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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7pc4 | ||||||
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タイトル | The PDZ domain of SNTB1 complexed with the PDZ-binding motif of HTLV1-TAX1 | ||||||
要素 |
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キーワード | PEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / complex / crystallization chaperone | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / dystrophin-associated glycoprotein complex / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity ...symbiont-mediated perturbation of host exit from mitosis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G0/G1 transition checkpoint / positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / dystrophin-associated glycoprotein complex / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / myelin sheath adaxonal region / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Schmidt-Lanterman incisure / vesicle budding from membrane / cornified envelope / plasma membrane protein complex / osteoclast development / calcium-dependent phospholipid binding / negative regulation of receptor internalization / collagen fibril organization / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / vesicle membrane / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of receptor recycling / phosphatidylserine binding / positive regulation of exocytosis / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / regulation of neurogenesis / basement membrane / Smooth Muscle Contraction / muscle contraction / fibrinolysis / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cytoskeletal protein binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / lipid droplet / cell-matrix adhesion / response to activity / PDZ domain binding / adherens junction / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / nuclear matrix / SH3 domain binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / melanosome / late endosome membrane / actin binding / midbody / protease binding / basolateral plasma membrane / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix / vesicle / host cell cytoplasm / early endosome / cytoskeleton / calmodulin binding / endosome / lysosomal membrane / focal adhesion / synapse / calcium ion binding / host cell nucleus / Neutrophil degranulation / structural molecule activity / positive regulation of DNA-templated transcription / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) HTLV-1 subtype A (ウイルス) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å | ||||||
データ登録者 | Cousido-Siah, A. / Trave, G. / Gogl, G. | ||||||
資金援助 | 1件
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引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022 タイトル: A scalable strategy to solve structures of PDZ domains and their complexes. 著者: Cousido-Siah, A. / Carneiro, L. / Kostmann, C. / Ecsedi, P. / Nyitray, L. / Trave, G. / Gogl, G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7pc4.cif.gz | 182.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7pc4.ent.gz | 144.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7pc4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pc/7pc4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pc/7pc4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 7pc3C 7pc5C 7pc7C 7pc8C 7pc9C 7pcbC 7qqlC 7qqmC 7qqnC 2vrfS 5n7dS S: 精密化の開始モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 46699.371 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNTB1, SNT2B1, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13884, UniProt: P07355 | ||||||
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#2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1264.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 詳細: N-terminal biotin-ttds (trioxatridecan-succinamic acid) label 由来: (合成) HTLV-1 subtype A (ウイルス) / 参照: UniProt: P03409 | ||||||
#3: 化合物 | ChemComp-CA / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.67 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 10% w/v PEG 8000, 8% v/v Ethylene glycol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月17日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→47.035 Å / Num. obs: 22343 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 13.15 % / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.112 / Net I/σ(I): 16.58 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.36 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.18 / Num. unique obs: 1644 / CC1/2: 0.636 / Rrim(I) all: 2.244 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 5N7D, 2VRF 解像度: 2.3→47.035 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.55 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 144.64 Å2 / Biso mean: 71.862 Å2 / Biso min: 35.62 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.3→47.035 Å
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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