand / : / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-85H / Calmodulin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.279 Å
データ登録者Mechaly, A.E. / Leger, C. / Haouz, A. / Chenal, A.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号国
Agence Nationale de la Recherche (ANR) フランス
Centre National de la Recherche Scientifique (CNRS) フランス
引用ジャーナル: Bmc Biol. / 年: 2022
タイトル: Dynamics and structural changes of calmodulin upon interaction with the antagonist calmidazolium.
著者: Leger, C. / Pitard, I. / Sadi, M. / Carvalho, N. / Brier, S. / Mechaly, A. / Raoux-Barbot, D. / Davi, M. / Hoos, S. / Weber, P. / Vachette, P. / Durand, D. / Haouz, A. / Guijarro, J.I. / Ladant, D. / Chenal, A.
履歴
登録2021年9月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1867
ポリマ－16,7211
非ポリマー1,4656
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area350 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area8220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.351, 39.351, 336.92
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 120
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin-1


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP23
#2: 化合物 ChemComp-85H / 1-[bis(4-chlorophenyl)methyl]-3-[(2~{R})-2-(2,4-dichlorophenyl)-2-[(2,4-dichlorophenyl)methoxy]ethyl]imidazole


分子量: 652.245 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H23Cl6N2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.38 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: 0.2 M CaCl2, 0.1 M Tris pH 8.5 and 25 %w/v PEG 4K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.8266 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8266 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.279→56.153 Å / Num. obs: 8009 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 34.8 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.156 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.159 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.279→2.318 Å / Rmerge(I) obs: 2.112 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 395 / CC1/2: 0.882 / Rpim(I) all: 0.334 / Rrim(I) all: 2.139 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3精密化
AutoProcessデータ削減
AutoProcessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CTR

1ctr


解像度: 2.279→56.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.917 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU R Cruickshank DPI: 0.344 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.429 / SU Rfree Blow DPI: 0.254 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.238
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2663 406 -RANDOM
Rwork0.2341 ---
obs0.2358 8009 100 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.9822 Å20 Å20 Å2
2---5.9822 Å20 Å2
3---11.9645 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.39 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.279→56.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1134 0 84 41 1259
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0081234HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.881663HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d447SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes290HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1234HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion153SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1124SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.59
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.98
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.32 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2 12 -
Rwork0.226 --
obs0.2251 401 100 %
精密化 TLSOrigin x: -9.827 Å / Origin y: 16.9688 Å / Origin z: 12.4669 Å
111213212223313233
T0.0361 Å20.0088 Å2-0.0052 Å2--0.1099 Å2-0.0067 Å2---0.1031 Å2
L1.2211 °21.2961 °2-0.1862 °2-3.7628 °2-0.9833 °2--0.9953 °2
S0.0494 Å °-0.0488 Å °-0.0237 Å °-0.0488 Å °-0.0962 Å °0.025 Å °-0.0237 Å °0.025 Å °0.0468 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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