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万見
- PDB-7pc8: The PDZ domain of SNTG1 complexed with the phosphomimetic mutant ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pc8
タイトルThe PDZ domain of SNTG1 complexed with the phosphomimetic mutant PDZ-binding motif of RSK1
要素
  • Gamma-1-syntrophin,Annexin A2
  • Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / complex / crystallization chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


syntrophin complex / regulation of translation in response to stress / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / dystrophin-associated glycoprotein complex / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance ...syntrophin complex / regulation of translation in response to stress / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / dystrophin-associated glycoprotein complex / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / ribosomal protein S6 kinase activity / CREB phosphorylation / hepatocyte proliferation / positive regulation of hepatic stellate cell activation / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / myelin sheath adaxonal region / cell communication / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / vesicle budding from membrane / cornified envelope / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / RSK activation / collagen fibril organization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / negative regulation of TOR signaling / virion binding / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / osteoclast development / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of receptor recycling / phosphatidylserine binding / ERK/MAPK targets / Recycling pathway of L1 / positive regulation of exocytosis / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / basement membrane / regulation of neurogenesis / Smooth Muscle Contraction / fibrinolysis / cytoskeletal protein binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / lipid droplet / cell-matrix adhesion / response to activity / positive regulation of cell differentiation / adherens junction / lung development / calcium channel activity / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / sarcolemma / nuclear matrix / ruffle membrane / RNA polymerase II transcription regulator complex / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / melanosome / late endosome membrane / actin binding / midbody / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / chemical synaptic transmission / basolateral plasma membrane / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / vesicle / early endosome / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / endosome / cell cycle / lysosomal membrane / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / synapse / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / structural molecule activity / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / magnesium ion binding / signal transduction
類似検索 - 分子機能
Syntrophin / Annexin A2 / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat ...Syntrophin / Annexin A2 / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / PDZ domain / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Ribosomal protein S6 kinase alpha-1 / Gamma-1-syntrophin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Trave, G. / Gogl, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: A scalable strategy to solve structures of PDZ domains and their complexes.
著者: Cousido-Siah, A. / Carneiro, L. / Kostmann, C. / Ecsedi, P. / Nyitray, L. / Trave, G. / Gogl, G.
履歴
登録2021年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-1-syntrophin,Annexin A2
B: Gamma-1-syntrophin,Annexin A2
C: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
D: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,88519
ポリマ－95,9724
非ポリマー91315
水3,981221
1
A: Gamma-1-syntrophin,Annexin A2
C: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,46310
ポリマ－47,9862
非ポリマー4778
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2480 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area20740 Å2
手法PISA
2
B: Gamma-1-syntrophin,Annexin A2
D: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,4229
ポリマ－47,9862
非ポリマー4377
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2170 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area19700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)226.580, 59.820, 125.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.840, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Gamma-1-syntrophin,Annexin A2 / G1SYN / Syntrophin-4 / SYN4 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy ...G1SYN / Syntrophin-4 / SYN4 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 46770.379 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNTG1, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NSN8, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Ribosomal protein S6 kinase alpha-1 / S6K-alpha-1 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p90-RSK 1 / p90RSK1 / p90S6K / MAP kinase- ...S6K-alpha-1 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p90-RSK 1 / p90RSK1 / p90S6K / MAP kinase-activated protein kinase 1a / MAPK-activated protein kinase 1a / MAPKAP kinase 1a / MAPKAPK-1a / Ribosomal S6 kinase 1 / RSK-1


分子量: 1215.465 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: N-terminal biotin-ttds (trioxatridecan-succinamic acid) label
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q15418, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.15 M Lithium sulfate, 0.05 M Magnesium chloride hexahydrate ,0.1 M HEPES 7.8, 20 % v/v PEG Smear High

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.334 Å / Num. obs: 51681 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.83 % / CC1/2: 0.995 / Rrim(I) all: 0.198 / Net I/σ(I): 9.56
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.26 / Num. unique obs: 3761 / CC1/2: 0.532 / Rrim(I) all: 1.66

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D, 2PDZ

5n7d

2pdz


解像度: 2.5→48.334 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2318 2584 5 %
Rwork0.2023 49085 -
obs0.2037 51669 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 148.84 Å2 / Biso mean: 61.7162 Å2 / Biso min: 29.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→48.334 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6638 0 45 221 6904
Biso mean--63.02 52.36 -
残基数----836
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5-2.5480.41071420.32552698100
2.548-2.60.35251400.3404266399
2.6-2.65660.34531420.29942700100
2.6566-2.71840.29871430.269272499
2.7184-2.78630.29551410.25832675100
2.7863-2.86170.31541430.2516270999
2.8617-2.94590.31241420.24712708100
2.9459-3.04090.31471420.2487268799
3.0409-3.14960.24631440.22982749100
3.1496-3.27570.23361420.21372694100
3.2757-3.42470.28091430.20372714100
3.4247-3.60520.21671440.20612743100
3.6052-3.8310.20271440.18212718100
3.831-4.12670.23021450.1662759100
4.1267-4.54170.16551440.16042740100
4.5417-5.19820.20021450.16872753100
5.1982-6.54660.22691470.20732792100
6.5466-48.3340.16731510.1672859100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.34750.7909-1.33827.71832.79826.90280.69920.5084-1.6157-0.4324-0.68850.2230.8617-0.0947-0.02790.69720.1499-0.29380.4924-0.07780.843111.515930.330714.7046
20.5538-0.08950.060.96281.33282.9880.00730.00670.08480.0111-0.17340.068-0.072-0.23350.16630.3374-0.0336-0.05410.32840.02840.331818.4298-1.656938.6974
35.99893.7674.83672.35323.05133.88990.12970.8409-0.1915-0.27580.02160.02920.02830.3156-0.16650.6256-0.0399-0.11880.88050.24660.669411.812-14.4899-14.1916
43.2736-1.06810.05641.45960.22170.60550.19240.55030.2992-0.2944-0.1324-0.1769-0.03990.0117-0.06390.3720.01290.04870.4220.10580.356141.27394.0015-10.4242
54.98882.5670.76411.9381.92343.9127-0.24130.2998-0.6116-0.234-0.66592.0696-0.2677-0.13410.90431.58320.2796-0.43070.7785-0.17441.514111.343618.143712.082
67.1013-0.49359.04910.0342-0.628720.6045-0.263-0.57130.34880.1589-0.00630.4558-0.257-0.76181.03120.0966-0.19792.01370.17061.188317.1144-22.0985-20.3877
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 50 through 138 )A50 - 138
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 139 through 462 )A139 - 462
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 54 through 157 )B54 - 157
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 158 through 462 )B158 - 462
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 182 through 189 )C182 - 189
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 184 through 189 )D184 - 189

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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