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- PDB-7od1: Crystal structure of RBR ubiquitin ligase ARIH2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7od1
タイトルCrystal structure of RBR ubiquitin ligase ARIH2
要素E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2
キーワードLIGASE / TRIAD1 / ARIH2 / RBR / Ubiquitin / E3 Ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


developmental cell growth / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin conjugating enzyme binding / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / hematopoietic stem cell proliferation / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity ...developmental cell growth / RBR-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin conjugating enzyme binding / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / hematopoietic stem cell proliferation / protein K63-linked ubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2 / Ariadne domain / Ariadne domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger, RING-type, conserved site ...E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2 / Ariadne domain / Ariadne domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Kostrhon, S.P. / Prabu, J.R. / Schulman, B.A.
資金援助 ドイツ, 3件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
European Research Council (ERC)H2020 789016-NEDD8Activate ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU 3196/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2021
タイトル: CUL5-ARIH2 E3-E3 ubiquitin ligase structure reveals cullin-specific NEDD8 activation.
著者: Sebastian Kostrhon / J Rajan Prabu / Kheewoong Baek / Daniel Horn-Ghetko / Susanne von Gronau / Maren Klügel / Jérôme Basquin / Arno F Alpi / Brenda A Schulman /
要旨: An emerging mechanism of ubiquitylation involves partnering of two distinct E3 ligases. In the best-characterized E3-E3 pathways, ARIH-family RING-between-RING (RBR) E3s ligate ubiquitin to ...An emerging mechanism of ubiquitylation involves partnering of two distinct E3 ligases. In the best-characterized E3-E3 pathways, ARIH-family RING-between-RING (RBR) E3s ligate ubiquitin to substrates of neddylated cullin-RING E3s. The E3 ARIH2 has been implicated in ubiquitylation of substrates of neddylated CUL5-RBX2-based E3s, including APOBEC3-family substrates of the host E3 hijacked by HIV-1 virion infectivity factor (Vif). However, the structural mechanisms remained elusive. Here structural and biochemical analyses reveal distinctive ARIH2 autoinhibition, and activation on assembly with neddylated CUL5-RBX2. Comparison to structures of E3-E3 assemblies comprising ARIH1 and neddylated CUL1-RBX1-based E3s shows cullin-specific regulation by NEDD8. Whereas CUL1-linked NEDD8 directly recruits ARIH1, CUL5-linked NEDD8 does not bind ARIH2. Instead, the data reveal an allosteric mechanism. NEDD8 uniquely contacts covalently linked CUL5, and elicits structural rearrangements that unveil cryptic ARIH2-binding sites. The data reveal how a ubiquitin-like protein induces protein-protein interactions indirectly, through allostery. Allosteric specificity of ubiquitin-like protein modifications may offer opportunities for therapeutic targeting.
履歴
登録2021年4月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月29日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年10月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2
B: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,57314
ポリマ－115,7882
非ポリマー78512
水36020
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2867
ポリマ－57,8941
非ポリマー3926
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2867
ポリマ－57,8941
非ポリマー3926
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.570, 80.540, 92.090
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 105.760, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase ARIH2 / ARI-2 / Protein ariadne-2 homolog / RING-type E3 ubiquitin transferase ARIH2 / Triad1 protein


分子量: 57893.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARIH2, ARI2, TRIAD1, HT005 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O95376, RBR-type E3 ubiquitin transferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium nitrate, 0.1 M Bis-Tris propane pH 8.5, 20 % PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.28097 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28097 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→74.65 Å / Num. obs: 75253 / % possible obs: 95.95 % / 冗長度: 18.6 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.45→2.538 Å / Num. unique obs: 2974 / CC1/2: 0.565

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
SHELXCD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.45→74.65 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.14 / 位相誤差: 34.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2617 3651 4.85 %
Rwork0.2203 71554 -
obs0.2224 75205 95.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 171.24 Å2 / Biso mean: 76.8698 Å2 / Biso min: 33.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.45→74.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6940 0 12 20 6972
Biso mean--80.54 60.88 -
残基数----855
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 26

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.45-2.480.51551030.44461978208168
2.48-2.520.40561090.40872120222973
2.52-2.550.46421160.37742277239380
2.55-2.590.41351230.3682424254783
2.59-2.630.38481280.35912594272291
2.63-2.670.36511460.3572827297396
2.67-2.720.48611480.35652836298499
2.72-2.770.38551840.324728903074100
2.77-2.820.35051290.310227902919100
2.82-2.880.31691350.29972934306999
2.88-2.940.31621490.288528693018100
2.94-3.010.33171350.266628893024100
3.01-3.090.33891810.27922859304099
3.09-3.170.3091670.277228052972100
3.17-3.260.3251670.299628843051100
3.26-3.370.30931350.23682889302499
3.37-3.490.28751460.230428883034100
3.49-3.630.33831180.21722874299299
3.63-3.790.25851240.221828983022100
3.79-3.990.26171390.19662891303099
3.99-4.240.20451550.19412877303299
4.24-4.570.19971290.17652855298499
4.57-5.030.24611460.1752876302299
5.03-5.760.20871680.189228433011100
5.76-7.250.24711250.20652874299999
7.26-74.650.171460.1482813295998

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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