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万見
- PDB-7p3a: N-terminal domain of CGI-99 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p3a
タイトルN-terminal domain of CGI-99
要素RNA transcription, translation and transport factor protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / calponin homology domain / hCLE / RTRAF / c14orf166
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA-splicing ligase complex / RNA transport / tRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / tRNA processing in the nucleus / RNA polymerase II complex binding / negative regulation of protein kinase activity / mitotic spindle / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II ...tRNA-splicing ligase complex / RNA transport / tRNA splicing, via endonucleolytic cleavage and ligation / tRNA processing in the nucleus / RNA polymerase II complex binding / negative regulation of protein kinase activity / mitotic spindle / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA transcription, translation and transport factor protein / RNA transcription, translation and transport factor protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOPROPYL ALCOHOL / RNA transcription, translation and transport factor protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kroupova, A. / Jinek, M.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
University of ZurichFK-18-033 スイス
Swiss National Science FoundationNational Competence Center for Research (NCCR) RNA & Disease スイス
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Molecular architecture of the human tRNA ligase complex.
著者: Kroupova, A. / Ackle, F. / Asanovic, I. / Weitzer, S. / Boneberg, F.M. / Faini, M. / Leitner, A. / Chui, A. / Aebersold, R. / Martinez, J. / Jinek, M.
履歴
登録2021年7月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA transcription, translation and transport factor protein
B: RNA transcription, translation and transport factor protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,68012
ポリマ－25,0122
非ポリマー66810
水2,306128
1
A: RNA transcription, translation and transport factor protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8406
ポリマ－12,5061
非ポリマー3345
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RNA transcription, translation and transport factor protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,8406
ポリマ－12,5061
非ポリマー3345
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.714, 91.714, 52.942
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
Space group name HallP61
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/6
#3: y,-x+y,z+5/6
#4: -y,x-y,z+1/3
#5: -x+y,-x,z+2/3
#6: -x,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
111(chain 'A' and (resid 0 through 76 or (resid 77...A0 - 94
121(chain 'A' and (resid 0 through 76 or (resid 77...A210
231(chain 'B' and (resid 0 through 94 or resid 201 through 221))B0 - 94
241(chain 'B' and (resid 0 through 94 or resid 201 through 221))B210

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要素

#1: タンパク質 RNA transcription, translation and transport factor protein / CLE7 homolog / CLE / hCLE


分子量: 12506.033 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SNA is the affinity tag cleavage scar / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RTRAF, C14orf166, CGI-99 / プラスミド: pET His6 TEV LIC cloning vector (1B) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y224
#2: 化合物
ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.15 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES pH 7.5, 200 mM magnesium chloride, 20% isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1.0084 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0084 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→45.86 Å / Num. obs: 17246 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.2 % / Biso Wilson estimate: 30.79 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rpim(I) all: 0.032 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 19.3 % / Rmerge(I) obs: 1.53 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 3450 / CC1/2: 0.74 / Rpim(I) all: 0.354 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.16_3549位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→45.86 Å / SU ML: 0.251 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.5107
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2242 864 5 %
Rwork0.1965 31837 -
obs0.1979 17235 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.91 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→45.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1688 0 42 128 1858
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01231765
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10552374
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0714231
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063308
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.5302652
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.060.32471380.29992662X-RAY DIFFRACTION99.82
2.06-2.130.32841290.26692635X-RAY DIFFRACTION99.93
2.13-2.20.26851540.25152720X-RAY DIFFRACTION99.93
2.2-2.290.25931360.24112600X-RAY DIFFRACTION99.64
2.29-2.40.27531420.22852634X-RAY DIFFRACTION99.78
2.4-2.520.25041370.21352676X-RAY DIFFRACTION100
2.52-2.680.29871360.21592617X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.890.21741430.2072693X-RAY DIFFRACTION99.93
2.89-3.180.21211400.20092629X-RAY DIFFRACTION99.89
3.18-3.640.20481400.17132673X-RAY DIFFRACTION100
3.64-4.580.1921350.14552643X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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