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万見
- PDB-7om4: Nanobody EgB4 bound to the full extracellular EGFR-EGF complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7om4
タイトルNanobody EgB4 bound to the full extracellular EGFR-EGF complex
要素
  • Epidermal growth factor
  • Epidermal growth factor receptor
  • Nanobody EgB4
キーワードIMMUNE SYSTEM / EGFR / nanobody / cancer / signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / negative regulation of secretion / negative regulation of cholesterol efflux / positive regulation of epithelial tube formation / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of protein localization to early endosome / cerebellar granule cell precursor proliferation / regulation of calcium ion import / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity ...positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / negative regulation of secretion / negative regulation of cholesterol efflux / positive regulation of epithelial tube formation / positive regulation of cerebellar granule cell precursor proliferation / regulation of protein localization to cell surface / positive regulation of protein localization to early endosome / cerebellar granule cell precursor proliferation / regulation of calcium ion import / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / positive regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / multivesicular body, internal vesicle lumen / negative regulation of cardiocyte differentiation / epidermal growth factor receptor binding / Shc-EGFR complex / positive regulation of protein kinase C signaling / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / epidermal growth factor receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / positive regulation of DNA binding / epidermal growth factor binding / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-EGFR signaling pathway / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / branching morphogenesis of an epithelial tube / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / intracellular vesicle / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / eyelid development in camera-type eye / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / positive regulation of receptor internalization / positive regulation of phosphorylation / mammary gland alveolus development / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / hair follicle development / MAP kinase kinase kinase activity / GAB1 signalosome / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / embryonic placenta development / salivary gland morphogenesis / positive regulation of endothelial cell proliferation / ERK1 and ERK2 cascade / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / EGFR Transactivation by Gastrin / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of mitotic nuclear division / GRB2 events in ERBB2 signaling / ossification / SHC1 events in ERBB2 signaling / basal plasma membrane / platelet alpha granule lumen / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of DNA repair / guanyl-nucleotide exchange factor activity / positive regulation of DNA replication / epithelial cell proliferation / Signal transduction by L1 / positive regulation of epithelial cell proliferation / positive regulation of protein localization to plasma membrane / growth factor activity / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cellular response to amino acid stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cellular response to estradiol stimulus / EGFR downregulation / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Constitutive Signaling by EGFRvIII / cell-cell adhesion / receptor protein-tyrosine kinase / Signaling by ERBB2 ECD mutants / negative regulation of protein catabolic process / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of miRNA transcription / kinase binding / ruffle membrane / Downregulation of ERBB2 signaling / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of fibroblast proliferation
類似検索 - 分子機能
Pro-epidermal growth factor / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / : / Calcium-binding EGF domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment ...Pro-epidermal growth factor / : / Low-density lipoprotein receptor repeat class B / LDL-receptor class B (LDLRB) repeat profile. / LDLR class B repeat / Low-density lipoprotein-receptor YWTD domain / : / Calcium-binding EGF domain / : / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / : / EGF-like domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor / Pro-epidermal growth factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 6.05 Å
データ登録者Zeronian, M.R. / Janssen, B.J.C.
引用ジャーナル: Bmc Mol Cell Biol / 年: 2022
タイトル: Structural insights into the non-inhibitory mechanism of the anti-EGFR EgB4 nanobody.
著者: Zeronian, M.R. / Doulkeridou, S. / van Bergen En Henegouwen, P.M.P. / Janssen, B.J.C.
履歴
登録2021年5月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月23日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_refine_tls_group
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id / _pdbx_refine_tls_group.selection_details
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
C: Epidermal growth factor
B: Nanobody EgB4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,68210
ポリマ－90,1343
非ポリマー1,5487
水00
1
A: Epidermal growth factor receptor
C: Epidermal growth factor
B: Nanobody EgB4
ヘテロ分子

A: Epidermal growth factor receptor
C: Epidermal growth factor
B: Nanobody EgB4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,36420
ポリマ－180,2686
非ポリマー3,09714
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_545x,x-y-1,-z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)307.610, 307.610, 135.138
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 69709.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Epidermal growth factor / Urogastrone


分子量: 6229.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01133
#3: 抗体 Nanobody EgB4


分子量: 14195.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 10.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 88.03 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M LiSO4, 0.1 M glycine pH 10.5, 1.1 M sodium dihydrogen phosphate and 0.72 M dipotassium hydrogen phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 6.05→153.81 Å / Num. obs: 6321 / % possible obs: 91.8 % / 冗長度: 9.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.187 / Rpim(I) all: 0.065 / Rrim(I) all: 0.199 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 6.05→7.15 Å / Rmerge(I) obs: 1.995 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Num. unique obs: 632 / CC1/2: 0.548 / Rpim(I) all: 0.642 / Rrim(I) all: 2.099

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
REFMAC精密化
PHASER位相決定
STARANISOデータスケーリング
XDSデータ削減
autoPROCデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NJP

3njp


解像度: 6.05→153.81 Å / SU ML: 0.97 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 37.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3268 289 4.58 %
Rwork0.2959 6023 -
obs0.2968 6312 65.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 853.59 Å2 / Biso mean: 534.9126 Å2 / Biso min: 329.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 6.05→153.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6108 0 98 0 6206
Biso mean--590.86 --
残基数----791
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
6.05-7.620.3872590.34741344140330
7.62-153.810.32222300.29174679490999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.5214-1.77262.43069.3187-2.54262.79081.9523.7151-2.5254-4.6518-2.603-0.63651.90542.1426-0.58711.15982.0389-0.85633.81070.00833.761-0.8129-139.79928.9155
24.65385.3482-0.26298.4444-1.20440.28460.32630.52573.4759-0.1731.40324.99271.31643.28370.42144.59560.1711.83556.3750.31734.155626.5878-155.9186.5412
32.4524-3.2501-2.80842.27925.64845.12270.87194.9432-0.4979-7.6097-2.03360.364-1.97660.6929-3.78362.2134-1.89550.03091.85720.79326.179632.3034-120.63543.8855
43.9991.8014.98410.59271.96076.161.01424.4911-3.7477-2.4360.6982-6.97271.00873.74084.90666.013-0.56811.77443.69310.69966.972173.2898-121.4915-6.0565
53.8046-2.4861-3.78291.59621.82485.08932.59611.82851.3974-1.12061.4087-2.2924-5.0255-0.036714.5801-1.34433.43481.68932.23780.4834.8811-13.5327-165.694429.8871
60.99863.6252.82221.992.0178.3461-2.976-3.24662.45816.213-2.89832.8309-0.6836-0.9447-46.68446.04731.6807-3.81644.3425-1.48488.27619.7614-118.378612.0874
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resid 1:189)A1 - 189
2X-RAY DIFFRACTION1chain A and (resid 701:703)A701 - 703
3X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 190:309A190 - 309
4X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resid 310:480)A310 - 480
5X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resid 704:706)A704 - 706
6X-RAY DIFFRACTION4chain A and (resid 481:614)A481 - 614
7X-RAY DIFFRACTION4chain A and (resid 707)A707
8X-RAY DIFFRACTION5chain BB1 - 130
9X-RAY DIFFRACTION6chain CC5 - 51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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