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- PDB-7oho: Crystal structure of AP2 FCHO2 chimera -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oho
タイトルCrystal structure of AP2 FCHO2 chimera
要素(AP-2 complex subunit ...) x 4
キーワードENDOCYTOSIS / clathrin-mediated endocytosis (CME) / protein recycling / plasma membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane invagination / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / presynaptic endocytic zone membrane / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation ...membrane invagination / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / presynaptic endocytic zone membrane / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / LDL clearance / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation / Retrograde neurotrophin signalling / Nef Mediated CD8 Down-regulation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / Retrograde neurotrophin signalling / clathrin adaptor complex / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / WNT5A-dependent internalization of FZD2, FZD5 and ROR2 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / WNT5A-dependent internalization of FZD4 / VLDLR internalisation and degradation / MHC class II antigen presentation / Recycling pathway of L1 / AP-2 adaptor complex / regulation of vesicle size / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / Recycling pathway of L1 / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Retrograde neurotrophin signalling / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / clathrin-coated endocytic vesicle / LDL clearance / Clathrin-mediated endocytosis / clathrin adaptor activity / Clathrin-mediated endocytosis / membrane coat / vesicle budding from membrane / clathrin-dependent endocytosis / MHC class II antigen presentation / coronary vasculature development / signal sequence binding / Nef Mediated CD4 Down-regulation / endolysosome membrane / aorta development / negative regulation of protein localization to plasma membrane / clathrin-coated vesicle / ventricular septum development / Neutrophil degranulation / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / phosphatidylserine binding / Recycling pathway of L1 / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / positive regulation of receptor internalization / synaptic vesicle endocytosis / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / protein serine/threonine kinase binding / clathrin-coated pit / vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / MHC class II antigen presentation / VLDLR internalisation and degradation / phosphatidylinositol binding / kidney development / protein localization to plasma membrane / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / terminal bouton / receptor internalization / cytoplasmic side of plasma membrane / kinase binding / disordered domain specific binding / endocytic vesicle membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / synaptic vesicle / Clathrin-mediated endocytosis / presynapse / cytoplasmic vesicle / protein-containing complex assembly / transmembrane transporter binding / postsynapse / Potential therapeutics for SARS / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / glutamatergic synapse / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-BAR domain only protein 2 / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain ...F-BAR domain only protein 2 / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / AP-2 complex subunit sigma / Clathrin adaptor, alpha-adaptin, appendage, C-terminal subdomain / Adaptor protein complex AP-2, alpha subunit / Alpha adaptin AP2, C-terminal domain / Mu2, C-terminal domain / AP-2 complex subunit mu, N-terminal / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / Adaptor protein complex, sigma subunit / Clathrin adaptor, beta-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / AP-1/2/4 complex subunit beta / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / : / AP complex subunit beta / : / Clathrin adaptor complex, small chain / Clathrin adaptor complexes small chain signature. / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / Coatomer/calthrin adaptor appendage, C-terminal subdomain / Adaptor complexes medium subunit family / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Clathrin adaptor, alpha/beta/gamma-adaptin, appendage, Ig-like subdomain / Adaptin C-terminal domain / Adaptin C-terminal domain / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Clathrin adaptor, appendage, Ig-like subdomain superfamily / Longin-like domain superfamily / AH/BAR domain superfamily / TBP domain superfamily / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / AP-2 complex subunit alpha-2 / AP-2 complex subunit sigma / AP-2 complex subunit beta / AP-2 complex subunit mu / F-BAR domain only protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Zaccai, N.R. / Kelly, B.T. / Evans, P.R. / Owen, D.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust207455/Z/17/Z 英国
引用
ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: FCHO controls AP2's initiating role in endocytosis through a PtdIns(4,5)P-dependent switch.
著者: Nathan R Zaccai / Zuzana Kadlecova / Veronica Kane Dickson / Kseniya Korobchevskaya / Jan Kamenicky / Oleksiy Kovtun / Perunthottathu K Umasankar / Antoni G Wrobel / Jonathan G G Kaufman / ...著者: Nathan R Zaccai / Zuzana Kadlecova / Veronica Kane Dickson / Kseniya Korobchevskaya / Jan Kamenicky / Oleksiy Kovtun / Perunthottathu K Umasankar / Antoni G Wrobel / Jonathan G G Kaufman / Sally R Gray / Kun Qu / Philip R Evans / Marco Fritzsche / Filip Sroubek / Stefan Höning / John A G Briggs / Bernard T Kelly / David J Owen / Linton M Traub /
要旨: Clathrin-mediated endocytosis (CME) is the main mechanism by which mammalian cells control their cell surface proteome. Proper operation of the pivotal CME cargo adaptor AP2 requires membrane- ...Clathrin-mediated endocytosis (CME) is the main mechanism by which mammalian cells control their cell surface proteome. Proper operation of the pivotal CME cargo adaptor AP2 requires membrane-localized Fer/Cip4 homology domain-only proteins (FCHO). Here, live-cell enhanced total internal reflection fluorescence-structured illumination microscopy shows that FCHO marks sites of clathrin-coated pit (CCP) initiation, which mature into uniform-sized CCPs comprising a central patch of AP2 and clathrin corralled by an FCHO/Epidermal growth factor potential receptor substrate number 15 (Eps15) ring. We dissect the network of interactions between the FCHO interdomain linker and AP2, which concentrates, orients, tethers, and partially destabilizes closed AP2 at the plasma membrane. AP2's subsequent membrane deposition drives its opening, which triggers FCHO displacement through steric competition with phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate, clathrin, cargo, and CME accessory factors. FCHO can now relocate toward a CCP's outer edge to engage and activate further AP2s to drive CCP growth/maturation.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
年: 2012
タイトル: Towards automated crystallographic structure refinement with phenix.refine.
著者: Afonine, P.V.
履歴
登録2021年5月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: AP-2 complex subunit alpha-2
BBB: AP-2 complex subunit beta,F-BAR domain only protein 2
MMM: AP-2 complex subunit mu
SSS: AP-2 complex subunit sigma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,6259
ポリマ－209,5974
非ポリマー1,0285
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19170 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area70340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.040, 122.040, 257.410
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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AP-2 complex subunit ... , 4種, 4分子 AAABBBMMMSSS

#1: タンパク質 AP-2 complex subunit alpha-2 / 100 kDa coated vesicle protein C / Adaptor protein complex AP-2 subunit alpha-2 / Adaptor-related ...100 kDa coated vesicle protein C / Adaptor protein complex AP-2 subunit alpha-2 / Adaptor-related protein complex 2 subunit alpha-2 / Alpha-adaptin C / Alpha2-adaptin / Clathrin assembly protein complex 2 alpha-C large chain / Plasma membrane adaptor HA2/AP2 adaptin alpha C subunit


分子量: 69656.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2a2, Adtab / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P18484
#2: タンパク質 AP-2 complex subunit beta,F-BAR domain only protein 2 / AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta ...AP105B / Adaptor protein complex AP-2 subunit beta / Adaptor-related protein complex 2 subunit beta / Beta-2-adaptin / Beta-adaptin / Clathrin assembly protein complex 2 beta large chain / Plasma membrane adaptor HA2/AP2 adaptin beta subunit


分子量: 71857.539 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AP2B1, ADTB2, CLAPB1, FCHO2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P63010, UniProt: Q0JRZ9
#3: タンパク質 AP-2 complex subunit mu / AP-2 mu chain / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit ...AP-2 mu chain / Adaptor protein complex AP-2 subunit mu / Adaptor-related protein complex 2 subunit mu / Clathrin assembly protein complex 2 mu medium chain / Clathrin coat assembly protein AP50 / Clathrin coat-associated protein AP50 / Mu2-adaptin / Plasma membrane adaptor AP-2 50 kDa protein


分子量: 51044.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Ap2m1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P84092
#4: タンパク質 AP-2 complex subunit sigma / Adaptor protein complex AP-2 subunit sigma / Adaptor-related protein complex 2 subunit sigma / ...Adaptor protein complex AP-2 subunit sigma / Adaptor-related protein complex 2 subunit sigma / Clathrin assembly protein 2 sigma small chain / Clathrin coat assembly protein AP17 / Clathrin coat-associated protein AP17 / Plasma membrane adaptor AP-2 17 kDa protein / Sigma-adaptin 3b / Sigma2-adaptin


分子量: 17038.688 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ap2s1, Ap17, Claps2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P62743

-
非ポリマー , 2種, 5分子

#5: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.22 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 18% PEG 12000 0.1M Na/K phosphate pH 6.2 0.2M NaCl 4mM DTT in the presence of 3-fold molar excess of IP6.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→66.61 Å / Num. obs: 51118 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 79.944 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.104 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.115 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.88→2.95 Å / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 1.803 / Mean I/σ(I) obs: 1.2 / Num. unique obs: 3710 / CC1/2: 0.529 / Rpim(I) all: 0.649 / Rrim(I) all: 2.019 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Phaser

解像度: 2.88→61.095 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 20.665 / SU ML: 0.379 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R Free: 0.425 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2734 2547 4.989 %
Rwork0.1819 48506 -
all0.187 --
obs-51053 99.978 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 96.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.539 Å20.269 Å2-0 Å2
2--0.539 Å20 Å2
3----1.747 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.88→61.095 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13621 0 60 0 13681
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.01313914
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.01713686
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6061.63818832
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1831.57831475
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.76951697
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.39722.49715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.251152571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1281592
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.21842
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215429
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023111
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.23342
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1940.213589
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1670.26552
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0780.27416
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1860.2328
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0810.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.2760.218
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2570.282
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2140.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it9.07910.0856811
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other9.07910.0856810
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it13.1615.1198501
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other13.1615.128502
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.67610.5047101
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other8.67510.5047102
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it12.8615.54710330
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other12.85915.54810331
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it16.976119.47415460
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other16.976119.48115461
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.88-2.9550.4031930.3353502X-RAY DIFFRACTION99.9729
2.955-3.0360.3541730.2913476X-RAY DIFFRACTION99.9726
3.036-3.1230.3591360.2593379X-RAY DIFFRACTION100
3.123-3.2190.3181610.2473258X-RAY DIFFRACTION100
3.219-3.3250.3211520.2253171X-RAY DIFFRACTION100
3.325-3.4410.3951650.2223062X-RAY DIFFRACTION100
3.441-3.5710.291540.1992948X-RAY DIFFRACTION100
3.571-3.7160.2951390.2052873X-RAY DIFFRACTION99.9668
3.716-3.8810.3141620.1962691X-RAY DIFFRACTION100
3.881-4.0690.3161570.1912659X-RAY DIFFRACTION100
4.069-4.2880.2641390.1692461X-RAY DIFFRACTION100
4.288-4.5470.2231420.1432368X-RAY DIFFRACTION100
4.547-4.860.2691160.1512241X-RAY DIFFRACTION100
4.86-5.2470.2611240.1532056X-RAY DIFFRACTION100
5.247-5.7440.2461100.1631944X-RAY DIFFRACTION100
5.744-6.4160.285690.1771784X-RAY DIFFRACTION100
6.416-7.3970.266940.1551551X-RAY DIFFRACTION100
7.397-9.0320.224740.1451346X-RAY DIFFRACTION100
9.032-12.6570.19530.1321072X-RAY DIFFRACTION100
12.657-61.0950.268340.264664X-RAY DIFFRACTION99.8569

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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