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- PDB-7pc7: The PDZ domain of SNTG1 complexed with the acetylated PDZ-binding... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pc7
タイトルThe PDZ domain of SNTG1 complexed with the acetylated PDZ-binding motif of PTEN
要素
  • Gamma-1-syntrophin,Annexin A2
  • Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / complex / crystallization chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


inositol-1,3,4,5,6-pentakisphosphate 3-phosphatase activity / PTEN Loss of Function in Cancer / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase / regulation of cellular component size / negative regulation of keratinocyte migration / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of synaptic vesicle clustering / phosphatidylinositol phosphate phosphatase activity / rhythmic synaptic transmission / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 3-phosphatase activity ...inositol-1,3,4,5,6-pentakisphosphate 3-phosphatase activity / PTEN Loss of Function in Cancer / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase / regulation of cellular component size / negative regulation of keratinocyte migration / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of synaptic vesicle clustering / phosphatidylinositol phosphate phosphatase activity / rhythmic synaptic transmission / inositol-1,3,4,5-tetrakisphosphate 3-phosphatase activity / central nervous system myelin maintenance / negative regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / syntrophin complex / central nervous system neuron axonogenesis / postsynaptic density assembly / neuron-neuron synaptic transmission / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / dystrophin-associated glycoprotein complex / positive regulation of vacuole organization / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / Regulation of PTEN mRNA translation / synapse maturation / presynaptic membrane assembly / Negative regulation of the PI3K/AKT network / cellular response to electrical stimulus / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / negative regulation of axonogenesis / Transcriptional Regulation by MECP2 / myelin sheath adaxonal region / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase activity / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / negative regulation of organ growth / forebrain morphogenesis / cell communication / negative regulation of focal adhesion assembly / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / anaphase-promoting complex binding / vesicle budding from membrane / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素 / phosphatidylinositol dephosphorylation / cornified envelope / dentate gyrus development / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / plasma membrane protein complex / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / spindle assembly involved in female meiosis / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of cell size / phosphatidylinositol biosynthetic process / calcium-dependent phospholipid binding / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor internalization / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / brain morphogenesis / collagen fibril organization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / virion binding / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / osteoclast development / epithelial cell apoptotic process / regulation of neuron projection development / myosin phosphatase activity / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / protein serine/threonine phosphatase activity / molecular function inhibitor activity / positive regulation of receptor recycling / protein-serine/threonine phosphatase / ubiquitin-specific protease binding / phosphatidylserine binding / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of exocytosis / locomotor rhythm / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of cellular senescence / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / phosphoprotein phosphatase activity / social behavior / basement membrane / regulation of neurogenesis / Smooth Muscle Contraction / localization / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / canonical Wnt signaling pathway / prepulse inhibition
類似検索 - 分子機能
PTEN, phosphatase domain / Bifunctional phosphatidylinositol trisphosphate phosphatase/dual specificity phosphatase PTEN / Syntrophin / Inositol hexakisphosphate / Annexin A2 / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. ...PTEN, phosphatase domain / Bifunctional phosphatidylinositol trisphosphate phosphatase/dual specificity phosphatase PTEN / Syntrophin / Inositol hexakisphosphate / Annexin A2 / Tensin phosphatase, C2 domain / Tensin-type phosphatase domain / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Phosphatase tensin-type domain profile. / C2 tensin-type domain profile. / C2 domain of PTEN tumour-suppressor protein / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / C2 domain superfamily / PH domain profile. / PDZ domain / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN / Gamma-1-syntrophin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Trave, G. / Gogl, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: A scalable strategy to solve structures of PDZ domains and their complexes.
著者: Cousido-Siah, A. / Carneiro, L. / Kostmann, C. / Ecsedi, P. / Nyitray, L. / Trave, G. / Gogl, G.
履歴
登録2021年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-1-syntrophin,Annexin A2
B: Gamma-1-syntrophin,Annexin A2
E: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
F: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,87320
ポリマ－96,0234
非ポリマー84916
水7,296405
1
A: Gamma-1-syntrophin,Annexin A2
E: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,43610
ポリマ－48,0122
非ポリマー4258
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2240 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area19430 Å2
手法PISA
2
B: Gamma-1-syntrophin,Annexin A2
F: Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN
ヘテロ分子


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 48.4 kDa, 2 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,43610
ポリマ－48,0122
非ポリマー4258
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area19720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.310, 61.740, 285.390
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Gamma-1-syntrophin,Annexin A2 / G1SYN / Syntrophin-4 / SYN4 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy ...G1SYN / Syntrophin-4 / SYN4 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 46770.379 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNTG1, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NSN8, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase and dual-specificity protein phosphatase PTEN / Mutated in multiple advanced cancers 1 / Phosphatase and tensin homolog


分子量: 1241.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: N-terminal biotin-ttds (trioxatridecan-succinamic acid) label
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P60484, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase, phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 3-phosphatase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 405 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.06 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Tris 8.5, 22 % v/v PEG Smear Broad

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→46.687 Å / Num. obs: 63552 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.36 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.14 / Net I/σ(I): 14.38
反射 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.71 / Num. unique obs: 4649 / CC1/2: 0.57 / Rrim(I) all: 1.766

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D, 2PDZ

5n7d

2pdz


解像度: 2.1→46.687 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2183 3176 5.01 %
Rwork0.1852 60277 -
obs0.1869 63453 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 188.45 Å2 / Biso mean: 56.4524 Å2 / Biso min: 19.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→46.687 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6494 0 36 405 6935
Biso mean--56.09 50.56 -
残基数----816
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.1-2.13130.33361360.2832576
2.1313-2.16460.33671360.25042586
2.1646-2.20010.26761350.24182574
2.2001-2.23810.27191360.24382581
2.2381-2.27880.24981370.26062593
2.2788-2.32260.25871360.22152581
2.3226-2.370.24711360.21272581
2.37-2.42150.24751360.20292582
2.4215-2.47780.22581350.19752578
2.4778-2.53980.24181390.19692628
2.5398-2.60850.25781360.19772577
2.6085-2.68520.22331370.19222604
2.6852-2.77190.24721370.1922601
2.7719-2.87090.19221380.18362620
2.8709-2.98590.23591370.18592604
2.9859-3.12170.20371360.17692597
3.1217-3.28630.20031380.17762614
3.2863-3.49210.21791390.17672635
3.4921-3.76160.21251400.17842670
3.7616-4.140.17711400.15932648
4.14-4.73850.19171410.14712683
4.7385-5.96810.241440.192709
5.9681-46.6870.19621510.18192855
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2981-2.3372-2.1622.33211.65413.20140.00341.2701-0.2467-0.4952-0.45630.2806-0.2836-0.09420.36860.75310.0166-0.08410.88480.00490.575115.1036-8.0596179.3181
21.10960.33730.27530.77820.52060.97850.0448-0.07230.01870.0447-0.07360.06450.0157-0.07550.03660.2570.00920.0030.17220.03930.309311.06210.4239216.9087
34.0032-1.12750.78852.72021.54422.08010.07030.18830.0335-0.1912-0.04110.0341-0.13440.0969-0.0490.22620.00150.0190.19220.05170.258816.1479-5.9772201.7297
42.2909-2.3715-1.08872.40761.10370.5020.1440.7087-0.0045-0.1157-0.47150.3292-0.4863-0.98720.2980.75890.16090.00481.1616-0.13640.584237.7217-26.4529174.1023
50.6957-0.13080.38780.75670.37712.3586-0.14780.22680.1464-0.1359-0.01770.0279-0.18310.23510.16710.4285-0.10880.0040.57310.00990.33859.7055-34.418156.5471
60.3083-0.22090.07780.1576-0.0560.01930.44860.3382-0.17350.0029-0.07550.3165-0.37690.2755-0.341.69290.0585-0.27981.3731-0.07270.850112.6788-1.1865168.7527
74.5198-2.72033.64272.834-2.64823.19390.4206-0.26090.21950.4547-0.06120.1213-0.5135-0.6625-0.32860.9830.2010.37681.53140.2521.379442.8414-18.7948169.2164
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 54 through 156 )A54 - 156
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 157 through 400 )A157 - 400
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 401 through 461 )A401 - 461
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 54 through 156 )B54 - 156
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 157 through 461 )B157 - 461
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'E' and (resid 91 through 100 )E91 - 100
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'F' and (resid 63 through 66 )F63 - 66

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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