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万見
- PDB-7ptd: PHOSPHATIDYLINOSITOL-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C MUTANT R163K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ptd
タイトルPHOSPHATIDYLINOSITOL-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C MUTANT R163K
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C
キーワードHYDROLASE / PHOSPHORIC DIESTER / LIPID DEGRADATION / PHOSPHATIDYLINOSITOL SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase / phosphatidylinositol diacylglycerol-lyase activity / phosphoric diester hydrolase activity / lipid catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Phosphatidylinositol (PI) phosphodiesterase / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phosphatidylinositol-specific phospholipase C, X domain / Phospholipase C, catalytic domain (part); domain X / Phosphatidylinositol-specific phospholipase X-box domain profile. / PLC-like phosphodiesterase, TIM beta/alpha-barrel domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-phosphatidylinositol phosphodiesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus cereus (バクテリア)
手法X線回折 / DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Heinz, D.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Probing the roles of active site residues in phosphatidylinositol-specific phospholipase C from Bacillus cereus by site-directed mutagenesis.
著者: Gassler, C.S. / Ryan, M. / Liu, T. / Griffith, O.H. / Heinz, D.W.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1995
タイトル: Crystal Structure of the Phosphatidylinositol-Specific Phospholipase C from Bacillus Cereus in Complex with Myo-Inositol
著者: Heinz, D.W. / Ryan, M. / Bullock, T.L. / Griffith, O.H.
履歴
登録1997年7月18日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5411
ポリマ－34,5411
非ポリマー00
水1,58588
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.200, 46.000, 161.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL-SPECIFIC PHOSPHOLIPASE C / PI-PLC


分子量: 34540.648 Da / 分子数: 1 / 変異: R163K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus cereus (バクテリア) / 解説: GENE CLONED IN ESCHERICHIA COLI / 細胞内の位置: SECRETED INTO MEDIUM / 遺伝子: PI-PLC GENE / プラスミド: PBR322 RELATED / 細胞内の位置 (発現宿主): PERIPLASM / 遺伝子 (発現宿主): PI-PLC R163K GENE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): MM294 / 参照: UniProt: P14262, EC: 3.1.4.10
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
14.5 mg/mlprotein1drop
218 mMHEPES1drop
30.0045 %1dropNaN3
416.36 %PEG6001drop
50.09 Mtrisodium citrate1drop
66.45 mM1dropCdCl2
71.5-2.25 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: XENTRONICS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年10月13日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.52→18.7 Å / Num. obs: 9137 / % possible obs: 76.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.96 % / Biso Wilson estimate: 20.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.52→2.6 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Rsym value: 0.202 / % possible all: 26.2
反射
*PLUS
Num. measured all: 17915
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 26.2 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.851モデル構築
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.851位相決定
精密化構造決定の手法: DIFFERENCE FOURIER / 解像度: 2.6→18.7 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.0001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.324 410 3.7 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.187 8862 81.2 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.7 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→18.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2420 0 0 89 2509
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.29
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.17
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.06 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.395 34 2.57 %
Rwork0.262 609 -
obs--48.8 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.17
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.262

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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