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- PDB-7pqn: Catalytic fragment of MASP-2 in complex with ecotin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pqn
タイトルCatalytic fragment of MASP-2 in complex with ecotin
要素
  • Ecotin
  • Mannan-binding lectin serine protease 2 A chain
  • Mannan-binding lectin serine protease 2 B chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / serine protease / complement / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


mannan-binding lectin-associated serine protease-2 / complement component C4b binding / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / complement activation, lectin pathway / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / serine-type endopeptidase inhibitor activity / defense response / calcium-dependent protein binding ...mannan-binding lectin-associated serine protease-2 / complement component C4b binding / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / complement activation, lectin pathway / Initial triggering of complement / complement activation, classical pathway / serine-type endopeptidase inhibitor activity / defense response / calcium-dependent protein binding / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein homodimerization activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ecotin, C-terminal / Proteinase inhibitor I11, ecotin / Proteinase inhibitor I11, ecotin, gammaproteobacteria / Ecotin superfamily / Ecotin / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. ...Ecotin, C-terminal / Proteinase inhibitor I11, ecotin / Proteinase inhibitor I11, ecotin, gammaproteobacteria / Ecotin superfamily / Ecotin / Peptidase S1A, complement C1r/C1S/mannan-binding / CUB domain / Domain first found in C1r, C1s, uEGF, and bone morphogenetic protein. / CUB domain / CUB domain profile. / Spermadhesin, CUB domain superfamily / : / Calcium-binding EGF domain / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Mannan-binding lectin serine protease 2 / Ecotin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.40001520992 Å
データ登録者Harmat, V. / Fodor, K. / Heja, D.
資金援助 ハンガリー, 6件
組織認可番号国
Ministry of Human Capacities2018-1.2.1-NKP-2018-00005 ハンガリー
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)OTKA K 119386 ハンガリー
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)OTKA K 119374 ハンガリー
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)OTKA K 135289 ハンガリー
European Regional Development FundVEKOP-2.3.3-15-2017-00018 ハンガリー
European Regional Development FundVEKOP-2.3.2-16-2017-00014 ハンガリー
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Synergy of protease-binding sites within the ecotin homodimer is crucial for inhibition of MASP enzymes and for blocking lectin pathway activation.
著者: Nagy, Z.A. / Heja, D. / Bencze, D. / Kiss, B. / Boros, E. / Szakacs, D. / Fodor, K. / Wilmanns, M. / Kocsis, A. / Dobo, J. / Gal, P. / Harmat, V. / Pal, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V. / Grosse-Kunstleve, R.W. / Echols, N. / Headd, J.J. / Moriarty, N.W. / Mustyakimov, M. / Terwilliger, T.C. / Urzhumtsev, A. / Zwart, P.H. / Adams, P.D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: PHENIX: a comprehensive Python-based system for macromolecular structure solution.
著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy ...著者: Paul D Adams / Pavel V Afonine / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Ian W Davis / Nathaniel Echols / Jeffrey J Headd / Li-Wei Hung / Gary J Kapral / Ralf W Grosse-Kunstleve / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert Oeffner / Randy J Read / David C Richardson / Jane S Richardson / Thomas C Terwilliger / Peter H Zwart /
要旨: Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many ...Macromolecular X-ray crystallography is routinely applied to understand biological processes at a molecular level. However, significant time and effort are still required to solve and complete many of these structures because of the need for manual interpretation of complex numerical data using many software packages and the repeated use of interactive three-dimensional graphics. PHENIX has been developed to provide a comprehensive system for macromolecular crystallographic structure solution with an emphasis on the automation of all procedures. This has relied on the development of algorithms that minimize or eliminate subjective input, the development of algorithms that automate procedures that are traditionally performed by hand and, finally, the development of a framework that allows a tight integration between the algorithms.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: XDS.
著者: Kabsch, W.
#4: ジャーナル: Acta Crystallogr D Biol Crystallogr / 年: 2010
タイトル: Molecular replacement with MOLREP.
著者: Vagin, A. / Teplyakov, A.
#5: ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2019
タイトル: Ecotin, a microbial inhibitor of serine proteases, blocks multiple complement dependent and independent microbicidal activities of human serum.
著者: Nagy, Z.A. / Szakacs, D. / Boros, E. / Heja, D. / Vigh, E. / Sandor, N. / Jozsi, M. / Oroszlan, G. / Dobo, J. / Gal, P. / Pal, G.
履歴
登録2021年9月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Ecotin
D: Ecotin
A: Mannan-binding lectin serine protease 2 A chain
B: Mannan-binding lectin serine protease 2 B chain
aa: Mannan-binding lectin serine protease 2 A chain
bb: Mannan-binding lectin serine protease 2 B chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,2539
ポリマ－107,9776
非ポリマー2763
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12870 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area38430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.562, 102.746, 109.938
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111VALVALPROPRO(chain 'C' and ((resid 4 through 5 and (name N...CA4 - 8824 - 108
121GLYGLYARGARG(chain 'C' and ((resid 4 through 5 and (name N...CA90 - 142110 - 162
211VALVALPROPRO(chain 'D' and (resid 4 through 7 or (resid 8...DB4 - 8824 - 108
221GLYGLYARGARG(chain 'D' and (resid 4 through 7 or (resid 8...DB90 - 142110 - 162
132ASPASPGLUGLU(chain 'A' and (resid 365 through 396 or (resid 397...AC365 - 4137 - 55
142GLYGLYTHRTHR(chain 'A' and (resid 365 through 396 or (resid 397...AC416 - 44058 - 82
152ILEILETYRTYR(chain 'A' and (resid 365 through 396 or (resid 397...BD445 - 6021 - 158
162SERSERSERSER(chain 'A' and (resid 365 through 396 or (resid 397...BD611 - 628167 - 184
172ARGARGMETMET(chain 'A' and (resid 365 through 396 or (resid 397...BD630 - 658186 - 214
182GLYGLYPHEPHE(chain 'A' and (resid 365 through 396 or (resid 397...BD661 - 686217 - 242
232ASPASPGLUGLU(chain 'B' and (resid 365 through 375 or (resid 376...aaE365 - 4137 - 55
242GLYGLYTHRTHR(chain 'B' and (resid 365 through 375 or (resid 376...aaE416 - 44058 - 82
252ILEILETYRTYR(chain 'B' and (resid 365 through 375 or (resid 376...bbF445 - 6021 - 158
262SERSERSERSER(chain 'B' and (resid 365 through 375 or (resid 376...bbF611 - 628167 - 184
272ARGARGMETMET(chain 'B' and (resid 365 through 375 or (resid 376...bbF630 - 658186 - 214
282GLYGLYPHEPHE(chain 'B' and (resid 365 through 375 or (resid 376...bbF661 - 686217 - 242

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Ecotin


分子量: 18214.021 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: eco, eti, b2209, JW2197 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P23827
#2: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 2 A chain


分子量: 9231.371 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ASMT expression tag is followed by residue 363 of the sequence. The enzyme is activated: the peptide bond between residues 444 and 445 is hydrolyzed.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MASP2 / プラスミド: pET-17B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O00187
#3: タンパク質 Mannan-binding lectin serine protease 2 B chain


分子量: 26542.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: ASMT expression tag is followed by residue 363 of the sequence. The enzyme is activated: the peptide bond between residues 444 and 445 is hydrolyzed.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MASP2 / プラスミド: pET-17B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O00187
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 17% (w/v) PEG 3350, 0.3M LiCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97942 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97942 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. obs: 44699 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 48.3960860041 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.094 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.4→2.5 Å / 冗長度: 3.52 % / Num. unique obs: 5067 / CC1/2: 0.994 / Rrim(I) all: 0.755 / % possible all: 75.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB structure 1AZZ and SP and CCP2 domains from pdb structure 1Q3X.

1azz

1q3x


解像度: 2.40001520992→29.8335295021 Å / SU ML: 0.3624288238 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35511395054 / 位相誤差: 26.3346467713
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.232889785295 2217 4.96806722689 %
Rwork0.192094143757 42408 -
obs0.194207570392 44625 99.7139856546 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 57.9461290296 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.40001520992→29.8335295021 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6742 0 18 116 6876
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006747857286546942
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8827534748819492
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05436493983921071
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005884258541011219
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.967435988044069
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.40001520992-2.45220.3367205416061340.2985595378882595X-RAY DIFFRACTION99.1282237559
2.4522-2.50920.3165994904221320.2821959773792639X-RAY DIFFRACTION99.1768074445
2.5092-2.57190.3604615291651370.2753987577182572X-RAY DIFFRACTION99.2671308171
2.5719-2.64140.3065903757131340.2730362280972626X-RAY DIFFRACTION99.8191681736
2.6414-2.71910.3086637116561340.2700636567052608X-RAY DIFFRACTION99.9635435654
2.7191-2.80680.3097986578221430.2558011582992628X-RAY DIFFRACTION99.9278759466
2.8068-2.9070.3313088664341360.2518097229882634X-RAY DIFFRACTION100
2.907-3.02330.2639797708031400.2357972721692641X-RAY DIFFRACTION99.928135106
3.0233-3.16080.2974707384281400.2215360750282646X-RAY DIFFRACTION99.9641191245
3.1608-3.32720.287941264761360.2159334304352648X-RAY DIFFRACTION99.856527977
3.3272-3.53530.2398182657591380.1960303428982632X-RAY DIFFRACTION99.9639119451
3.5353-3.80780.2355311144311390.1671800904082659X-RAY DIFFRACTION99.8928953945
3.8078-4.19010.1924549344881420.1507871857222666X-RAY DIFFRACTION99.8932764141
4.1901-4.79420.1593892342291430.1339944398722690X-RAY DIFFRACTION99.7886579782
4.7942-6.0320.1782608651421440.1645136889872704X-RAY DIFFRACTION99.6501049685
6.032-29.83352950210.2080982010191450.1793101208932820X-RAY DIFFRACTION99.2302543507
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4475476913960.0219532982677-1.036992183920.4095550582630.617927713193.46619544696-0.133306160798-0.132608134771-0.006279731139930.114117796830.1081110096760.06877320687140.06869915001050.243872620931-0.0178975858630.4553106617560.0863475365945-0.04698751265370.460811141648-0.05314428157220.4857626979598.621745169554.9768521683220.8182934789
20.4328118135070.000132213848129-0.8361607035830.3951832434310.2611989029361.793619966490.1810728846050.1684884789210.130891010352-0.127702445597-0.160799914976-0.0347298907735-0.504749641285-0.393355167444-0.03684866926140.6681268434150.215341860048-0.006158997927520.4884813786590.01906156177360.46994111261-4.5730120800519.00072717867.03529318212
32.22904261069-1.185134842561.522510168421.90345576943-0.853923407484.1201877421-0.2485087292710.5491632020720.4775927176560.162856084709-0.0745871204608-0.0414084236035-0.390175868626-0.2834533776250.2335146294820.6030698308920.06822181940290.01167857765551.036096677290.2278916624320.6338539114476.953941243176.48255260555-44.301934666
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52.91387482171-0.7032706265021.414437947213.14651989395-1.307254970556.68258361339-0.220925522844-1.015219744310.03918015808480.931832478799-0.175739610202-0.0467147514676-0.5534840395910.1510967155260.257454485440.743633570566-0.07691011106920.06628755894880.7490033661660.09619547932920.681293293847-17.474233252311.24156231172.4761922197
61.73511400426-0.575068515644-0.5893273063222.567035509330.5754609457093.041100161720.1891203646690.249644008523-0.264572244724-0.465436968539-0.188493714980.518438865547-0.00994165759912-0.325329334086-0.0006840331198150.4048035013750.0239964913515-0.09818834486130.381571194218-0.09131648289110.503586129418-22.176495768916.346887925336.4040867443
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 2 through 142 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'D' and (resid 4 through 142 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 363 through 433 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 434 through 686 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'aa' and (resid 365 through 433 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'bb' and (resid 434 through 686 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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