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- PDB-7p71: The PDZ domain of MAGI1_2 complexed with the PDZ-binding motif of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p71
タイトルThe PDZ domain of MAGI1_2 complexed with the PDZ-binding motif of HPV35-E6
要素
  • Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
  • Protein E6
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / PCSK9-AnxA2 complex / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process ...positive regulation of low-density lipoprotein particle receptor binding / PCSK9-AnxA2 complex / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of vesicle fusion / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / myelin sheath adaxonal region / positive regulation of cell-cell adhesion / symbiont-mediated perturbation of host apoptosis / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / endothelial cell morphogenesis / Schmidt-Lanterman incisure / cornified envelope / vesicle budding from membrane / negative regulation of receptor internalization / plasma membrane protein complex / osteoclast development / calcium-dependent phospholipid binding / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / vesicle membrane / positive regulation of low-density lipoprotein receptor activity / epithelial cell apoptotic process / positive regulation of receptor recycling / phosphatidylserine binding / alpha-actinin binding / positive regulation of exocytosis / regulation of neurogenesis / basement membrane / Smooth Muscle Contraction / bicellular tight junction / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / fibrinolysis / cytoskeletal protein binding / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cell-matrix adhesion / lipid droplet / cell projection / response to activity / cell periphery / PDZ domain binding / adherens junction / lung development / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / nuclear matrix / RNA polymerase II transcription regulator complex / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / cell-cell junction / melanosome / cell junction / late endosome membrane / midbody / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / protein-containing complex assembly / basolateral plasma membrane / protease binding / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / angiogenesis / collagen-containing extracellular matrix / vesicle / host cell cytoplasm / early endosome / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / endosome / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / lysosomal membrane / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / host cell nucleus / nucleolus / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Unstructured region on MAGI / Unstructured region on MAGI / Annexin A2 / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin ...Unstructured region on MAGI / Unstructured region on MAGI / Annexin A2 / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / Annexin A2 / Protein E6 / Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Human papillomavirus 35 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gogl, G. / Cousido-Siah, A. / Trave, G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Quantitative fragmentomics allow affinity mapping of interactomes.
著者: Gogl, G. / Zambo, B. / Kostmann, C. / Cousido-Siah, A. / Morlet, B. / Durbesson, F. / Negroni, L. / Eberling, P. / Jane, P. / Nomine, Y. / Zeke, A. / Ostergaard, S. / Monsellier, E. / Vincentelli, R. / Trave, G.
履歴
登録2021年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年7月5日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
B: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
C: Protein E6
D: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,24618
ポリマ－99,2734
非ポリマー97314
水27015
1
A: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
C: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,26510
ポリマ－49,6362
非ポリマー6298
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area21080 Å2
手法PISA
2
B: Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2
D: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9818
ポリマ－49,6362
非ポリマー3456
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area20280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)192.130, 61.030, 98.990
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.330, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Membrane-associated guanylate kinase, WW and PDZ domain-containing protein 1,Annexin A2 / Atrophin-1-interacting protein 3 / AIP-3 / BAI1-associated protein 1 / BAP-1 / Membrane-associated ...Atrophin-1-interacting protein 3 / AIP-3 / BAI1-associated protein 1 / BAP-1 / Membrane-associated guanylate kinase inverted 1 / MAGI-1 / Trinucleotide repeat-containing gene 19 protein / WW domain-containing protein 3 / WWP3 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 48099.840 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: MAGI1, AIP3, BAIAP1, BAP1, TNRC19, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96QZ7, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Protein E6


分子量: 1536.621 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: N-terminal biotin-ttds label
由来: (合成) Human papillomavirus 35 (パピローマウイルス)
参照: UniProt: P27228

-
非ポリマー , 4種, 29分子

#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20-25% polyethylene glycol 3000, 100 mM sodium citrate buffered at pH 5.5 and 100 mM trisodium-citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→48 Å / Num. obs: 33417 / % possible obs: 94.4 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.05 / Net I/σ(I): 19.06
反射 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.69 / Num. unique obs: 2471 / CC1/2: 0.852 / Rrim(I) all: 1.11 / % possible all: 94.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D

5n7d


解像度: 2.6→47.64 Å / SU ML: 0.58 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 37.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2811 1641 4.95 %
Rwork0.2413 31481 -
obs0.2433 33122 93.59 %
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 254.8 Å2 / Biso mean: 103.2257 Å2 / Biso min: 47.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→47.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6635 0 51 15 6701
Biso mean--113.68 68.24 -
残基数----854
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.6-2.67650.60341260.5281243588
2.6765-2.76290.42551570.4318261094
2.7629-2.86160.37261380.3302273499
2.8616-2.97620.34161460.3111273298
2.9762-3.11160.34831380.2965275299
3.1116-3.27560.37881380.3142274499
3.2756-3.48080.30541210.3145234584
3.4808-3.74950.43751390.3606236485
3.7495-4.12660.24961060.2546228581
4.1266-4.72330.27261330.1875280199
4.7233-5.9490.21871550.1954279699
5.949-47.640.1641440.1572288399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4852.665-0.20374.673-0.24130.06760.2037-0.02350.0512-0.31770.24070.7708-0.03450.0321-0.41630.7859-0.1558-0.24360.88350.08541.2556336.8127-36.7364434.7081
23.3465-1.0064-0.50562.65730.32121.26640.01930.28970.0044-0.38170.0380.25310.1067-0.1163-0.05470.8946-0.0837-0.01350.43070.04880.4855366.0448-22.2207430.8983
30.0943-0.5568-0.15345.93580.86010.1712-0.1958-0.03460.6955-0.3716-0.23520.1951-0.57230.01290.45581.88880.0774-0.57921.67680.2062.0084355.4724-19.4162375.8101
43.72581.53222.02342.90871.60562.44040.196-0.24170.09210.3154-0.39870.50340.1626-0.4330.18990.6866-0.02740.07280.79550.00790.5237363.2499-45.4742392.5634
55.776.78872.71099.3914.72757.1423-0.0043-2.6320.35280.0546-0.1926-0.8406-0.9069-0.21820.18560.7321-0.2159-0.17061.36410.1481.7804347.9912-50.7787428.9963
65.6457-5.87385.55586.2178-5.82435.4854-0.57951.3428-3.576-3.36191.5352.54381.9006-1.237-0.90942.3626-0.0136-0.4271.5514-0.03362.4265348.7563-21.7353383.282
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 456 through 632 )A456 - 632
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 633 through 878 )A633 - 878
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 459 through 573 )B459 - 573
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 574 through 878 )B574 - 878
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 143 through 149 )C143 - 149
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 146 through 149 )D146 - 149

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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