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万見
- PDB-7ovg: The C146A variant of an amidase from Pyrococcus horikoshii with b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ovg
タイトルThe C146A variant of an amidase from Pyrococcus horikoshii with bound acetamide
要素CN hydrolase domain-containing protein
キーワードHYDROLASE / Amidase / Nitrilase superfamily
機能・相同性: / : / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / ACETAMIDE / CN hydrolase domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Su, S. / Makumire, S. / Sewell, B.T.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Global Challenges Research FundST/R002754/1 英国
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2022
タイトル: The structures of the C146A variant of the amidase from Pyrococcus horikoshii bound to glutaramide and acetamide suggest the basis of amide recognition.
著者: Makumire, S. / Su, S. / Weber, B.W. / Woodward, J.D. / Wangari Kimani, S. / Hunter, R. / Sewell, B.T.
履歴
登録2021年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CN hydrolase domain-containing protein
B: CN hydrolase domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0906
ポリマ－59,9012
非ポリマー1894
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The asymmetric unit contains one complete assembly
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area18060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.979, 57.012, 61.358
Angle α, β, γ (deg.)68.09, 85.16, 76.93
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 CN hydrolase domain-containing protein


分子量: 29950.490 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (strain ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3) (古細菌)
株: ATCC 700860 / DSM 12428 / JCM 9974 / NBRC 100139 / OT-3
遺伝子: PH0642 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O58376
#2: 化合物 ChemComp-ACM / ACETAMIDE / アセトアミド


分子量: 59.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: The crystallization condition is: 5mg/mL protein, 0.1M potassium chloride, 0.2M Sodium formate; 0.2M Ammonium acetate; 0.2M Sodium citrate tribasic dihydrate; 0.2M Sodium potassium tartrate ...詳細: The crystallization condition is: 5mg/mL protein, 0.1M potassium chloride, 0.2M Sodium formate; 0.2M Ammonium acetate; 0.2M Sodium citrate tribasic dihydrate; 0.2M Sodium potassium tartrate tetrahydrate; 0.1M acetamide; Imidazole; MES monohydrate (acid); 25% v/v MPD; 25% PEG 1000; 25% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 170 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年9月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→43.86 Å / Num. obs: 53852 / % possible obs: 81.14 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 22.57 Å2 / CC1/2: 0.996 / CC star: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.065 / Net I/σ(I): 11.32
反射 シェル解像度: 1.65→1.709 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.3671 / Mean I/σ(I) obs: 2.39 / Num. unique obs: 2008 / CC1/2: 0.927 / CC star: 0.981 / Rpim(I) all: 0.2463 / Rrim(I) all: 0.4444 / % possible all: 30.28

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6YPA

6ypa


解像度: 1.65→43.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.969 / SU B: 2.56 / SU ML: 0.078 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.1 / ESU R Free: 0.097 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18204 2661 4.9 %RANDOM
Rwork0.15115 ---
obs0.1527 51146 81.14 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.106 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å2-0 Å20.01 Å2
2---0 Å2-0.01 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→43.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4224 0 10 207 4441
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0174342
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0194220
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6261.8875856
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1882.6899716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5065530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.41121.849238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.4915784
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6341532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2634
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.024881
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021011
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.2222.4712114
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.2072.4672113
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.133.6842645
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.1423.6862644
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.613.1842228
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other6.6083.1842229
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other9.2084.493211
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.86229.5834668
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.87929.4524643
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 89 -
Rwork0.378 1340 -
obs--29.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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