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- PDB-7nyb: TrmB complex with SAM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nyb
タイトルTrmB complex with SAM
要素tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase
キーワードRNA BINDING PROTEIN / m7G Methyltransferase / Rossman-like fold / tRNA modifying enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA (guanine-N7)-methylation / tRNA (guanine46-N7)-methyltransferase / tRNA (guanine(46)-N7)-methyltransferase activity / tRNA methyltransferase complex / tRNA methylation
類似検索 - 分子機能
SAM-dependent methyltransferase TRMB-type domain profile. / tRNA (guanine-N-7) methyltransferase, Trmb type / Putative methyltransferase / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Blersch, K.F. / Ficner, R. / Neumann, P.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Rna Biol. / 年: 2021
タイトル: Structural model of the M7G46 Methyltransferase TrmB in complex with tRNA.
著者: Blersch, K.F. / Burchert, J.P. / August, S.C. / Welp, L. / Neumann, P. / Koster, S. / Urlaub, H. / Ficner, R.
履歴
登録2021年3月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月1日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase
B: tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8724
ポリマ－49,0752
非ポリマー7972
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS, cross-linking
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)178.190, 178.190, 37.010
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 10 - 212 / Label seq-ID: 10 - 212

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.80399, 0.048835, 0.592635), (0.114339, -0.965329, 0.234663), (0.583547, 0.256427, 0.770531)56.219181, -9.56875, -17.2204

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要素

#1: タンパク質 tRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase / BsTrmB / tRNA (guanine(46)-N(7))-methyltransferase / tRNA(m7G46)-methyltransferase


分子量: 24537.744 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (strain 168) (枯草菌)
株: 168 / 遺伝子: trmB, ytmQ, BSU29900 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O34522, tRNA (guanine46-N7)-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20%PEG4000, 20%Glycerol, 0.06M KAc, 0.08M (NH4)2SO4, 0.01M Triethylamine hydrochloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月7日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→44.55 Å / Num. obs: 16092 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.551 % / Biso Wilson estimate: 64.066 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Rrim(I) all: 0.113 / Χ2: 0.897 / Net I/σ(I): 13.31 / Num. measured all: 169792
反射 シェル解像度: 2.45→2.5 Å / 冗長度: 10.808 % / Rmerge(I) obs: 1.307 / Mean I/σ(I) obs: 1.91 / Num. unique obs: 939 / CC1/2: 0.746 / Rrim(I) all: 1.372 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FCA

2fca


解像度: 2.5→44.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / WRfactor Rfree: 0.2552 / WRfactor Rwork: 0.2099 / FOM work R set: 0.7625 / SU B: 12.786 / SU ML: 0.271 / SU R Cruickshank DPI: 1.1482 / SU Rfree: 0.3146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.148 / ESU R Free: 0.315 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2539 758 5 %RANDOM
Rwork0.2088 ---
obs0.2111 14395 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 182.69 Å2 / Biso mean: 66.423 Å2 / Biso min: 31.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.12 Å2-0.56 Å20 Å2
2---1.12 Å20 Å2
3---3.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→44.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3317 0 54 45 3416
Biso mean--86.42 53.62 -
残基数----410
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0133453
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0340.0173205
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5861.6464672
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.2921.5897401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.455408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.14723.784185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.91215597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2191514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2438
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.023922
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0120.02800
Refine LS restraints NCS数: 1641 / タイプ: TIGHT THERMAL / Rms dev position: 9.66 Å / Weight position: 0.5
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.438 55 -
Rwork0.337 1051 -
all-1106 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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