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- PDB-7nxm: Structure of human cathepsin K in complex with the selective acti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nxm
タイトルStructure of human cathepsin K in complex with the selective activity-based probe Gu3416
要素Cathepsin K
キーワードHYDROLASE / inhibitor / complex / activity-based probe / acrylamide inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process ...cathepsin K / negative regulation of cartilage development / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / endolysosome lumen / thyroid hormone generation / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / extracellular matrix disassembly / bone resorption / mitophagy / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / MHC class II antigen presentation / cysteine-type peptidase activity / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / lysosome / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-UUW / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Busa, M. / Benysek, J. / Lemke, C. / Gutschow, M. / Mares, M.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: An Activity-Based Probe for Cathepsin K Imaging with Excellent Potency and Selectivity.
著者: Lemke, C. / Benysek, J. / Brajtenbach, D. / Breuer, C. / Jilkova, A. / Horn, M. / Busa, M. / Ulrychova, L. / Illies, A. / Kubatzky, K.F. / Bartz, U. / Mares, M. / Gutschow, M.
履歴
登録2021年3月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2993
ポリマ－23,6811
非ポリマー6192
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area9850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.045, 71.677, 80.856
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin K / Cathepsin O / Cathepsin O2 / Cathepsin X


分子量: 23680.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTSK, CTSO, CTSO2 / 発現宿主: Komagataella phaffii GS115 (菌類) / 参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-UUW / N-(4-(dibenzylamino)-4-oxobutyl)-2-(5-(dimethylamino)pentanamido)-4-methylpentanamide / (2~{S})-~{N}-[4-[bis(phenylmethyl)amino]-4-oxidanylidene-butyl]-2-[5-(dimethylamino)pentanoylamino]-4-methyl-pentanamide / activity-based probe Gu3416 / (2S)-N-[4-[bis(phenylmethyl)amino]-4-oxidanylidene-butyl]-2-[5-(dimethylamino)pentanoylamino]-4-methyl-pentanamide


分子量: 522.722 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H46N4O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.963 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.38 % / 解説: Orthorhombic crystals
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Composition of reservoir solution was 0.1 M MES/imidazole buffer, containing: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD 0.03 M of each NPS (a mix containing sodium nitrate, ...詳細: Composition of reservoir solution was 0.1 M MES/imidazole buffer, containing: 12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD 0.03 M of each NPS (a mix containing sodium nitrate, disodium hydrogen phosphate and ammonium sulfate) additives, pH 6.5. Morpheus C4 condition

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月5日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→50 Å / Num. obs: 17548 / % possible obs: 85.7 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.079 / Χ2: 0.89 / Net I/av σ(I): 15.81 / Net I/σ(I): 27.18
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.72-1.751.30.4231.41530.6780.4230.5980.5814.8
1.8-1.842.80.2863.17720.8810.2740.3970.7674.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TDI

5tdi


解像度: 1.72→35.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.167 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.112 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1784 895 5.111 %RANDOM
Rwork0.1602 16615 --
all0.161 ---
obs-17510 85.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 17.819 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.356 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.202 Å20 Å2
3---0.846 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→35.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1652 0 37 184 1873
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0131776
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0181640
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6331.642408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4651.5893778
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8965231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.74622.63295
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.42315293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_other_3_deg13.112151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2251510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022104
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02440
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1890.21535
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1750.2871
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0840.2775
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1410.27
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1670.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2230.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6751.598879
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6611.596878
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3772.3871101
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.382.3891102
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5792.014897
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5782.016898
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.852.881299
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.8492.8821300
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it5.2819.9762065
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other5.1419.7452043
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.7650.409200.256272X-RAY DIFFRACTION19.6369
1.765-1.8130.241460.247771X-RAY DIFFRACTION56.9338
1.813-1.8660.267660.2031050X-RAY DIFFRACTION78.4259
1.866-1.9230.174680.1751078X-RAY DIFFRACTION84.0176
1.923-1.9860.143470.1511107X-RAY DIFFRACTION86.5716
1.986-2.0560.214670.1611113X-RAY DIFFRACTION91.2606
2.056-2.1330.137610.1451118X-RAY DIFFRACTION93.2016
2.133-2.220.16540.1361104X-RAY DIFFRACTION98.2188
2.22-2.3190.124650.1381065X-RAY DIFFRACTION96.7466
2.319-2.4320.204650.151023X-RAY DIFFRACTION99.2701
2.432-2.5630.155480.154991X-RAY DIFFRACTION97.2846
2.563-2.7190.165420.167943X-RAY DIFFRACTION97.0443
2.719-2.9060.234440.165889X-RAY DIFFRACTION98.5217
2.906-3.1390.175430.152817X-RAY DIFFRACTION98.1735
3.139-3.4380.255350.164763X-RAY DIFFRACTION98.2759
3.438-3.8430.145420.148678X-RAY DIFFRACTION94.9868
3.843-4.4350.144310.14563X-RAY DIFFRACTION89.1892
4.435-5.4280.2220.164564X-RAY DIFFRACTION100
5.428-7.6590.186180.203435X-RAY DIFFRACTION100
7.659-35.860.145110.18271X-RAY DIFFRACTION98.9474

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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