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- PDB-7pc5: The third PDZ domain of PDZD7 complexed with the PDZ-binding moti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pc5
タイトルThe third PDZ domain of PDZD7 complexed with the PDZ-binding motif of EXOC4
要素
  • Exocyst complex component 4
  • PDZ domain-containing protein 7,Annexin A2
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / complex / crystallization chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


vesicle tethering involved in exocytosis / paraxial mesoderm formation / stereocilia ankle link / USH2 complex / stereocilia ankle link complex / exocyst / inner ear receptor cell differentiation / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport ...vesicle tethering involved in exocytosis / paraxial mesoderm formation / stereocilia ankle link / USH2 complex / stereocilia ankle link complex / exocyst / inner ear receptor cell differentiation / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / myelin sheath adaxonal region / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / stereocilium tip / myelin sheath abaxonal region / PCSK9-AnxA2 complex / growth cone membrane / VxPx cargo-targeting to cilium / protein transmembrane transport / auditory receptor cell development / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / cornified envelope / Schmidt-Lanterman incisure / Golgi to plasma membrane transport / vesicle budding from membrane / membrane fission / plasma membrane protein complex / calcium-dependent phospholipid binding / stereocilium / osteoclast development / negative regulation of receptor internalization / Flemming body / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / auditory receptor cell stereocilium organization / collagen fibril organization / vesicle docking involved in exocytosis / vesicle membrane / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / Insulin processing / positive regulation of receptor recycling / microvillus / exocytosis / mitotic cytokinesis / positive regulation of exocytosis / basement membrane / Smooth Muscle Contraction / regulation of neurogenesis / regulation of macroautophagy / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / lung development / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / response to activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / adherens junction / PDZ domain binding / establishment of localization in cell / mRNA transcription by RNA polymerase II / establishment of protein localization / sensory perception of sound / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / melanosome / : / midbody / protease binding / vesicle / angiogenesis / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / early endosome / endosome / ciliary basal body / cilium / lysosomal membrane / synapse / calcium ion binding / centrosome / Neutrophil degranulation / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / RNA binding
類似検索 - 分子機能
PDZD7, Harmonin N-like domain / Exocyst complex component Sec8, N-terminal / Exocyst complex component Sec8/EXOC4 / : / Exocyst complex component Sec8 N-terminal / Exocyst complex component Sec8 C-terminal / : / Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site ...PDZD7, Harmonin N-like domain / Exocyst complex component Sec8, N-terminal / Exocyst complex component Sec8/EXOC4 / : / Exocyst complex component Sec8 N-terminal / Exocyst complex component Sec8 C-terminal / : / Annexin A2 / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Annexin V; domain 1 / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Exocyst complex component 4 / PDZ domain-containing protein 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Trave, G. / Gogl, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: A scalable strategy to solve structures of PDZ domains and their complexes.
著者: Cousido-Siah, A. / Carneiro, L. / Kostmann, C. / Ecsedi, P. / Nyitray, L. / Trave, G. / Gogl, G.
履歴
登録2021年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PDZ domain-containing protein 7,Annexin A2
B: Exocyst complex component 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,7899
ポリマ－48,4042
非ポリマー3857
水9,080504
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1900 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area19610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.110, 60.350, 181.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 PDZ domain-containing protein 7,Annexin A2 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / ...Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 47297.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDZD7, PDZK7, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H5P4, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Exocyst complex component 4 / Exocyst complex component Sec8


分子量: 1107.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: N-terminal biotin-ado-ado (amino-dodecanoic acid) label
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96A65
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 504 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M ammonium sulfate, 15% PEG 4000, 0.1M TRIS pH8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→42.748 Å / Num. obs: 64942 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 13.64 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.1 / Net I/σ(I): 16.64
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.83 / Num. unique obs: 4670 / CC1/2: 0.715 / Rrim(I) all: 1.561

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D, 3LNY

5n7d

3lny


解像度: 1.7→42.748 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1882 3246 5 %
Rwork0.1661 61639 -
obs0.1672 64885 97.6 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 130.68 Å2 / Biso mean: 40.7018 Å2 / Biso min: 13.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→42.748 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3273 0 17 504 3794
Biso mean--36.44 43.59 -
残基数----411
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7-1.72530.27911360.2555258195
1.7253-1.75220.261370.2461259997
1.7522-1.78090.24391370.2389259296
1.7809-1.81170.3081380.214263397
1.8117-1.84460.2511390.2121262796
1.8446-1.88010.19951370.1995261497
1.8801-1.91850.20121380.1977262097
1.9185-1.96020.22011390.1878263897
1.9602-2.00580.18511400.1823265397
2.0058-2.05590.19881370.1679260798
2.0559-2.11150.20351410.168267198
2.1115-2.17360.19731410.1615267897
2.1736-2.24380.18791400.1519265197
2.2438-2.3240.17551390.1554265698
2.324-2.4170.19341410.1547268198
2.417-2.5270.19591430.1612270598
2.527-2.66020.18791410.164267899
2.6602-2.82690.17851440.1665273099
2.8269-3.04510.18551430.1613273098
3.0451-3.35140.19941450.1511275299
3.3514-3.83610.17161450.1537277099
3.8361-4.8320.14421480.1404280899
4.832-42.7480.19491570.1855296599
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.81662.2931.87073.46851.84542.8466-0.29120.5224-1.2634-0.4037-0.29780.74841.2051-0.74690.55360.905-0.16170.10540.693-0.32631.02812.8532-16.658411.4362
20.60190.0484-0.09190.7909-0.57051.77510.01130.0228-0.03950.0222-0.0389-0.024-0.10780.1870.02920.1345-0.01940.02950.1566-0.02690.181515.34450.953934.3464
35.7379-0.6108-0.44234.8373-3.9013.3006-0.54020.54870.1013-0.4219-0.73121.23131.3074-1.99291.26110.9406-0.049-0.2061.4349-0.61121.0584-3.2031-12.93251.6715
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 859 through 964 )A859 - 964
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 965 through 1272 )A965 - 1272
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 31 through 36 )B31 - 36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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