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- PDB-7olh: Bacillus subtilis Complex structure 1 of diadenylate cyclase CdaA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7olh
タイトルBacillus subtilis Complex structure 1 of diadenylate cyclase CdaA cytoplasmic domain (CdaACD) and the phosphoglucomutase GlmM short variant (GlmMF369)
要素
  • Cyclic di-AMP synthase CdaA
  • Phosphoglucosamine mutase
キーワードPROTEIN BINDING / Phosphoglucosamine Mutase / glucosamine-6-phosphate / glucosamine-1-phosphate / c-di-AMP / diadenylate cyclase / GlmM / CdaA / DacA / protein protein complex / isomerase / heterodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglucosamine mutase / phosphoglucosamine mutase activity / phosphomannomutase activity / diadenylate cyclase / diadenylate cyclase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / peptidoglycan biosynthetic process / carbohydrate metabolic process ...phosphoglucosamine mutase / phosphoglucosamine mutase activity / phosphomannomutase activity / diadenylate cyclase / diadenylate cyclase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / peptidoglycan biosynthetic process / carbohydrate metabolic process / magnesium ion binding / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglucosamine mutase, bacterial type / : / Diadenylate cyclase CdaA, N-terminal domain / CdaA N-terminal transmembrane domain / Diadenylate cyclase CdaA / Diadenylate cyclase / : / DNA integrity scanning protein, DisA, N-terminal / DNA integrity scanning protein, DisA, N-terminal domain superfamily / DisA bacterial checkpoint controller nucleotide-binding ...Phosphoglucosamine mutase, bacterial type / : / Diadenylate cyclase CdaA, N-terminal domain / CdaA N-terminal transmembrane domain / Diadenylate cyclase CdaA / Diadenylate cyclase / : / DNA integrity scanning protein, DisA, N-terminal / DNA integrity scanning protein, DisA, N-terminal domain superfamily / DisA bacterial checkpoint controller nucleotide-binding / Diadenylate cyclase (DAC) domain profile. / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, C-terminal domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 3 / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate, subunit A, domain 3 / Alpha-D-phosphohexomutase superfamily / Alpha-D-phosphohexomutase, conserved site / Phosphoglucomutase and phosphomannomutase phosphoserine signature. / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain II / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain III / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain II / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain III / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha domain I / Alpha-D-phosphohexomutase, alpha/beta/alpha I/II/III / Alpha-D-phosphohexomutase, C-terminal domain superfamily / Phosphoglucomutase/phosphomannomutase, alpha/beta/alpha domain I / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoglucosamine mutase / Cyclic di-AMP synthase CdaA
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Pathania, M. / Grundling, A.G. / Freemont, P.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)P63775 英国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structural basis for the inhibition of the Bacillus subtilis c-di-AMP cyclase CdaA by the phosphoglucomutase GlmM.
著者: Pathania, M. / Tosi, T. / Millership, C. / Hoshiga, F. / Morgan, R.M.L. / Freemont, P.S. / Grundling, A.
履歴
登録2021年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoglucosamine mutase
B: Phosphoglucosamine mutase
C: Phosphoglucosamine mutase
D: Phosphoglucosamine mutase
E: Phosphoglucosamine mutase
F: Phosphoglucosamine mutase
G: Cyclic di-AMP synthase CdaA
H: Cyclic di-AMP synthase CdaA
I: Cyclic di-AMP synthase CdaA
J: Cyclic di-AMP synthase CdaA
K: Cyclic di-AMP synthase CdaA
L: Cyclic di-AMP synthase CdaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)412,54712
ポリマ－412,54712
非ポリマー00
水00
1
A: Phosphoglucosamine mutase
B: Phosphoglucosamine mutase
I: Cyclic di-AMP synthase CdaA
J: Cyclic di-AMP synthase CdaA


  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SAXS, The SAXS data obtained for B. subtilis complex of CdaACD and GlmM (full length) shows a heterodimer formation (comprising the dimers of each individual proteins).
  • 138 kDa, 4 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,5164
ポリマ－137,5164
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Phosphoglucosamine mutase
D: Phosphoglucosamine mutase
G: Cyclic di-AMP synthase CdaA
H: Cyclic di-AMP synthase CdaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,5164
ポリマ－137,5164
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Phosphoglucosamine mutase
F: Phosphoglucosamine mutase
K: Cyclic di-AMP synthase CdaA
L: Cyclic di-AMP synthase CdaA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,5164
ポリマ－137,5164
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.205, 227.561, 151.604
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.660, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))
21(chain B and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))
31(chain C and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))
41(chain D and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))
51(chain E and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))
61(chain F and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))
12(chain G and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))
22(chain H and resid 107 through 252)
32(chain I and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))
42(chain J and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))
52(chain K and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))
62(chain L and resid 107 through 252)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LYSLYSVALVAL(chain A and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))AA3 - 823 - 82
121TYRTYRLYSLYS(chain A and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))AA84 - 36884 - 368
211LYSLYSVALVAL(chain B and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))BB3 - 823 - 82
221TYRTYRLYSLYS(chain B and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))BB84 - 36884 - 368
311LYSLYSVALVAL(chain C and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))CC3 - 823 - 82
321TYRTYRLYSLYS(chain C and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))CC84 - 36884 - 368
411LYSLYSVALVAL(chain D and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))DD3 - 823 - 82
421TYRTYRLYSLYS(chain D and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))DD84 - 36884 - 368
511LYSLYSVALVAL(chain E and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))EE3 - 823 - 82
521TYRTYRLYSLYS(chain E and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))EE84 - 36884 - 368
611LYSLYSVALVAL(chain F and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))FF3 - 823 - 82
621TYRTYRLYSLYS(chain F and (resid 3 through 82 or resid 84 through 368))FF84 - 36884 - 368
112GLUGLUPROPRO(chain G and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))GG107 - 1941 - 88
122LYSLYSGLUGLU(chain G and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))GG198 - 25292 - 146
212GLUGLUGLUGLU(chain H and resid 107 through 252)HH107 - 2521 - 146
312GLUGLUPROPRO(chain I and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))II107 - 1941 - 88
322LYSLYSGLUGLU(chain I and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))II198 - 25292 - 146
412GLUGLUPROPRO(chain J and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))JJ107 - 1941 - 88
422LYSLYSGLUGLU(chain J and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))JJ198 - 25292 - 146
512GLUGLUPROPRO(chain K and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))KK107 - 1941 - 88
522LYSLYSGLUGLU(chain K and (resid 107 through 194 or resid 198 through 252))KK198 - 25292 - 146
612GLUGLUGLUGLU(chain L and resid 107 through 252)LL107 - 2521 - 146

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
Phosphoglucosamine mutase


分子量: 50314.867 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: glmM, ybbT, BSU01770 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O34824, phosphoglucosamine mutase
#2: タンパク質
Cyclic di-AMP synthase CdaA / c-di-AMP synthase / Diadenylate cyclase / DAC


分子量: 18442.963 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: cdaA, ybbP, BSU01750 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q45589, diadenylate cyclase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.89 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.12 M alcohols, 0.1 M buffer system (Imidazole; MES, pH 6.5) and 30% GOL_P4K (60% glycerol, PEG 4K)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.99 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.65→61.323 Å / Num. obs: 45925 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.9 % / CC1/2: 0.99 / Rpim(I) all: 0.019 / Net I/σ(I): 5.5
反射 シェル解像度: 3.65→3.78 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 4441 / CC1/2: 0.53 / Rpim(I) all: 0.153

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Dimers of B. subtilis GlmMF369 and CdaACD

解像度: 3.65→61.32 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2615 2175 4.75 %
Rwork0.2418 43642 -
obs0.2428 45817 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 215.79 Å2 / Biso mean: 108.7223 Å2 / Biso min: 52.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.65→61.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23139 0 0 0 23139
残基数----3076
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A10347X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
12B10347X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
13C10347X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
14D10347X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
15E10347X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
16F10347X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
21G4107X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
22H4107X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
23I4107X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
24J4107X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
25K4107X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
26L4107X-RAY DIFFRACTION14.175TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.6501-3.72940.36121550.3521265199
3.7294-3.81620.34751260.3175273699
3.8162-3.91160.30781270.3164275999
3.9116-4.01730.34641180.2982267699
4.0173-4.13550.32071340.2853278899
4.1355-4.2690.28981410.2612268599
4.269-4.42150.25561220.2546274499
4.4215-4.59850.28841400.25612711100
4.5985-4.80770.25141310.24622761100
4.8077-5.0610.27121300.24222701100
5.061-5.37790.23361220.24142742100
5.3779-5.79290.34311230.25432764100
5.7929-6.37530.24641410.24682740100
6.3753-7.29650.24191710.242694100
7.2965-9.18790.19721440.18552763100
9.1879-61.30.21711500.1814272798

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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