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- PDB-7pk4: Tick salivary cystatin Ricistatin in complex with cathepsin V -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pk4
タイトルTick salivary cystatin Ricistatin in complex with cathepsin V
要素
  • Cathepsin L2
  • Putative salivary cystatin
キーワードHYDROLASE / Complex / cystatin / tick
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin V / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / Trafficking and processing of endosomal TLR / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / Activation of Matrix Metalloproteinases / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / extracellular matrix disassembly / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation ...cathepsin V / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / Trafficking and processing of endosomal TLR / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / Activation of Matrix Metalloproteinases / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / extracellular matrix disassembly / cysteine-type peptidase activity / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / lysosomal lumen / positive regulation of apoptotic signaling pathway / proteolysis involved in protein catabolic process / Endosomal/Vacuolar pathway / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / immune response / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Cystatin superfamily / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase ...Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Cystatin superfamily / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Papain-like cysteine peptidase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Putative salivary cystatin / Cathepsin L2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Ixodes ricinus (ダニ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Busa, M. / Mares, M.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Regional Development FundCZ.02.1.01/0.0/0.0/16_019/0000729European Union
引用ジャーナル: Cell.Mol.Life Sci. / 年: 2023
タイトル: Protease-bound structure of Ricistatin provides insights into the mechanism of action of tick salivary cystatins in the vertebrate host.
著者: Martins, L.A. / Busa, M. / Chlastakova, A. / Kotal, J. / Berankova, Z. / Stergiou, N. / Jmel, M.A. / Schmitt, E. / Chmelar, J. / Mares, M. / Kotsyfakis, M.
履歴
登録2021年8月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin L2
B: Putative salivary cystatin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,46110
ポリマ－36,8902
非ポリマー5718
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)117.488, 45.322, 58.520
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.890, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Cathepsin L2 / Cathepsin U / Cathepsin V


分子量: 24138.998 Da / 分子数: 1 / 変異: C25S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSV, CATL2, CTSL2, CTSU, UNQ268/PRO305 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: O60911, cathepsin V
#2: タンパク質 Putative salivary cystatin


分子量: 12751.137 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ixodes ricinus (ダニ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0K8RMA7

-
非ポリマー , 4種, 193分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.88 % / 解説: Aggregates resembling hand-reaped wheat sheaves
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 0.07 M Ammonium acetate 4.5 18.9% w/v PEG 10,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月2日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→43.91 Å / Num. obs: 23406 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Rpim(I) all: 0.09 / Rrim(I) all: 0.16 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.92-1.972.21.07337215040.320.8281.3620.894
9.01-43.873.20.0437752450.9850.030.05222.198.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3kfq

3kfq


解像度: 1.92→43.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 4.84 / SU ML: 0.128 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.149 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2261 1153 4.9 %RANDOM
Rwork0.1859 ---
obs0.1878 22253 99.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 84.37 Å2 / Biso mean: 27.591 Å2 / Biso min: 8.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.57 Å20 Å2-0.92 Å2
2--1.57 Å20 Å2
3----0.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.92→43.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2277 0 37 188 2502
Biso mean--51.43 35.04 -
残基数----298
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0132382
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0182200
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4621.6513213
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3171.5865071
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0375299
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.63623.246114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.36215377
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7791510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2294
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022727
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02553
LS精密化 シェル解像度: 1.92→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 105 -
Rwork0.325 1535 -
all-1640 -
obs--94.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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