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- PDB-7pqo: Catalytic fragment of MASP-1 in complex with P1 site mutant ecotin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pqo
タイトルCatalytic fragment of MASP-1 in complex with P1 site mutant ecotin
要素
  • Ecotin
  • Mannan-binding lectin serine protease 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / serine protease / complement / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / zymogen activation / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / defense response / calcium-dependent protein binding ...Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / negative regulation of complement activation / complement activation, lectin pathway / zymogen activation / Scavenging by Class A Receptors / Initial triggering of complement / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / defense response / calcium-dependent protein binding / serine-type endopeptidase inhibitor activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ecotin, C-terminal / Proteinase inhibitor I11, ecotin / Proteinase inhibitor I11, ecotin, gammaproteobacteria / Ecotin superfamily / Ecotin / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. ...Ecotin, C-terminal / Proteinase inhibitor I11, ecotin / Proteinase inhibitor I11, ecotin, gammaproteobacteria / Ecotin superfamily / Ecotin / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Ecotin / Mannan-binding lectin serine protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Harmat, V. / Fodor, K. / Heja, D.
資金援助 ハンガリー, 6件
組織認可番号国
Ministry of Human Capacities2018-1.2.1-NKP-2018-00005 ハンガリー
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)OTKA K 119386 ハンガリー
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)OTKA K 119374 ハンガリー
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)OTKA K 135289 ハンガリー
European Regional Development FundVEKOP-2.3.3-15-2017-00018 ハンガリー
European Regional Development FundVEKOP-2.3.2-16-2017-00014 ハンガリー
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Synergy of protease-binding sites within the ecotin homodimer is crucial for inhibition of MASP enzymes and for blocking lectin pathway activation.
著者: Nagy, Z.A. / Heja, D. / Bencze, D. / Kiss, B. / Boros, E. / Szakacs, D. / Fodor, K. / Wilmanns, M. / Kocsis, A. / Dobo, J. / Gal, P. / Harmat, V. / Pal, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution.
著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy ...著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert Oeffner / Randy J Read / David C Richardson / Jane S Richardson / Thomas C Terwilliger / Peter H Zwart /
要旨: Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many ...Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many of these structures because of the need for manual interpretation of complex numerical data using many software packages and the repeated use of interactive three-dimensional graphics. PHENIX has been developed to provide a comprehensive system for macromolecular crystallographic structure solution with an emphasis on the automation of all procedures. This has relied on the development of algorithms that minimize or eliminate subjective input, the development of algorithms that automate procedures that are traditionally performed by hand and, finally, the development of a framework that allows a tight integration between the algorithms.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: XDS.
著者: Kabsch, W.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: Molecular replacement with MOLREP.
著者: Vagin, A. / Teplyakov, A.
#5: ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2019
タイトル: Ecotin, a microbial inhibitor of serine proteases, blocks multiple complement dependent and independent microbicidal activities of human serum.
著者: Nagy, Z.A. / Szakacs, D. / Boros, E. / Heja, D. / Vigh, E. / Sandor, N. / Jozsi, M. / Oroszlan, G. / Dobo, J. / Gal, P. / Pal, G.
履歴
登録2021年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Mannan-binding lectin serine protease 1
K: Ecotin
A: Mannan-binding lectin serine protease 1
B: Mannan-binding lectin serine protease 1
I: Ecotin
J: Ecotin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,94514
ポリマ－191,2776
非ポリマー6688
水00
1
C: Mannan-binding lectin serine protease 1
K: Ecotin
ヘテロ分子

C: Mannan-binding lectin serine protease 1
K: Ecotin
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
  • 128 kDa, 4 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,93210
ポリマ－127,5184
非ポリマー4146
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area12200 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area47980 Å2
手法PISA
2
A: Mannan-binding lectin serine protease 1
B: Mannan-binding lectin serine protease 1
I: Ecotin
J: Ecotin
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
  • 128 kDa, 4 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,9799
ポリマ－127,5184
非ポリマー4605
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10650 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area46490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)251.066, 251.066, 211.585
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Space group name HallI42
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x,z
#3: y,-x,z
#4: x,-y,-z
#5: -x,y,-z
#6: -x,-y,z
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z
#9: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#10: -y+1/2,x+1/2,z+1/2
#11: y+1/2,-x+1/2,z+1/2
#12: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#13: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#14: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
#15: y+1/2,x+1/2,-z+1/2
#16: -y+1/2,-x+1/2,-z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
32

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111GLUGLUCYSCYS(chain 'A' and (resid 300 through 302 or resid 306...AC300 - 3017 - 8
121PROPROGLUGLU(chain 'A' and (resid 300 through 302 or resid 306...AC306 - 31313 - 20
131PHEPHEPROPRO(chain 'A' and (resid 300 through 302 or resid 306...AC320 - 43927 - 146
141ILEILEASNASN(chain 'A' and (resid 300 through 302 or resid 306...AC449 - 699156 - 406
211GLUGLUCYSCYS(chain 'B' and (resid 300 through 310 or (resid 311...BD300 - 3017 - 8
221PROPROGLUGLU(chain 'B' and (resid 300 through 310 or (resid 311...BD306 - 31313 - 20
231PHEPHEPROPRO(chain 'B' and (resid 300 through 310 or (resid 311...BD320 - 43927 - 146
241ILEILEASNASN(chain 'B' and (resid 300 through 310 or (resid 311...BD449 - 699156 - 406
311GLUGLUCYSCYS(chain 'C' and (resid 300 through 302 or resid 306...CA300 - 3017 - 8
321PROPROGLUGLU(chain 'C' and (resid 300 through 302 or resid 306...CA306 - 31313 - 20
331PHEPHEPROPRO(chain 'C' and (resid 300 through 302 or resid 306...CA320 - 43927 - 146
341ILEILEASNASN(chain 'C' and (resid 300 through 302 or resid 306...CA449 - 699156 - 406
152VALVALARGARG(chain 'I' and (resid 4 through 7 or (resid 8...IE4 - 14224 - 162
252VALVALARGARG(chain 'J' and (resid 4 through 9 or (resid 10...JF4 - 14224 - 162
352VALVALARGARG(chain 'K' and ((resid 4 through 5 and (name N...KB4 - 14224 - 162

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 1 / Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding ...Complement factor MASP-3 / Complement-activating component of Ra-reactive factor / Mannose-binding lectin-associated serine protease 1 / MASP-1 / Mannose-binding protein-associated serine protease / Ra-reactive factor serine protease p100 / RaRF / Serine protease 5


分子量: 45519.047 Da / 分子数: 3 / 変異: GLU 499 LYS is a natural variant / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ASMT expression tag is followed by residue 298 of the sequence. The enzyme is activated: the peptide bond between residues 448 and 449 is hydrolyzed.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MASP1, CRARF, CRARF1, PRSS5 / プラスミド: pET-17B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLYSS
参照: UniProt: P48740, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質 Ecotin


分子量: 18240.020 Da / 分子数: 3 / 変異: M84R / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: ecotin, M84R mutant
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: eco, eti, b2209, JW2197 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23827
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 3.7M NaCl, 0.1M HEPES, pH 7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→40 Å / Num. obs: 45525 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 7.49 % / Biso Wilson estimate: 114.18 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rrim(I) all: 0.021 / Net I/σ(I): 13.02
反射 シェル解像度: 3.4→3.49 Å / 冗長度: 5.54 % / Mean I/σ(I) obs: 0.74 / Num. unique obs: 3058 / CC1/2: 0.595 / Rrim(I) all: 2.55 / % possible all: 90.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB structure 1AZZ and SP and CCP1-CCP2 fragments of PDB structure 3GOV were used.

1azz

3gov


解像度: 3.39→39.6 Å / SU ML: 0.6306 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 34.7676
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2969 2261 4.99 %
Rwork0.2568 43026 -
obs0.2588 45287 96.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 134.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.39→39.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11330 0 43 0 11373
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002411656
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.550715990
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04451805
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00482113
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.23671689
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.39-3.460.391180.42712167X-RAY DIFFRACTION79.12
3.46-3.540.46181340.42972472X-RAY DIFFRACTION90.27
3.54-3.630.46581450.40122649X-RAY DIFFRACTION95.52
3.63-3.730.41071260.38922640X-RAY DIFFRACTION95.84
3.73-3.840.41531690.38552633X-RAY DIFFRACTION96.29
3.84-3.960.36981320.36132668X-RAY DIFFRACTION96.72
3.96-4.10.37961430.31432676X-RAY DIFFRACTION96.81
4.1-4.270.32351200.29262717X-RAY DIFFRACTION97.32
4.27-4.460.28171500.2412730X-RAY DIFFRACTION98.6
4.46-4.690.23171320.22442770X-RAY DIFFRACTION98.54
4.69-4.990.24281670.19922719X-RAY DIFFRACTION98.77
4.99-5.370.24911470.20392755X-RAY DIFFRACTION99.01
5.37-5.910.25511420.21332804X-RAY DIFFRACTION99.23
5.91-6.760.27211420.2242805X-RAY DIFFRACTION99.56
6.76-8.510.2691310.22882864X-RAY DIFFRACTION99.67
8.51-39.60.27311630.2182957X-RAY DIFFRACTION99.46
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.21051275967-1.356393961351.411140389574.159443711582.271237792684.47281651876-0.4811187593360.6362818592051.845349342770.3446717486040.02106872049590.456045107856-0.1735247670170.1902904180070.4656642821890.9269581923350.1447680007860.2367556371791.65658166303-0.02267024772661.99871545863-11.3075059174103.53443355926.5207555304
26.22835486937-4.562020089081.043860683385.70444697902-1.576086747283.810072689560.262644017352-0.1470674250720.1282602126840.7620444247830.09123347636480.717336179385-0.252687960739-0.928993392381-0.3761836933091.020671522440.1415730118810.2128917224880.9191493572640.02044682733551.553562011124.192257893696.286403128232.5156990917
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41.93551943915-0.435275987403-1.551207641941.106276182340.9341502698174.52214149354-0.504908979259-0.290926456528-0.5431337498710.2501004400150.09428056651530.2988109273040.2277900802671.064011668350.3075275978411.005231704670.1983133965450.1060206152750.9275569638870.09107176192920.70024170127764.654192210949.73637854366.17973525885
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 299 through 364 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 365 through 435 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 436 through 699 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'K' and (resid 4 through 142 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 297 through 364 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 365 through 435 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 436 through 699 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 300 through 364 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 365 through 435 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 436 through 699 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'I' and (resid 4 through 142 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'J' and (resid 4 through 142 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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