[日本語] English
万見
- PDB-7oat: Structural basis for targeted p97 remodelling by ASPL as prerequi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oat
タイトルStructural basis for targeted p97 remodelling by ASPL as prerequisite for p97 trimethylation by METTL21D
要素
  • Protein-lysine methyltransferase METTL21D
  • Tether containing UBX domain for GLUT4
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードTRANSFERASE / p97 / AAA+ ATPase / ASPL / METTL21D / VCP-KMT / VCP / methylation / remodelling
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-lysine methylation / positive regulation of protein modification process / peptidyl-lysine trimethylation / regulation of glucose import / negative regulation of ATP-dependent activity / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex ...peptidyl-lysine methylation / positive regulation of protein modification process / peptidyl-lysine trimethylation / regulation of glucose import / negative regulation of ATP-dependent activity / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / protein-DNA covalent cross-linking repair / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / aggresome assembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-modified protein reader activity / vesicle-fusing ATPase / NADH metabolic process / cellular response to misfolded protein / stress granule disassembly / vesicle membrane / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of protein localization to chromatin / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / regulation of aerobic respiration / positive regulation of ATP biosynthetic process / regulation of synapse organization / ATPase complex / histone methyltransferase activity / ubiquitin-specific protease binding / ubiquitin-like protein ligase binding / MHC class I protein binding / autophagosome maturation / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / HSF1 activation / proteasomal protein catabolic process / endomembrane system / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / translesion synthesis / Protein methylation / interstrand cross-link repair / ERAD pathway / ATP metabolic process / negative regulation of smoothened signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Attachment and Entry / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / proteasome complex / viral genome replication / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / lipid droplet / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / macroautophagy / Hh mutants are degraded by ERAD / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / intracellular protein transport / Translesion Synthesis by POLH / positive regulation of protein-containing complex assembly / establishment of protein localization / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / ABC-family proteins mediated transport / cytoplasmic side of plasma membrane / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / ADP binding / autophagy / Aggrephagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / azurophil granule lumen / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / glucose homeostasis / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / ATPase binding / Neddylation / site of double-strand break / cellular response to heat / protein phosphatase binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / secretory granule lumen / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination
類似検索 - 分子機能
TUG ubiquitin-like domain / TUG ubiquitin-like domain / Lysine methyltransferase / Lysine methyltransferase / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain ...TUG ubiquitin-like domain / TUG ubiquitin-like domain / Lysine methyltransferase / Lysine methyltransferase / UBX domain / UBX domain / UBX domain profile. / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / Ubiquitin-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase / Tether containing UBX domain for GLUT4 / Protein N-lysine methyltransferase METTL21D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.995 Å
データ登録者Petrovic, S. / Heinemann, U. / Roske, Y.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB740 TPB1 ドイツ
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2023
タイトル: Structural remodeling of AAA+ ATPase p97 by adaptor protein ASPL facilitates posttranslational methylation by METTL21D.
著者: Petrovic, S. / Roske, Y. / Rami, B. / Phan, M.H.Q. / Panakova, D. / Heinemann, U.
履歴
登録2021年4月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Tether containing UBX domain for GLUT4
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Protein-lysine methyltransferase METTL21D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,51010
ポリマ－100,3463
非ポリマー1,1647
水1,04558
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SEC-RALS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9050 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area37410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.258, 69.622, 140.175
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.410, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Tether containing UBX domain for GLUT4 / Alveolar soft part sarcoma chromosomal region candidate gene 1 protein / Alveolar soft part sarcoma ...Alveolar soft part sarcoma chromosomal region candidate gene 1 protein / Alveolar soft part sarcoma locus / Renal papillary cell carcinoma protein 17 / UBX domain-containing protein 9


分子量: 21606.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASPSCR1, ASPL, RCC17, TUG, UBXD9, UBXN9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BZE9
#2: タンパク質 Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 53506.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#3: タンパク質 Protein-lysine methyltransferase METTL21D / Methyltransferase-like protein 21D / VCP lysine methyltransferase / VCP-KMT / Valosin-containing ...Methyltransferase-like protein 21D / VCP lysine methyltransferase / VCP-KMT / Valosin-containing protein lysine methyltransferase


分子量: 25232.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCPKMT, C14orf138, METTL21D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H867, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの

-
非ポリマー , 5種, 65分子

#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.24 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 16% PEG 8000, 0.2 M calcium acetate, 0.1 M MES (pH 6.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.995→49.32 Å / Num. obs: 20828 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 6.17 % / Biso Wilson estimate: 96.23 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rrim(I) all: 0.273 / Net I/σ(I): 6.65
反射 シェル解像度: 3→3.15 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.79 / Num. unique obs: 3167 / CC1/2: 0.324 / Rrim(I) all: 1.983

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.3 (6-FEB-2020)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5IFS

5ifs


解像度: 2.995→49.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.905 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.858 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.442
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2704 1042 5 %RANDOM
Rwork0.2253 ---
obs0.2275 20828 98.1 %-
原子変位パラメータBiso max: 139.78 Å2 / Biso mean: 78.66 Å2 / Biso min: 21.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9857 Å20 Å20.5502 Å2
2---12.9286 Å20 Å2
3---9.9429 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.49 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.995→49.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6426 0 74 58 6558
Biso mean--76.64 50.39 -
残基数----816
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2369SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1147HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6614HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion859SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4760SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6614HARMONIC20.006
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg8949HARMONIC60.4
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.68
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20
LS精密化 シェル解像度: 3→3.02 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3027 21 5.04 %
Rwork0.2729 396 -
all0.2744 417 -
obs--73.4 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.98481.0917-1.15481.4796-1.6683.78980.00530.11490.12160.14910.0190.0698-0.31090.05-0.0243-0.0891-0.01480.0006-0.0289-0.0205-0.152317.684127.155-48.067
21.09910.9064-0.8531.5475-1.0692.77290.0016-0.0856-0.1010.0667-0.1461-0.09130.19740.26390.1445-0.25630.1198-0.0018-0.03750.0265-0.16227.8403-2.8869-41.1784
35.46310.48931.25984.2775-0.9135.4278-0.05-0.2132-0.0190.00090.0393-0.00420.2615-0.13840.0106-0.1479-0.00320.0369-0.23120.0092-0.2361-16.4719-20.3186-1.5916
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|319 - A|496 }A319 - 496
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|23 - B|461 B|501 - B|503 }B23 - 461
3X-RAY DIFFRACTION2{ B|23 - B|461 B|501 - B|503 }B501 - 503
4X-RAY DIFFRACTION3{ C|13 - C|223 C|301 - C|302 }C13 - 223
5X-RAY DIFFRACTION3{ C|13 - C|223 C|301 - C|302 }C301 - 302

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る